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- PDB-5x1y: Structure of mercuric reductase from Lysinibacillus sphaericus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x1y
タイトルStructure of mercuric reductase from Lysinibacillus sphaericus
要素Mercuric reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Mercuric reductase / merA / FAD
機能・相同性
機能・相同性情報


mercury(II) reductase / mercury (II) reductase (NADP+) activity / oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, NAD(P) as acceptor / detoxification of mercury ion / metal ion transport / mercury ion binding / cell redox homeostasis / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Mercury(II) reductase / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain ...Mercury(II) reductase / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Mercuric reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Lysinibacillus sphaericus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.48 Å
データ登録者Khan, F. / Suguna, K.
引用ジャーナル: Biometals / 年: 2017
タイトル: Structural and functional characterization of mercuric reductase from Lysinibacillus sphaericus strain G1.
著者: Bafana, A. / Khan, F. / Suguna, K.
履歴
登録2017年1月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Mercuric reductase
A: Mercuric reductase
C: Mercuric reductase
D: Mercuric reductase
E: Mercuric reductase
F: Mercuric reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)363,90912
ポリマ－359,1956
非ポリマー4,7136
水00
1
B: Mercuric reductase
C: Mercuric reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,3034
ポリマ－119,7322
非ポリマー1,5712
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9490 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area32880 Å2
手法PISA
2
A: Mercuric reductase
E: Mercuric reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,3034
ポリマ－119,7322
非ポリマー1,5712
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9440 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area33410 Å2
手法PISA
3
D: Mercuric reductase
F: Mercuric reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,3034
ポリマ－119,7322
非ポリマー1,5712
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9470 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area33460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)236.380, 150.270, 122.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.62, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Mercuric reductase / Hg(II) reductase


分子量: 59865.875 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The protein N-terminus got cleaved during crystallization and the electron density for few C-terminus residues is missing .
由来: (組換発現) Lysinibacillus sphaericus (バクテリア)
遺伝子: merA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: D9J041, mercury(II) reductase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.44 %
結晶化温度: 289 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7
詳細: 5% v/v Tascimate, 0.1 M HEPES, pH 7.0 and 10% w/v PEG monomethyl ether 5000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.48→87.072 Å / Num. obs: 55103 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11 % / Net I/σ(I): 18.93

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZK7

1zk7


解像度: 3.48→87.072 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2396 2760 5.01 %
Rwork0.1913 --
obs0.1937 55045 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.48→87.072 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19777 0 318 0 20095
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00320378
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.61927765
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1712179
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0423437
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033492
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.48-3.540.29861110.2432643X-RAY DIFFRACTION100
3.54-3.60440.35121270.24412629X-RAY DIFFRACTION100
3.6044-3.67370.30241120.24992599X-RAY DIFFRACTION100
3.6737-3.74870.26651300.23792620X-RAY DIFFRACTION100
3.7487-3.83020.25511320.2232611X-RAY DIFFRACTION100
3.8302-3.91930.27391360.22672585X-RAY DIFFRACTION100
3.9193-4.01730.25891210.21112640X-RAY DIFFRACTION100
4.0173-4.1260.2731410.20792609X-RAY DIFFRACTION100
4.126-4.24740.28581350.2012637X-RAY DIFFRACTION100
4.2474-4.38450.23591290.17572600X-RAY DIFFRACTION100
4.3845-4.54120.21041340.16892605X-RAY DIFFRACTION100
4.5412-4.7230.20291340.16292611X-RAY DIFFRACTION100
4.723-4.93790.20791810.15492554X-RAY DIFFRACTION100
4.9379-5.19820.20321590.16492593X-RAY DIFFRACTION100
5.1982-5.52380.26991460.18742618X-RAY DIFFRACTION100
5.5238-5.95020.23591650.20532590X-RAY DIFFRACTION100
5.9502-6.54890.26431540.18592612X-RAY DIFFRACTION100
6.5489-7.4960.22041430.17582615X-RAY DIFFRACTION100
7.496-9.44240.17521440.14512651X-RAY DIFFRACTION100
9.4424-87.09950.22191260.18782663X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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