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- PDB-5xda: Structural basis for Ufm1 recognition by UfSP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xda
タイトルStructural basis for Ufm1 recognition by UfSP
要素
  • Ubiquitin-fold modifier 1
  • Ufm1-specific protease
キーワードHYDROLASE / complex / molecular recognition
機能・相同性
機能・相同性情報


deUFMylase activity / protein localization to non-motile cilium / protein ufmylation / positive regulation of chemotaxis / chemotaxis / response to ethanol / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex ...deUFMylase activity / protein localization to non-motile cilium / protein ufmylation / positive regulation of chemotaxis / chemotaxis / response to ethanol / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / proteolysis / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase C78, ubiquitin fold modifier-specific peptidase 1/ 2 / Peptidase family C78 / Ubiquitin-fold modifier 1 / Ubiquitin fold modifier 1 protein / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-fold modifier 1 / Ufm1-specific protease
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.285 Å
データ登録者Kim, K.H. / Ha, B.H. / Kim, E.E.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
GRL20110021713 韓国
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for Ufm1 recognition by UfSP
著者: Kim, K.H. / Ha, B.H. / Kim, E.E.
履歴
登録2017年3月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ufm1-specific protease
B: Ufm1-specific protease
C: Ufm1-specific protease
D: Ufm1-specific protease
E: Ufm1-specific protease
F: Ufm1-specific protease
G: Ubiquitin-fold modifier 1
H: Ubiquitin-fold modifier 1
I: Ubiquitin-fold modifier 1
J: Ubiquitin-fold modifier 1
K: Ubiquitin-fold modifier 1
L: Ubiquitin-fold modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)438,30912
ポリマ－438,30912
非ポリマー00
水1,76598
1
A: Ufm1-specific protease
B: Ufm1-specific protease
E: Ufm1-specific protease
F: Ufm1-specific protease
G: Ubiquitin-fold modifier 1
H: Ubiquitin-fold modifier 1
K: Ubiquitin-fold modifier 1
L: Ubiquitin-fold modifier 1

C: Ufm1-specific protease
D: Ufm1-specific protease
I: Ubiquitin-fold modifier 1
J: Ubiquitin-fold modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)438,30912
ポリマ－438,30912
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_557x+1/2,-y+1/2,-z+21
Buried area20460 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area162820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)267.447, 455.326, 195.558
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質
Ufm1-specific protease / UfSP / Odorant response abnormal protein 8


分子量: 64178.301 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 25-589 / 変異: C407S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: odr-8, ufsp-2, F38A5.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q94218, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質
Ubiquitin-fold modifier 1 / Ufm1


分子量: 8873.234 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 11-94 / 変異: H94G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: ufm-1, tag-277, ZK652.3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P34661
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 81.87 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M Bis-Tris propane, 1M tri-ammonium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 179483 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 0.114
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
CNS位相決定
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5EJJ

5ejj


解像度: 3.285→46.165 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.46 / 位相誤差: 23.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2432 2018 1.16 %
Rwork0.2066 --
obs0.207 173314 96.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.285→46.165 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数29638 0 0 98 29736
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00330759
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.66641684
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.87311256
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0464612
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0035389
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2855-3.36760.31431210.297510297X-RAY DIFFRACTION81
3.3676-3.45860.33481440.28511522X-RAY DIFFRACTION91
3.4586-3.56040.33471440.272611827X-RAY DIFFRACTION93
3.5604-3.67520.27641410.256311992X-RAY DIFFRACTION95
3.6752-3.80650.31111450.239912204X-RAY DIFFRACTION96
3.8065-3.95890.25511440.223612245X-RAY DIFFRACTION97
3.9589-4.13890.25931450.206612396X-RAY DIFFRACTION98
4.1389-4.3570.22341490.188812432X-RAY DIFFRACTION98
4.357-4.62970.24381490.176112539X-RAY DIFFRACTION99
4.6297-4.98680.16521400.168712585X-RAY DIFFRACTION99
4.9868-5.48790.23551450.179212662X-RAY DIFFRACTION99
5.4879-6.28030.25131480.197412712X-RAY DIFFRACTION99
6.2803-7.90610.23731460.20212802X-RAY DIFFRACTION99
7.9061-46.16960.18711570.179813081X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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