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Yorodumi- PDB-5wa0: Crystal Structure of the sulfite dehydrogenase, SorT R78Q mutant ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wa0 | ||||||
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Title | Crystal Structure of the sulfite dehydrogenase, SorT R78Q mutant from Sinorhizobium meliloti | ||||||
Components | Putative sulfite oxidase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / sulfite dehydrogenase / METAL BINDING PROTEIN | ||||||
Function / homology | Function and homology information sulfite oxidase / sulfite oxidase activity / sulfur compound metabolic process / molybdenum ion binding / molybdopterin cofactor binding / heme binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rhizobium meliloti (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Maher, M.J. | ||||||
Citation | Journal: Biochim. Biophys. Acta / Year: 2017 Title: The central active site arginine in sulfite oxidizing enzymes alters kinetic properties by controlling electron transfer and redox interactions. Authors: Hsiao, J.C. / McGrath, A.P. / Kielmann, L. / Kalimuthu, P. / Darain, F. / Bernhardt, P.V. / Harmer, J. / Lee, M. / Meyers, K. / Maher, M.J. / Kappler, U. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5wa0.cif.gz | 558.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5wa0.ent.gz | 459 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5wa0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5wa0_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5wa0_full_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | |
Data in XML | 5wa0_validation.xml.gz | 62.4 KB | Display | |
Data in CIF | 5wa0_validation.cif.gz | 91.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wa/5wa0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wa/5wa0 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5k3xC 4pw3S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 39077.152 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 35-399 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rhizobium meliloti (strain 1021) (bacteria) Strain: 1021 / Gene: SMc04049 / Plasmid: PPROEX HTB / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): TP1000 / References: UniProt: Q92M24, sulfite oxidase #2: Chemical | ChemComp-MSS / ( #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.08 Å3/Da / Density % sol: 60 % |
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Crystal grow | Temperature: 273 K / Method: vapor diffusion / pH: 6 Details: 0.1 M Bis-Tris propane pH 6.0, 0.2 M sodium malonate, 17.5% PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.9537 Å | |||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jan 1, 2013 | |||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||
Reflection twin |
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Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. obs: 95573 / % possible obs: 86.1 % / Redundancy: 2.5 % / Net I/σ(I): 6.3 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4PW3 Resolution: 2.1→43.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 7.302 / SU ML: 0.114 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.068 / ESU R Free: 0.053 Details: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 90.54 Å2 / Biso mean: 21.686 Å2 / Biso min: 5.66 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.1→43.94 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.139 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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