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- PDB-5x49: Crystal Structure of Human mitochondrial X-prolyl Aminopeptidase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x49
タイトルCrystal Structure of Human mitochondrial X-prolyl Aminopeptidase (XPNPEP3)
要素Probable Xaa-Pro aminopeptidase 3
キーワードHYDROLASE / XPNPEP3 / X-prolyl aminopeptidase / M24B / Icp55 / Human
機能・相同性
機能・相同性情報


Xaa-Pro aminopeptidase / glomerular filtration / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / protein processing / manganese ion binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / proteolysis / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S,3R)-3-amino-2-hydroxy-4-phenylbutanoic acid / : / Xaa-Pro aminopeptidase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Singh, R. / Kumar, A. / Ghosh, B. / Jamdar, S. / Makde, R.D.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structure of the human aminopeptidase XPNPEP3 and comparison of its in vitro activity with Icp55 orthologs: Insights into diverse cellular processes.
著者: Singh, R. / Jamdar, S.N. / Goyal, V.D. / Kumar, A. / Ghosh, B. / Makde, R.D.
履歴
登録2017年2月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 2.12023年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable Xaa-Pro aminopeptidase 3
B: Probable Xaa-Pro aminopeptidase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,90118
ポリマ－102,6052
非ポリマー2,29616
水16,538918
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7150 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area35400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.897, 135.103, 67.205
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.87, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Probable Xaa-Pro aminopeptidase 3 / X-Pro aminopeptidase 3 / Aminopeptidase P3 / APP3


分子量: 51302.508 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 54-507 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XPNPEP3 / プラスミド: pST50Str / 詳細 (発現宿主): pET3a based / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9NQH7, Xaa-Pro aminopeptidase

-
非ポリマー , 6種, 934分子

#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-12P / DODECAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400


分子量: 546.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H50O13 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-01B / (2S,3R)-3-amino-2-hydroxy-4-phenylbutanoic acid


タイプ: peptide-like / 分子量: 195.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13NO3
#5: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE


分子量: 78.133 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 918 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.14 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS AND I_PLUS/MINUS COLUMNS
結晶化温度: 294 K / 手法: マイクロバッチ法
詳細: 10 mM TrisCl, 100 mM NaCl, 50 mM HEPES, 10% PEG 3350, 2.5 mM Apstatin
PH範囲: 6.5-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月29日 / 詳細: Mirror
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→47.28 Å / Num. obs: 130822 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.636 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / CC1/2: 0.742 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2152)精密化
Cootモデル構築
PHENIXモデル構築
PHASER位相決定
Aimlessdata processing
XDSdata processing
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WL9

1wl9


解像度: 1.65→30.983 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.58
詳細: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS AND I_PLUS/MINUS COLUMNS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1775 6590 5.05 %random
Rwork0.154 ---
obs0.1552 130616 98.68 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→30.983 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6912 0 138 918 7968
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017280
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0699869
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4924455
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0681090
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081282
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.66870.27122340.23474165X-RAY DIFFRACTION100
1.6687-1.68840.25722130.22824157X-RAY DIFFRACTION100
1.6884-1.7090.25152060.2124214X-RAY DIFFRACTION100
1.709-1.73060.2352190.20444178X-RAY DIFFRACTION100
1.7306-1.75340.2232240.19984179X-RAY DIFFRACTION100
1.7534-1.77740.22672050.19554155X-RAY DIFFRACTION100
1.7774-1.80280.21332270.19094153X-RAY DIFFRACTION100
1.8028-1.82970.22872160.18034169X-RAY DIFFRACTION100
1.8297-1.85830.20672420.17024195X-RAY DIFFRACTION100
1.8583-1.88870.18472150.16944148X-RAY DIFFRACTION100
1.8887-1.92130.20542010.16124216X-RAY DIFFRACTION100
1.9213-1.95620.19732050.16294163X-RAY DIFFRACTION100
1.9562-1.99380.18662210.15064183X-RAY DIFFRACTION100
1.9938-2.03450.17332110.15024207X-RAY DIFFRACTION100
2.0345-2.07880.19142150.15064126X-RAY DIFFRACTION100
2.0788-2.12710.16852420.14314153X-RAY DIFFRACTION99
2.1271-2.18030.16821980.14474177X-RAY DIFFRACTION99
2.1803-2.23920.18712250.14534159X-RAY DIFFRACTION99
2.2392-2.30510.1672040.14924158X-RAY DIFFRACTION99
2.3051-2.37950.17482300.15234121X-RAY DIFFRACTION99
2.3795-2.46450.1762290.15274134X-RAY DIFFRACTION99
2.4645-2.56310.18461970.1514131X-RAY DIFFRACTION98
2.5631-2.67970.1922620.15344094X-RAY DIFFRACTION99
2.6797-2.82090.18372380.15644098X-RAY DIFFRACTION98
2.8209-2.99750.15912320.15454070X-RAY DIFFRACTION97
2.9975-3.22870.19592210.1554039X-RAY DIFFRACTION96
3.2287-3.55320.16422280.1483973X-RAY DIFFRACTION95
3.5532-4.06640.14442000.13144031X-RAY DIFFRACTION96
4.0664-5.11950.13552190.12454075X-RAY DIFFRACTION96
5.1195-30.98860.1682110.16094005X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.817 Å / Origin y: -6.699 Å / Origin z: 16.8222 Å
111213212223313233
T0.0852 Å2-0.0048 Å2-0.0008 Å2-0.1138 Å2-0.0069 Å2--0.0966 Å2
L0.2171 °2-0.0131 °2-0.0163 °2-0.6267 °20.0071 °2--0.2831 °2
S0.0122 Å °0.0036 Å °-0.0121 Å °-0.0229 Å °-0.0171 Å °0.0412 Å °0.0139 Å °-0.0158 Å °0.0094 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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