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万見
- PDB-5wk9: R186AP450cam with CN and camphor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wk9
タイトルR186AP450cam with CN and camphor
要素Camphor 5-monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / proton coupled electron transfer
機能・相同性
機能・相同性情報


camphor 5-monooxygenase / camphor 5-monooxygenase activity / (+)-camphor catabolic process / iron ion binding / heme binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytochrome P450, B-class / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CAMPHOR / CYANIDE ION / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / : / Camphor 5-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas putida (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.983 Å
データ登録者Poulos, T.L. / Batabyal, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM57353 米国
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2017
タイトル: Effect of Redox Partner Binding on Cytochrome P450 Conformational Dynamics.
著者: Batabyal, D. / Richards, L.S. / Poulos, T.L.
履歴
登録2017年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Camphor 5-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4365
ポリマ－46,6021
非ポリマー8344
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.950, 58.860, 57.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Camphor 5-monooxygenase / Cytochrome P450-cam / Cytochrome P450cam


分子量: 46601.895 Da / 分子数: 1 / 変異: R186A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア) / 遺伝子: camC, cyp101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00183, camphor 5-monooxygenase

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非ポリマー , 5種, 212分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-CYN / CYANIDE ION / シアニド


分子量: 26.017 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CN
#4: 化合物 ChemComp-CAM / CAMPHOR / (+)-カンファ-


分子量: 152.233 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16O
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.62 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 50 mM potassium phosphate pH 7.4, 400 mM KCl, 32%PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月28日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→55 Å / Num. obs: 25408 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 23.55 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.049 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル最高解像度: 1.98 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 1773 / CC1/2: 0.921 / Rpim(I) all: 0.202 / Rsym value: 0.289 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
iMOSFLMデータ削減
pointlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CPP

2cpp


解像度: 1.983→45.309 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2154 1989 7.84 %random
Rwork0.1632 ---
obs0.1673 25381 99.38 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.983→45.309 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3197 0 57 208 3462
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093343
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1964558
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5791243
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046492
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006601
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9831-2.03270.32161380.21571652X-RAY DIFFRACTION98
2.0327-2.08760.25011410.19381644X-RAY DIFFRACTION100
2.0876-2.14910.20061420.17351653X-RAY DIFFRACTION99
2.1491-2.21840.24421390.16971668X-RAY DIFFRACTION99
2.2184-2.29770.25291450.16621658X-RAY DIFFRACTION99
2.2977-2.38970.22951430.16751670X-RAY DIFFRACTION100
2.3897-2.49840.22531400.16781667X-RAY DIFFRACTION100
2.4984-2.63020.24771460.1731667X-RAY DIFFRACTION100
2.6302-2.79490.26161400.17351669X-RAY DIFFRACTION100
2.7949-3.01070.24011460.17461689X-RAY DIFFRACTION100
3.0107-3.31360.22181420.17451676X-RAY DIFFRACTION100
3.3136-3.79280.18851430.1531702X-RAY DIFFRACTION100
3.7928-4.77770.15691400.13261699X-RAY DIFFRACTION100
4.7777-45.32050.20511440.16091678X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6316-0.0246-0.35590.55990.22121.76570.1096-0.48010.10070.10690.02570.0765-0.1860.102-0.06370.2057-0.04620.02920.2296-0.03250.164558.9912-11.045519.626
22.4107-0.41370.36770.5161-0.10290.45230.0158-0.00040.2615-0.0041-0.0277-0.1548-0.13730.0933-0.01440.1502-0.01850.00350.11970.01410.211475.7069-2.13380.6541
31.23790.1472-0.15731.4193-0.1111.49540.02920.18740.072-0.03940.03470.1509-0.0692-0.3057-0.0560.15680.01770.01180.15130.02770.163955.3585-3.025-3.6877
42.80740.4927-0.71860.9466-0.40940.76860.1739-0.40730.16520.0595-0.1173-0.0722-0.03330.1894-0.00220.1561-0.0367-0.01430.1724-0.05060.15380.5228-10.9268.0202
52.7048-0.1373-1.03450.3540.10210.6744-0.0986-0.8859-0.39050.14050.0282-0.00630.12730.2690.00620.1819-0.0015-0.01460.22480.05210.160671.8958-17.93517.6567
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 10 through 127 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 128 through 192 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 193 through 251)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 348 through 414 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 253 through 347 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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