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- PDB-5wf1: Tepsin VHS/ENTHlike domain SeMet -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wf1
タイトルTepsin VHS/ENTHlike domain SeMet
要素Uncharacterized protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / protein trafficking
機能・相同性Tepsin, ENTH/VHS domain / AP-4 complex accessory subunit Tepsin / ENTH domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / ENTH/VHS / cytoplasmic vesicle / Golgi apparatus / TEPSIN adaptor related protein complex 4 accessory protein
機能・相同性情報
生物種Equus caballus (ウマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.954 Å
データ登録者Frazier, M.N. / Monken, A.E. / Jackson, L.P.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM119525 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008320-26 米国
引用ジャーナル: Traffic / 年: 2017
タイトル: Structure and evolution of ENTH and VHS/ENTH-like domains in tepsin.
著者: Archuleta, T.L. / Frazier, M.N. / Monken, A.E. / Kendall, A.K. / Harp, J. / McCoy, A.J. / Creanza, N. / Jackson, L.P.
履歴
登録2017年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9351
ポリマ－14,9351
非ポリマー00
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.775, 58.775, 69.522
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 14934.817 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 278-409 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Equus caballus (ウマ) / 遺伝子: TEPSIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: F6SIY5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.47 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Sodium tartrate dibasic dihydrate, 20% w/v Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 9904 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.4 % / Rpim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 28.14
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.25 / Num. unique all: 989 / Rpim(I) all: 0.309 / % possible all: 99.73

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.954→29.387 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 22.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2224 991 9.99 %
Rwork0.1844 --
obs0.1882 9830 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.954→29.387 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数868 0 0 67 935
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007878
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7651186
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.26543
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043145
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004153
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9537-2.00250.33731330.28111180X-RAY DIFFRACTION97
2.0025-2.05660.22891400.22241250X-RAY DIFFRACTION99
2.0566-2.11710.24531440.21249X-RAY DIFFRACTION100
2.1171-2.18540.23641300.19321257X-RAY DIFFRACTION100
2.1854-2.26350.22661440.1891260X-RAY DIFFRACTION100
2.2635-2.35410.22221390.18241237X-RAY DIFFRACTION100
2.3541-2.46120.22361360.17731259X-RAY DIFFRACTION99
2.4612-2.59090.22611360.18331236X-RAY DIFFRACTION100
2.5909-2.75310.25591420.19181260X-RAY DIFFRACTION100
2.7531-2.96550.22951340.18931226X-RAY DIFFRACTION100
2.9655-3.26360.26411450.20441275X-RAY DIFFRACTION100
3.2636-3.7350.19931360.17721240X-RAY DIFFRACTION100
3.735-4.70260.19621430.15721239X-RAY DIFFRACTION100
4.7026-29.39080.19861330.17751257X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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