[日本語] English
万見
- PDB-5y15: Crystal structure of human DUSP28 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y15
タイトルCrystal structure of human DUSP28
要素Dual specificity phosphatase 28
キーワードHYDROLASE / DUSP28 / dual-specificity phosphatase / DUSP / protein tyrosine phosphatase / PTP
機能・相同性
機能・相同性情報


dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity
類似検索 - 分子機能
: / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. ...: / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Dual specificity phosphatase 28
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ku, B. / Hong, W. / Kim, S.J. / Ryu, S.E.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号国
National Research Foundation of Korea2015M3A9B5030308 韓国
National Research Foundation of Korea2015M3A9B5029741 韓国
Korea Research Institute of Bioscience and BiotechnologyResearch Initiative Program 韓国
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2017
タイトル: Structural and biochemical analysis of atypically low dephosphorylating activity of human dual-specificity phosphatase 28
著者: Ku, B. / Hong, W. / Keum, C.W. / Kim, M. / Ryu, H. / Jeon, D. / Shin, H.C. / Kim, J.H. / Kim, S.J. / Ryu, S.E.
履歴
登録2017年7月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dual specificity phosphatase 28
B: Dual specificity phosphatase 28
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3934
ポリマ－41,2032
非ポリマー1902
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area12460 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)78.952, 78.952, 90.258
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 Dual specificity phosphatase 28


分子量: 20601.500 Da / 分子数: 2 / 変異: R59Q, C103S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q4G0W2, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris-HCl pH 8.5, 300 mM NaCl, and 26% [w/v] polyethylene glycol 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 19301 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 47.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.288 / Rsym value: 0.288 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HCM

2hcm


解像度: 2.1→31.971 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.52 / 位相誤差: 29.18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2694 1944 10.07 %
Rwork0.2188 --
obs0.2239 19301 99.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→31.971 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2153 0 10 42 2205
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012205
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3612999
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7471359
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008402
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1004-2.1530.37961370.32461219X-RAY DIFFRACTION99
2.153-2.21120.32991330.29111216X-RAY DIFFRACTION99
2.2112-2.27620.33361380.2711223X-RAY DIFFRACTION99
2.2762-2.34970.29191350.25661212X-RAY DIFFRACTION100
2.3497-2.43360.28811370.24881228X-RAY DIFFRACTION100
2.4336-2.5310.30921400.24441237X-RAY DIFFRACTION99
2.531-2.64610.29731340.23321215X-RAY DIFFRACTION99
2.6461-2.78560.2861410.23181237X-RAY DIFFRACTION99
2.7856-2.960.2841360.2451225X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.18830.31251400.24281249X-RAY DIFFRACTION100
3.1883-3.50880.26841380.23121251X-RAY DIFFRACTION100
3.5088-4.01570.28041410.19921263X-RAY DIFFRACTION100
4.0157-5.05620.20191460.17531273X-RAY DIFFRACTION100
5.0562-31.97440.24891480.19811309X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る