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- PDB-5wrs: Crystal Structure of Fam20A in complex with ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wrs
タイトルCrystal Structure of Fam20A in complex with ATP
要素Pseudokinase FAM20A
キーワードTRANSFERASE / secretory pathway pseudokinase
機能・相同性
機能・相同性情報


tooth eruption / biomineral tissue development / enamel mineralization / calcium ion homeostasis / protein serine/threonine kinase activator activity / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of protein phosphorylation / Golgi apparatus ...tooth eruption / biomineral tissue development / enamel mineralization / calcium ion homeostasis / protein serine/threonine kinase activator activity / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of protein phosphorylation / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
FAM20, C-terminal / FAM20 / Golgi casein kinase, C-terminal, Fam20
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Pseudokinase FAM20A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Zhu, Q.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Structure of Fam20A reveals a pseudokinase featuring a unique disulfide pattern and inverted ATP-binding
著者: Cui, J. / Zhu, Q. / Zhang, H. / Cianfrocco, M.A. / Leschziner, A.E. / Dixon, J.E. / Xiao, J.
履歴
登録2016年12月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月24日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pseudokinase FAM20A
B: Pseudokinase FAM20A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,1628
ポリマ－100,8562
非ポリマー2,3066
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7230 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area37890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.202, 157.202, 144.802
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21(chain B and (resid 89 through 144 or resid 150 through 216 or resid 218 through 525))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERGLYGLYchain AAA89 - 5251 - 437
21SERSERMETMET(chain B and (resid 89 through 144 or resid 150 through 216 or resid 218 through 525))BB89 - 1441 - 56
22ASPASPLYSLYS(chain B and (resid 89 through 144 or resid 150 through 216 or resid 218 through 525))BB150 - 21662 - 128
23SERSERGLYGLY(chain B and (resid 89 through 144 or resid 150 through 216 or resid 218 through 525))BB218 - 525130 - 437

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要素

#1: タンパク質 Pseudokinase FAM20A


分子量: 50428.027 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 89-526 / 変異: N332K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAM20A, UNQ9388/PRO34279 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96MK3
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.98 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: ammonium sulfate, HEPES, PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 55133 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 57.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.168 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.75-2.810.61.470.7881100
2.8-2.8510.61.3360.8031100
2.85-2.910.61.1290.8291100
2.9-2.9610.70.8960.891100
2.96-3.0310.70.8580.891100
3.03-3.110.70.6470.9371100
3.1-3.1710.80.4930.9581100
3.17-3.2610.90.4110.9671100
3.26-3.3610.90.3730.9691100
3.36-3.4610.90.2890.9821100
3.46-3.59110.2280.9881100
3.59-3.7310.80.1970.991100
3.73-3.9110.1670.9921100
3.9-4.1110.80.1490.9941100
4.11-4.3610.80.1270.9941100
4.36-4.710.70.1240.9941100
4.7-5.1710.60.1160.9931100
5.17-5.9210.50.110.9951100
5.92-7.4610.40.0840.9971100
7.46-5010.30.0590.998198.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5WRR

5wrr


解像度: 2.75→41.943 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2376 1946 3.61 %
Rwork0.2029 --
obs0.2042 53978 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→41.943 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7018 0 146 0 7164
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027355
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6149971
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1284457
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041099
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041268
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4307X-RAY DIFFRACTION9.752TORSIONAL
12B4307X-RAY DIFFRACTION9.752TORSIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.75-2.81880.35181370.29993660X-RAY DIFFRACTION100
2.8188-2.8950.29251400.27843679X-RAY DIFFRACTION100
2.895-2.98010.31951380.27363659X-RAY DIFFRACTION100
2.9801-3.07630.31821350.25763694X-RAY DIFFRACTION100
3.0763-3.18620.25481390.2313685X-RAY DIFFRACTION100
3.1862-3.31370.26061390.21923691X-RAY DIFFRACTION100
3.3137-3.46450.23731400.21463714X-RAY DIFFRACTION100
3.4645-3.6470.2341410.20233687X-RAY DIFFRACTION100
3.647-3.87540.20321390.18443704X-RAY DIFFRACTION100
3.8754-4.17430.21031380.1833723X-RAY DIFFRACTION100
4.1743-4.59390.19041390.16643709X-RAY DIFFRACTION100
4.5939-5.25760.21841400.17363759X-RAY DIFFRACTION100
5.2576-6.61980.21841350.21363785X-RAY DIFFRACTION100
6.6198-41.94740.2561460.19333883X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -22.6331 Å / Origin y: 66.9262 Å / Origin z: 22.5083 Å
111213212223313233
T0.315 Å20.0186 Å2-0.0103 Å2-0.6798 Å20.0113 Å2--0.701 Å2
L2.2299 °20.0504 °2-0.5034 °2-0.3588 °20.3144 °2--0.4487 °2
S0.0511 Å °0.3004 Å °-0.0557 Å °-0.0452 Å °-0.0222 Å °-0.0129 Å °0.0077 Å °0.0565 Å °-0.0336 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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