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- PDB-5xld: The structure of hemagglutinin Q226L-G228S mutant from an avian-o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xld
タイトルThe structure of hemagglutinin Q226L-G228S mutant from an avian-origin H4N6 influenza virus in complex with human receptor analog LSTc
要素(Hemagglutinin) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN / H4 hemagglutinin / influenza virus / receptor binding
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Hemagglutinin Ectodomain; Chain B - #10 / Hemagglutinin Ectodomain; Chain B / Hemagglutinin (Ha1 Chain); Chain: A; domain 1 / Haemagglutinin, alpha/beta domain, HA1 chain / Haemagglutinin, influenzavirus A / Haemagglutinin, HA1 chain, alpha/beta domain superfamily / Haemagglutinin / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6'-sialyl-N-acetyllactosamine / Hemagglutinin / Hemagglutinin
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Song, H. / Qi, J. / Gao, F.G.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2017
タイトル: Avian-to-Human Receptor-Binding Adaptation by Influenza A Virus Hemagglutinin H4
著者: Song, H. / Qi, J. / Xiao, H. / Bi, Y. / Zhang, W. / Xu, Y. / Wang, F. / Shi, Y. / Gao, G.F.
履歴
登録2017年5月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemagglutinin
C: Hemagglutinin
B: Hemagglutinin
D: Hemagglutinin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,88210
ポリマ－112,6484
非ポリマー2,2346
水6,143341
1
A: Hemagglutinin
C: Hemagglutinin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4415
ポリマ－56,3242
非ポリマー1,1173
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7080 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area24080 Å2
手法PISA
2
B: Hemagglutinin
D: Hemagglutinin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4415
ポリマ－56,3242
非ポリマー1,1173
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7120 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area24090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.413, 100.413, 686.914
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-780-

HOH

21D-781-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Hemagglutinin


分子量: 35981.516 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 17-343 / 変異: Q226L, G228S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (strain A/Duck/Czechoslovakia/1956 H4N6) (A型インフルエンザウイルス)
株: A/Duck/Czechoslovakia/1956 H4N6 / 遺伝子: HA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A3KF09, UniProt: P19696*PLUS
#2: タンパク質 Hemagglutinin


分子量: 20342.391 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 344-519 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (strain A/Duck/Czechoslovakia/1956 H4N6) (A型インフルエンザウイルス)
株: A/Duck/Czechoslovakia/1956 H4N6 / 遺伝子: HA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A3KF09, UniProt: P19696*PLUS
#3: 多糖 N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-6)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / 6'-sialyl-N-acetyllactosamine


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 糖鎖要素 / 分子量: 674.604 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: 6'-sialyl-N-acetyllactosamine
記述子タイププログラム
DNeup5Aca2-6DGalpb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2112h-1b_1-5][Aad21122h-2a_2-6_5*NCC/3=O]/1-2-3/a4-b1_b6-c2WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{[(6+2)][a-D-Neup5Ac]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 341 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M MES monohydrate (pH 6.0) and 14% (w/v) PEG 4,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 60153 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.3 % / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.689 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.689 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HA0

1ha0


解像度: 2.3→42.73 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.52
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 3037 5.05 %
Rwork0.214 --
obs0.216 60153 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / Bsol: 33.6 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.7379 Å20 Å20 Å2
2--7.7379 Å20 Å2
3----15.4758 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→42.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7728 0 148 341 8217
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0068050
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.12210908
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8782992
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0681212
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041432
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3003-2.33620.27421320.24362588X-RAY DIFFRACTION99
2.3362-2.37450.36251160.252542X-RAY DIFFRACTION100
2.3745-2.41540.2991430.26012578X-RAY DIFFRACTION100
2.4154-2.45940.28761340.24542552X-RAY DIFFRACTION100
2.4594-2.50670.30311410.24782563X-RAY DIFFRACTION100
2.5067-2.55780.31211230.23622551X-RAY DIFFRACTION100
2.5578-2.61340.26221290.2412541X-RAY DIFFRACTION100
2.6134-2.67420.25571600.2422571X-RAY DIFFRACTION100
2.6742-2.74110.30571360.23532578X-RAY DIFFRACTION100
2.7411-2.81520.28211250.2342570X-RAY DIFFRACTION100
2.8152-2.8980.27891560.23342572X-RAY DIFFRACTION100
2.898-2.99150.30061490.2342565X-RAY DIFFRACTION100
2.9915-3.09840.28261370.23432573X-RAY DIFFRACTION100
3.0984-3.22240.27561510.23542574X-RAY DIFFRACTION100
3.2224-3.3690.24681380.21462591X-RAY DIFFRACTION100
3.369-3.54660.26051280.21522611X-RAY DIFFRACTION100
3.5466-3.76870.20441470.2012604X-RAY DIFFRACTION100
3.7687-4.05940.2111310.18872618X-RAY DIFFRACTION100
4.0594-4.46750.23331480.17342629X-RAY DIFFRACTION100
4.4675-5.11310.17641320.17182664X-RAY DIFFRACTION100
5.1131-6.43840.25251510.20462676X-RAY DIFFRACTION100
6.4384-42.73990.2421300.22342805X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -72.9665 Å / Origin y: 337.6914 Å / Origin z: 747.6565 Å
111213212223313233
T0.1131 Å20.0151 Å2-0.017 Å2-0.1107 Å20.0096 Å2--0.141 Å2
L0.139 °2-0.0522 °2-0.1308 °2-0.093 °20.1063 °2--0.0848 °2
S0.0024 Å °0.0589 Å °0.0004 Å °-0.0626 Å °-0.0308 Å °0.0025 Å °-0.0416 Å °-0.0302 Å °-0.0027 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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