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- PDB-5xns: Crystal structure of the Smc head domain with an extended coiled ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xns
タイトルCrystal structure of the Smc head domain with an extended coiled coil bound to the C-terminal domain of ScpA derived from Pyrococcus furiosus
要素
  • Chromosome partition protein Smc
  • Segregation and condensation protein A
キーワードDNA BINDING PROTEIN/CELL CYCLE / Condensin / Smc / head domain / ScpA / DNA BINDING PROTEIN-CELL CYCLE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosome condensation / sister chromatid cohesion / chromosome segregation / chromosome / DNA replication / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Structural maintenance of chromosome 1. Chain E / Segregation and condensation protein A / Segregation and condensation protein ScpA / Structural maintenance of chromosomes protein, prokaryotic / ScpA-like, C-terminal / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain / SMC proteins Flexible Hinge Domain ...Structural maintenance of chromosome 1. Chain E / Segregation and condensation protein A / Segregation and condensation protein ScpA / Structural maintenance of chromosomes protein, prokaryotic / ScpA-like, C-terminal / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain / SMC proteins Flexible Hinge Domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Chromosome partition protein Smc / Segregation/condensation protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Kwak, M.-J. / Shin, H.-C. / Oh, B.-H.
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2017
タイトル: Structure of Full-Length SMC and Rearrangements Required for Chromosome Organization
著者: Diebold-Durand, M.L. / Lee, H. / Ruiz Avila, L.B. / Noh, H. / Shin, H.-C. / Im, H. / Bock, F.P. / Burmann, F. / Durand, A. / Basfeld, A. / Ham, S. / Basquin, J. / Oh, B.-H. / Gruber, S.
履歴
登録2017年5月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromosome partition protein Smc
C: Segregation and condensation protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3884
ポリマ－54,0032
非ポリマー3842
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3340 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area22760 Å2
手法PISA
2
A: Chromosome partition protein Smc
C: Segregation and condensation protein A
ヘテロ分子

A: Chromosome partition protein Smc
C: Segregation and condensation protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,7758
ポリマ－108,0074
非ポリマー7684
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area9280 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area42930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.304, 150.003, 51.081
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Chromosome partition protein Smc


分子量: 45220.027 Da / 分子数: 1
断片: UNP residues 1-201 and 973-1069, linked with linker residues SGGSGGS
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (strain ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1) (古細菌)
株: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: smc, PF1843 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TZY2
#2: タンパク質 Segregation and condensation protein A


分子量: 8783.374 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 143-212 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (strain ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1) (古細菌)
株: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: PF1842 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TZY3
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.49 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1M Ammonium citrate dibasic, 0.1M Sodium acetate trihydrate pH 4.6, 0.3M NDSB-195

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→50 Å / Num. obs: 45242 / % possible obs: 92.8 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 27.06 Å2 / Net I/σ(I): 31.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
MR-Rosetta位相決定
HKLデータ削減
HKLデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4I99

4i99


解像度: 2.01→42.932 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.66 / 位相誤差: 23.56
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2369 2000 4.42 %
Rwork0.2068 --
obs0.2082 45214 92.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 77.73 Å2 / Biso mean: 34.2864 Å2 / Biso min: 13.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.01→42.932 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3732 0 26 32 3790
Biso mean--44.31 31.32 -
残基数----468
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083816
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9575126
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052569
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005659
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8562367
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0097-2.05990.3941920.34251987207960
2.0599-2.11560.32041310.29572816294787
2.1156-2.17790.31361340.25762924305890
2.1779-2.24810.28081410.25353017315892
2.2481-2.32850.28391410.22823074321593
2.3285-2.42170.26161420.22453050319293
2.4217-2.53190.27211460.21453149329596
2.5319-2.66540.26671470.22323186333396
2.6654-2.83240.28291510.2233251340298
2.8324-3.0510.21871500.22463250340099
3.051-3.35790.23971520.22263289344199
3.3579-3.84350.21961540.18623346350099
3.8435-4.84140.17751570.16383362351999
4.8414-42.94130.20061620.17423513367599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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