[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-5x49: Crystal Structure of Human mitochondrial X-prolyl Aminopeptidase ... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5x49 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of Human mitochondrial X-prolyl Aminopeptidase (XPNPEP3) | |||||||||
![]() | Probable Xaa-Pro aminopeptidase 3 | |||||||||
![]() | HYDROLASE / XPNPEP3 / X-prolyl aminopeptidase / M24B / Icp55 / Human | |||||||||
Function / homology | ![]() Xaa-Pro aminopeptidase / glomerular filtration / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / protein processing / peptidase activity / manganese ion binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / proteolysis / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Singh, R. / Kumar, A. / Ghosh, B. / Jamdar, S. / Makde, R.D. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Structure of the human aminopeptidase XPNPEP3 and comparison of its in vitro activity with Icp55 orthologs: Insights into diverse cellular processes. Authors: Singh, R. / Jamdar, S.N. / Goyal, V.D. / Kumar, A. / Ghosh, B. / Makde, R.D. | |||||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 401.8 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 324.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 810.5 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 814.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 42.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 64.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 1wl9S S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 51302.508 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 54-507 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|
-Non-polymers , 6 types, 934 molecules ![](data/chem/img/MN.gif)
![](data/chem/img/12P.gif)
![](data/chem/img/01B.gif)
![](data/chem/img/DMS.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/12P.gif)
![](data/chem/img/01B.gif)
![](data/chem/img/DMS.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-MN / #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-DMS / #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.74 Å3/Da / Density % sol: 55.14 % Description: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS AND I_PLUS/MINUS COLUMNS |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: microbatch Details: 10 mM TrisCl, 100 mM NaCl, 50 mM HEPES, 10% PEG 3350, 2.5 mM Apstatin PH range: 6.5-7.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jul 29, 2016 / Details: Mirror |
Radiation | Monochromator: Si111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97947 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.65→47.28 Å / Num. obs: 130822 / % possible obs: 98.8 % / Redundancy: 3.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 12.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.65→1.68 Å / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.636 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / CC1/2: 0.742 / % possible all: 99.8 |
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1WL9 Resolution: 1.65→30.983 Å / SU ML: 0.15 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 17.58 Details: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS AND I_PLUS/MINUS COLUMNS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.65→30.983 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: -1.817 Å / Origin y: -6.699 Å / Origin z: 16.8222 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group | Selection details: all |