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- PDB-5wrn: Human thymidylate synthase complexed with dCMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wrn
タイトルHuman thymidylate synthase complexed with dCMP
要素Thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE / Complex / nucleotide
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / sequence-specific mRNA binding / folic acid binding / thymidylate synthase activity / tetrahydrofolate interconversion / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / DNA biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription ...thymidylate synthase / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / sequence-specific mRNA binding / folic acid binding / thymidylate synthase activity / tetrahydrofolate interconversion / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / DNA biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / methylation / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYCYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Chen, D. / Nordlund, P.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Nanyang Technological UniversityM060080004.70301200 シンガポール
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human thymidylate synthase complexed with dCMP
著者: Almqvist, H. / Axelsson, H. / Jafari, R. / Chen, D. / Mateus, A. / Haraldsson, M. / Larsson, A. / Martinez Molina, D. / Artursson, P. / Lundback, T. / Nordlund, P.
履歴
登録2016年12月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low
改定 2.02024年5月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_atom.comp_id / _chem_comp_atom.pdbx_stereo_config / _chem_comp_atom.type_symbol / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _chem_comp_bond.comp_id / _chem_comp_bond.value_order / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Thymidylate synthase
A: Thymidylate synthase
C: Thymidylate synthase
D: Thymidylate synthase
E: Thymidylate synthase
F: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,84512
ポリマ－199,0026
非ポリマー1,8436
水5,909328
1
B: Thymidylate synthase
A: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9484
ポリマ－66,3342
非ポリマー6142
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4280 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area22580 Å2
手法PISA
2
C: Thymidylate synthase
D: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9484
ポリマ－66,3342
非ポリマー6142
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area22750 Å2
手法PISA
3
E: Thymidylate synthase
F: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9484
ポリマ－66,3342
非ポリマー6142
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4160 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area22690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.096, 110.096, 317.268
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質
Thymidylate synthase / TSase


分子量: 33167.047 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 26-313 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYMS, TS, OK/SW-cl.29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04818, thymidylate synthase
#2: 化合物
ChemComp-DCM / 2'-DEOXYCYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE


分子量: 307.197 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N3O7P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 328 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 100 mM Sodium cacodylate 15% PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1.000001 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.000001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→30 Å / Num. obs: 76815 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.071 / Χ2: 0.885 / Net I/σ(I): 13.3 / Num. measured all: 711815
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.39-2.438.50.31535830.9780.1020.3320.88294.2
2.43-2.488.50.28736330.9820.0930.3030.87594.9
2.48-2.528.50.26236750.9870.0850.2770.85995.3
2.52-2.578.40.24336890.9860.0790.2570.89696.1
2.57-2.638.40.21136960.9920.0690.2230.89896.2
2.63-2.698.40.19337510.9910.0630.2040.90797.3
2.69-2.768.50.16437660.9920.0540.1740.90697.9
2.76-2.838.50.14437900.9940.0470.1520.92498.3
2.83-2.928.70.1338150.9940.0430.1370.92498.9
2.92-3.018.80.1138350.9960.0360.1160.9299.4
3.01-3.128.90.09438590.9970.0310.0990.9399.4
3.12-3.249.20.08238970.9980.0270.0860.93899.9
3.24-3.399.60.06938670.9980.0220.0730.922100
3.39-3.579.80.06239060.9980.020.0660.935100
3.57-3.7910.20.05539150.9980.0170.0570.874100
3.79-4.0810.50.0539180.9990.0160.0530.874100
4.08-4.4910.60.05139340.9990.0160.0540.965100
4.49-5.1410.50.04939880.9990.0160.0511.03799.9
5.14-6.4710.30.04640550.9990.0140.0480.769100
6.47-30100.03142430.9990.010.0330.5399.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
HKLデータ削減
HKLデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HVY

1hvy


解像度: 2.39→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 8.06 / SU ML: 0.186 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.427 / ESU R Free: 0.266 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2473 3757 4.9 %RANDOM
Rwork0.1876 ---
obs0.1906 72809 98.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 131.4 Å2 / Biso mean: 37.393 Å2 / Biso min: 15.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.39→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13656 0 120 328 14104
Biso mean--63.91 34.75 -
残基数----1697
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.01914149
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0213341
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7661.97219164
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.016330690
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.99151689
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.38923.299682
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.057152393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.76915112
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.22018
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02115897
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023399
LS精密化 シェル解像度: 2.391→2.453 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 272 -
Rwork0.222 4953 -
all-5225 -
obs--91.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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