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- PDB-5y02: C-terminal peptide depleted mutant of hydroxynitrile lyase from P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y02
タイトルC-terminal peptide depleted mutant of hydroxynitrile lyase from Passiflora edulis (PeHNL) bound with (R)-mandelonitrile
要素Hydroxynitrile lyase
キーワードLYASE / Hydroxynitrile lyase / Cyanohydrins
機能・相同性
機能・相同性情報


pollen tube adhesion / lyase activity
類似検索 - 分子機能
Stress-response A/B barrel domain-containing protein HS1/DABB1-like / Stress responsive alpha-beta barrel / Stress responsive A/B Barrel Domain / Stress-response A/B barrel domain profile. / Stress responsive A/B Barrel Domain / Alpha-Beta Plaits - #100 / Dimeric alpha-beta barrel / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
benzaldehyde / HEXANE-1,6-DIOL / (2R)-hydroxy(phenyl)ethanenitrile / Hydroxynitrile lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Passiflora edulis (クダモノトケイソウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Motojima, F. / Nuylert, A. / Asano, Y.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
JSTJPMJER1102 日本
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2018
タイトル: The crystal structure and catalytic mechanism of hydroxynitrile lyase from passion fruit, Passiflora edulis
著者: Motojima, F. / Nuylert, A. / Asano, Y.
履歴
登録2017年7月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32018年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.42018年5月16日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hydroxynitrile lyase
B: Hydroxynitrile lyase
C: Hydroxynitrile lyase
D: Hydroxynitrile lyase
E: Hydroxynitrile lyase
F: Hydroxynitrile lyase
G: Hydroxynitrile lyase
H: Hydroxynitrile lyase
I: Hydroxynitrile lyase
J: Hydroxynitrile lyase
K: Hydroxynitrile lyase
L: Hydroxynitrile lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,05427
ポリマ－148,24612
非ポリマー1,80815
水26,0501446
1
A: Hydroxynitrile lyase
B: Hydroxynitrile lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9594
ポリマ－24,7082
非ポリマー2512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3900 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10480 Å2
手法PISA
2
C: Hydroxynitrile lyase
D: Hydroxynitrile lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9594
ポリマ－24,7082
非ポリマー2512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3820 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area10460 Å2
手法PISA
3
E: Hydroxynitrile lyase
F: Hydroxynitrile lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0775
ポリマ－24,7082
非ポリマー3693
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3920 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area9850 Å2
手法PISA
4
G: Hydroxynitrile lyase
H: Hydroxynitrile lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9444
ポリマ－24,7082
非ポリマー2362
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4250 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10180 Å2
手法PISA
5
I: Hydroxynitrile lyase
J: Hydroxynitrile lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0505
ポリマ－24,7082
非ポリマー3423
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10510 Å2
手法PISA
6
K: Hydroxynitrile lyase
L: Hydroxynitrile lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0655
ポリマ－24,7082
非ポリマー3573
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3310 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area10160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.811, 88.494, 104.454
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.07, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Hydroxynitrile lyase


分子量: 12353.840 Da / 分子数: 12 / 断片: UNP residues 27-132 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Passiflora edulis (クダモノトケイソウ)
組織: leave / 遺伝子: PeHNL / プラスミド: pET21 / 詳細 (発現宿主): MBP fusion / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A1L7NZN4
#2: 化合物
ChemComp-MXN / (2R)-hydroxy(phenyl)ethanenitrile / (R)-mandelonitrile / (R)-マンデロニトリル


分子量: 133.147 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H7NO / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-HEZ / HEXANE-1,6-DIOL / 1,6-ヘキサンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2
#4: 化合物 ChemComp-HBX / benzaldehyde / ベンズアルデヒド


分子量: 106.122 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1446 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.95 % / 解説: Rod
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 21% (w/v) PEG3350 2.1% (w/v) 1,6-hexanediol 150 mM NaCl 50 mM HEPES-NaOH, pH 7.0
PH範囲: 6.5-7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月19日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→49.12 Å / Num. obs: 135483 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 5.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.03 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.546 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 106710 / CC1/2: 0.863 / Rpim(I) all: 0.254 / Rrim(I) all: 0.254 / Rsym value: 0.603 / % possible all: 95.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
MOLREP11.2.08位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XZT

5xzt


解像度: 1.8→49.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 2.901 / SU ML: 0.088 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.121 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21477 6683 4.9 %RANDOM
Rwork0.18088 ---
obs0.18253 128774 97.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 27.468 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.37 Å20 Å20.1 Å2
2---0.07 Å2-0 Å2
3----1.18 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→49.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10303 0 128 1446 11877
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01910906
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.029659
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3261.93714802
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.891322505
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.24651282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.85624.783598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.69151722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1261540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21517
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02112202
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022400
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6012.5485036
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5992.5485035
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6633.8026284
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.6633.8026285
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7732.8325870
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7722.8325870
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.944.1528497
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.49831.53113229
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.20730.59312714
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 494 -
Rwork0.294 9314 -
obs--95.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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