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- PDB-5wbx: Structural insights into the potency of SK/IK channel positive mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wbx
タイトルStructural insights into the potency of SK/IK channel positive modulators
要素
  • Calmodulin-1
  • Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
キーワードMETAL TRANSPORT / Calcium binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


small conductance calcium-activated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / Ca2+ activated K+ channels / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / inward rectifier potassium channel activity / regulation of potassium ion transmembrane transport / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers ...small conductance calcium-activated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / Ca2+ activated K+ channels / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / inward rectifier potassium channel activity / regulation of potassium ion transmembrane transport / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / alpha-actinin binding / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Ion homeostasis / : / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / potassium ion transmembrane transport / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / potassium ion transport / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / Z disc / spindle pole / response to calcium ion / RAS processing / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / : ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AJY / Calmodulin-1 / Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Nam, Y.W. / Zhang, M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
American Heart Association13SDG16150007 米国
National Ataxia FoundationYI-SCA 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Structural insights into the potency of SK channel positive modulators.
著者: Nam, Y.W. / Orfali, R. / Liu, T. / Yu, K. / Cui, M. / Wulff, H. / Zhang, M.
履歴
登録2017年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,56411
ポリマ－27,6602
非ポリマー9049
水3,927218
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3600 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area15520 Å2
手法PISA
2
B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin-1
ヘテロ分子

B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,12822
ポリマ－55,3214
非ポリマー1,80718
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area15190 Å2
ΔGint-230 kcal/mol
Surface area23040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.328, 66.091, 65.435
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.840, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-671-

HOH

21R-1180-

HOH

詳細equilibrium centrifugation

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 BR

#1: タンパク質 Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2 / SKCa2 / KCa2.2


分子量: 11240.293 Da / 分子数: 1 / 変異: N407A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H2S1
#2: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16420.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23

-
非ポリマー , 5種, 227分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-AJY / (3Z)-6-bromo-3-(hydroxyimino)-5-methyl-1,3-dihydro-2H-indol-2-one


分子量: 255.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H7BrN2O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.21 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 0.1 M Sodium itrate tribasic dihydrate 0.5 M Ammonium sulfate 1.5 M Lithium sulfate monohydrate
PH範囲: 5.6-5.9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.3148 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3148 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→26.84 Å / Num. obs: 25882 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 6.4 % / Net I/σ(I): 14.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
XPREPデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XPREPデータ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.9→26.836 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2428 1192 4.77 %
Rwork0.1881 --
obs0.1907 24970 95.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 125.93 Å2 / Biso mean: 32.6831 Å2 / Biso min: 9.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→26.836 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1931 0 48 218 2197
Biso mean--56.15 38.69 -
残基数----241
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0915-1.21870.81574.9970.71334.823-0.04130.33980.1762-0.1735-0.03520.1208-0.128-0.0575-0.04680.2352-0.0420.02440.18270.06140.131410.31858.1127-15.3544
21.03650.3136-0.9651.1647-1.31641.877-0.09390.13930.7152-0.36710.05190.5749-0.3735-0.07850.09420.54060.0221-0.15770.71870.05960.7586-8.63630.9067-10.3766
32.3609-0.1929-0.6641.54360.02512.339-0.0226-0.1842-0.29740.1240.09780.2636-0.0879-0.1018-0.05880.13460.04120.00920.17630.03740.189-23.48712.3269.1265
42.9309-0.2622-2.5460.56050.16643.7384-0.0588-0.1053-0.0012-0.02210.07670.05-0.09170.0897-0.04870.1222-0.0076-0.02480.11350.01930.1087-5.9987-0.6446-0.2993
50.4454-0.09180.10990.42330.18231.3057-0.16690.16810.0515-0.38760.1002-0.0815-0.25740.0261-0.19360.5905-0.23970.05840.4169-0.0980.13587.6999-5.8442-27.3653
61.2859-0.00540.48250.68080.17471.4951-0.44240.37260.1679-0.46840.33110.04680.1079-0.1445-0.02480.2281-0.1078-0.01040.21030.02390.14960.7286-11.4485-15.1063
70.24610.1510.111.1062-0.15410.3053-0.08730.05670.08250.06140.04820.05060.0311-0.1204-0.23960.5231-0.2836-0.20570.49040.30460.32080.5071-1.5851-25.054
83.0965-0.36983.55151.1043-0.515.4575-0.2283-0.11440.2891-0.18260.14710.0023-0.2807-0.42430.06790.185-0.02920.00310.16580.00990.182414.27219.4179-5.7335
91.3436-0.2236-0.03562.83770.85191.36240.2505-0.13-0.34820.3454-0.028-0.31480.29490.1236-0.1890.1528-0.0085-0.06060.1792-0.02440.265628.05683.59272.7279
103.7934-2.140.36769.0490.8752.14570.14350.233-0.5673-0.26940.1559-0.53130.02980.2614-0.0620.1564-0.06430.0090.2312-0.0860.410934.78896.1437-6.6979
112.6271.10711.11841.51640.79512.5695-0.08210.18010.323-0.30490.12360.1368-0.11790.0618-0.0690.1782-0.01820.00110.14290.00880.212126.454515.5806-2.7439
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 395 through 404 )B395 - 404
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 405 through 414 )B405 - 414
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 415 through 445 )B415 - 445
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 446 through 489 )B446 - 489
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'R' and (resid 2 through 28 )R2 - 28
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'R' and (resid 29 through 64 )R29 - 64
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'R' and (resid 65 through 75 )R65 - 75
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'R' and (resid 76 through 92 )R76 - 92
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'R' and (resid 93 through 117 )R93 - 117
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'R' and (resid 118 through 128 )R118 - 128
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'R' and (resid 129 through 147 )R129 - 147

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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