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- PDB-5wvd: Structure of Mnk1 in complex with DS12881479 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wvd
タイトルStructure of Mnk1 in complex with DS12881479
要素MAP kinase interacting serine/threonine kinase 1
キーワードTRANSFERASE / kinase / kinase inhibitor / inactive conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / Spry regulation of FGF signaling / regulation of translation / peptidyl-serine phosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity ...calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / Spry regulation of FGF signaling / regulation of translation / peptidyl-serine phosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / calmodulin binding / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7UX / MAP kinase-interacting serine/threonine-protein kinase 1 / MAP kinase-interacting serine/threonine-protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Matsui, Y. / Hanzawa, H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2018
タイトル: A novel inhibitor stabilizes the inactive conformation of MAPK-interacting kinase 1.
著者: Matsui, Y. / Yasumatsu, I. / Yoshida, K.I. / Iimura, S. / Ikeno, Y. / Nawano, T. / Fukano, H. / Ubukata, O. / Hanzawa, H. / Tanzawa, F. / Isoyama, T.
履歴
登録2016年12月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAP kinase interacting serine/threonine kinase 1
B: MAP kinase interacting serine/threonine kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1905
ポリマ－69,4912
非ポリマー6993
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area21290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.635, 92.635, 174.437
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSGLYGLY3AA43 - 5612 - 25
21LYSLYSGLYGLY3BB43 - 5612 - 25
12GLYGLYLEULEU3AA58 - 12727 - 96
22GLYGLYLEULEU3BB58 - 12727 - 96
13SERSERPROPRO3AA148 - 258117 - 227
23SERSERPROPRO3BB148 - 258117 - 227
14ASPASPTRPTRP5AA308 - 332277 - 301
24ASPASPTRPTRP5BB308 - 332277 - 301

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 MAP kinase interacting serine/threonine kinase 1


分子量: 34745.465 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 37-341 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MKNK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B5BUJ6, UniProt: Q9BUB5*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-7UX / 1-methyl-N-(5-phenyl-1,3-thiazol-2-yl)piperidine-4-carboxamide


分子量: 301.407 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H19N3OS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: polyethylene glycol 3350, ammonium sulfate, citrate buffer (pH 6.2), MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 15900 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 7.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HW6

2hw6


解像度: 3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.878 / SU B: 36.894 / SU ML: 0.315 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.428
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27121 1581 10 %RANDOM
Rwork0.2389 ---
obs0.24215 14265 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 62.197 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.07 Å20 Å20 Å2
2--2.07 Å2-0 Å2
3----4.13 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3628 0 47 0 3675
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0193750
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5341.9755051
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9965445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.21924.294177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.83315664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4781521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2547
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212842
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
100medium positional0.120.5
785loose positional0.165
680tight thermal2.460.5
100medium thermal2.352
785loose thermal2.2810
LS精密化 シェル解像度: 3→3.076 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 102 -
Rwork0.341 999 -
obs--99.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2606-1.69352.18092.8476-2.3225.2154-0.0756-0.17310.1961-0.0103-0.00830.0947-0.1635-0.22210.08380.0481-0.029-0.020.0842-0.03780.1991-7.2059-28.310525.0015
23.8830.5633-1.94481.1869-0.45966.5927-0.1112-0.3449-0.1048-0.06550.07650.43820.5846-1.06520.03470.1958-0.1869-0.05970.51850.10540.351-15.9203-50.544854.1284
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A41 - 334
2X-RAY DIFFRACTION2B41 - 333

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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