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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5xpt | ||||||
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タイトル | Crystal structure of MAD2L2/REV7 in complex with a CAMP fragment in a tetragonal crystal | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSCRIPTION/METAL BINDING PROTEIN / MAD2L2 / MAD2B / REV7 / CAMP (CAMP) / champ1 / TRANSCRIPTION-METAL BINDING PROTEIN complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / telomere maintenance in response to DNA damage / sister chromatid biorientation / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / zeta DNA polymerase complex / protein localization to microtubule / positive regulation of isotype switching / positive regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of transcription by competitive promoter binding ...somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / telomere maintenance in response to DNA damage / sister chromatid biorientation / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / zeta DNA polymerase complex / protein localization to microtubule / positive regulation of isotype switching / positive regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / JUN kinase binding / protein localization to kinetochore / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / error-prone translesion synthesis / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / condensed chromosome / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / actin filament organization / regulation of cell growth / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / 動原体 / spindle / double-strand break repair / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / site of double-strand break / 染色体 / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / nuclear body / 細胞分裂 / クロマチン / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.102 Å | ||||||
データ登録者 | Hara, K. / Taharazako, S. / Hashimoto, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017 タイトル: Dynamic feature of mitotic arrest deficient 2-like protein 2 (MAD2L2) and structural basis for its interaction with chromosome alignment-maintaining phosphoprotein (CAMP). 著者: Hara, K. / Taharazako, S. / Ikeda, M. / Fujita, H. / Mikami, Y. / Kikuchi, S. / Hishiki, A. / Yokoyama, H. / Ishikawa, Y. / Kanno, S.I. / Tanaka, K. / Hashimoto, H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5xpt.cif.gz | 60.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5xpt.ent.gz | 42.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5xpt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xp/5xpt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xp/5xpt | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26101.236 Da / 分子数: 1 / 変異: R124A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAD2L2, MAD2B, REV7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UI95 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2085.340 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 325-344 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHAMP1, C13orf8, CAMP, CHAMP, KIAA1802, ZNF828 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96JM3 |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.62 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6 詳細: 0.1 M sodium cacodylate pH 6.6, 4.0 M sodium formate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月22日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→19.85 Å / Num. obs: 21579 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.1 % / Net I/σ(I): 27.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.22 Å |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3ABE 解像度: 2.102→19.846 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.23
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.102→19.846 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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