[日本語] English
万見
- PDB-5x6z: Crystal structure of Rice Dwarf Virus P5 in complex with GTP and GDP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x6z
タイトルCrystal structure of Rice Dwarf Virus P5 in complex with GTP and GDP
要素mRNA capping enzyme P5
キーワードTRANSFERASE / mRNA 5'-capping enzyme / guanylyltransferase / methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


7-methylguanosine mRNA capping / virion component / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA guanylyltransferase / host cell cytoplasm / GTP binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
mRNA-capping enzyme P5, phytoreovirus
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Putative mRNA-capping enzyme P5
類似検索 - 構成要素
生物種Rice dwarf virus (イネ萎縮ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Nakamichi, Y. / Higashiura, A. / Nakagawa, A.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
JSPSJP25251009 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the capping enzyme P5 from Rice Dwarf Virus
著者: Nakamichi, Y. / Higashiura, A. / Narita, H. / Hagiwara, K. / Uehara-Ichiki, T. / Omura, T. / Nakagawa, A.
履歴
登録2017年2月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: mRNA capping enzyme P5
A: mRNA capping enzyme P5
D: mRNA capping enzyme P5
B: mRNA capping enzyme P5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)367,07512
ポリマ－363,2104
非ポリマー3,8668
水23,4201300
1
C: mRNA capping enzyme P5
D: mRNA capping enzyme P5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,5386
ポリマ－181,6052
非ポリマー1,9334
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9060 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area56120 Å2
手法PISA
2
A: mRNA capping enzyme P5
B: mRNA capping enzyme P5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,5386
ポリマ－181,6052
非ポリマー1,9334
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8720 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area56770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.394, 83.447, 141.979
Angle α, β, γ (deg.)103.10, 101.98, 95.69
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
mRNA capping enzyme P5


分子量: 90802.461 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rice dwarf virus (isolate O) (イネ萎縮ウイルス)
株: isolate O
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P14583*PLUS, mRNA guanylyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1300 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT KNOWLEDGEBASE DATABASE (UNIPROTKB) AT ...THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT KNOWLEDGEBASE DATABASE (UNIPROTKB) AT THE TIME OF DEPOSITION. N-TERMINAL GGS ARE EXPRESSION TAGS.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 16% PEG 3350, 0.1M MES, pH 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 193037 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.437 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique obs: 9561 / % possible all: 97.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2614: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5X6X

5x6x


解像度: 2.1→37.659 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 24.24
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2349 9091 4.88 %
Rwork0.1845 --
obs0.1869 186390 95.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→37.659 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24854 0 240 1300 26394
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00825739
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88234987
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.44318228
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0543948
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054334
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.12390.30482380.21934647X-RAY DIFFRACTION75
2.1239-2.14890.28022580.20884859X-RAY DIFFRACTION78
2.1489-2.17510.28172700.20315009X-RAY DIFFRACTION82
2.1751-2.20260.27092790.20235269X-RAY DIFFRACTION85
2.2026-2.23160.25583020.20265444X-RAY DIFFRACTION89
2.2316-2.26210.26513590.20275638X-RAY DIFFRACTION91
2.2621-2.29440.26793150.19585799X-RAY DIFFRACTION94
2.2944-2.32870.26283080.19645979X-RAY DIFFRACTION97
2.3287-2.36510.26673370.19716003X-RAY DIFFRACTION98
2.3651-2.40380.27443000.20286116X-RAY DIFFRACTION98
2.4038-2.44530.2732870.19736118X-RAY DIFFRACTION98
2.4453-2.48970.242780.18956093X-RAY DIFFRACTION98
2.4897-2.53760.26422850.19946150X-RAY DIFFRACTION98
2.5376-2.58940.24762710.19646142X-RAY DIFFRACTION98
2.5894-2.64570.24992960.20276071X-RAY DIFFRACTION99
2.6457-2.70720.26233110.19626077X-RAY DIFFRACTION99
2.7072-2.77490.24443470.20066156X-RAY DIFFRACTION99
2.7749-2.84990.30223120.20116051X-RAY DIFFRACTION99
2.8499-2.93370.243450.19666039X-RAY DIFFRACTION99
2.9337-3.02840.24683030.1986154X-RAY DIFFRACTION99
3.0284-3.13660.28072770.20376148X-RAY DIFFRACTION99
3.1366-3.26210.26042960.19996145X-RAY DIFFRACTION99
3.2621-3.41050.23763090.19386157X-RAY DIFFRACTION99
3.4105-3.59010.23843160.18446159X-RAY DIFFRACTION99
3.5901-3.81490.22683140.18356114X-RAY DIFFRACTION99
3.8149-4.10910.21313060.16366185X-RAY DIFFRACTION99
4.1091-4.5220.1992970.14916162X-RAY DIFFRACTION99
4.522-5.17490.16523180.14776184X-RAY DIFFRACTION100
5.1749-6.51430.1973410.1776128X-RAY DIFFRACTION100
6.5143-37.66460.19153160.16496103X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る