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- PDB-5wbw: Yeast Hsp104 fragment 1-360 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wbw
タイトルYeast Hsp104 fragment 1-360
要素Heat shock protein 104
キーワードCHAPERONE / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


trehalose metabolic process / TRC complex / protein folding in endoplasmic reticulum / cellular heat acclimation / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / : / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding ...trehalose metabolic process / TRC complex / protein folding in endoplasmic reticulum / cellular heat acclimation / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / : / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein refolding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp repeat (R) N-terminal domain / : ...Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp repeat (R) N-terminal domain / : / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / AAA domain (Cdc48 subfamily) / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein 104
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Lee, S.
引用ジャーナル: Biosci. Rep. / 年: 2017
タイトル: Structural determinants for protein unfolding and translocation by the Hsp104 protein disaggregase.
著者: Lee, J. / Sung, N. / Yeo, L. / Chang, C. / Lee, S. / Tsai, F.T.F.
履歴
登録2017年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein 104
B: Heat shock protein 104
D: Heat shock protein 104


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,5993
ポリマ－118,5993
非ポリマー00
水43224
1
A: Heat shock protein 104


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5331
ポリマ－39,5331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock protein 104


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5331
ポリマ－39,5331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
D: Heat shock protein 104


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5331
ポリマ－39,5331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.556, 75.824, 235.649
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein 104 / Protein aggregation-remodeling factor HSP104


分子量: 39533.148 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HSP104, YLL026W, L0948 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31539
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.23 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 25% PEG4000, 50 mM Tris-HCl, 20 mM ammonium citrate / PH範囲: 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0396 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0396 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→49.04 Å / Num. obs: 36873 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 64.54 Å2 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 2.59→2.68 Å / Num. unique obs: 2973 / Rsym value: 0.346 / % possible all: 80.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化解像度: 2.6→46.043 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2859 2587 7.03 %
Rwork0.2374 --
obs0.2408 36797 97.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 272.19 Å2 / Biso mean: 97.7463 Å2 / Biso min: 26.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→46.043 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7862 0 0 24 7886
Biso mean---71.89 -
残基数----1034
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027980
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55810816
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0211275
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041422
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.6662966
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5999-2.64990.44371030.33911415151873
2.6499-2.7040.32681460.31161875202199
2.704-2.76280.35381630.296518822045100
2.7628-2.8270.39731500.305618992049100
2.827-2.89770.34031320.304419472079100
2.8977-2.9760.35291510.274418922043100
2.976-3.06360.34051470.285219212068100
3.0636-3.16250.32231380.288319332071100
3.1625-3.27550.3411330.296919132046100
3.2755-3.40660.3331280.28521919204799
3.4066-3.56150.33311390.27911942208199
3.5615-3.74920.31391610.254819172078100
3.7492-3.9840.28381530.231119262079100
3.984-4.29140.25021510.218419232074100
4.2914-4.72290.23261520.19751956210899
4.7229-5.40540.28451340.22051972210699
5.4054-6.80670.32511410.24231972211398
6.8067-46.04980.21641650.17642006217195
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.85550.66090.47813.93150.47693.5002-0.07450.2789-0.0709-0.19430.09630.23460.20590.0025-00.3814-0.01640.03430.4627-0.05940.4076-16.517614.9065-40.0154
21.89580.05160.13280.656-0.56790.52050.0021-0.2136-0.0814-0.12970.03140.0472-0.0323-0.2382-0.00020.2372-0.00110.02410.3954-0.06180.3292-17.405514.6755-7.2186
30.4337-0.32520.21582.19020.66322.7162-0.0252-0.1001-0.089-0.2363-0.02630.01040.32930.064100.2696-0.00390.04050.3984-0.03930.3968-12.708610.9611-7.5161
40.1101-0.08410.30730.82760.40220.76540.0212-0.6518-0.04970.3472-0.0388-0.41920.41920.29940.00010.49160.0979-0.04510.72810.13790.5078-9.8237.1578.5301
51.2514-1.37920.45511.1779-0.73430.4054-0.0111-0.1352-0.1624-0.0510.1997-0.01550.02140.3067-00.83190.14680.08260.4674-0.03920.6788-5.1098-26.5565-11.4297
60.1282-0.7113-0.52742.451-0.99672.7362-0.0113-0.1132-0.32960.31620.26410.3694-0.5349-0.63860.02470.84910.13310.16270.45720.05730.7007-14.1747-19.5364-18.5459
71.0837-0.1461-0.63690.76920.46270.8765-0.19873.57771.7012-0.51020.3489-1.2219-0.2377-0.2942-0.01191.2527-0.17730.05911.29630.73941.699-5.0663-22.3058-54.4559
82.22870.5326-1.16951.8859-1.61291.1869-0.28960.320.35-0.13060.2010.11460.0733-0.2055-0.01790.5852-0.0586-0.11550.37480.10540.4492-13.9377-32.2527-49.3183
92.8325-0.71330.46794.6866-0.49912.59380.0526-0.10960.3887-0.190.1145-0.5-0.3250.35180.00050.5642-0.11620.02430.4993-0.07680.6361-50.759732.7658-42.3902
101.9129-0.32952.06172.5231-0.34623.18590.43160.1864-0.2276-0.19880.2623-0.07330.7295-0.19330.14690.5644-0.0738-0.1580.4473-0.08290.2797-43.1042.4923-23.0533
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 148 )A6 - 148
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 149 through 217 )A149 - 217
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 218 through 317 )A218 - 317
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 318 through 343 )A318 - 343
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 6 through 89 )B6 - 89
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 90 through 179 )B90 - 179
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 180 through 241 )B180 - 241
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 242 through 356 )B242 - 356
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 4 through 170 )D4 - 170
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 171 through 356 )D171 - 356

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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