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万見
- PDB-5w87: Crystal structure of the C-terminal lobe of the human HERC6 HECT ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w87
タイトルCrystal structure of the C-terminal lobe of the human HERC6 HECT domain
要素Probable E3 ubiquitin-protein ligase HERC6
キーワードTRANSFERASE/LIGASE / E3 ligase / antiviral activity / TRANSFERASE-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HECT-type E3 ubiquitin transferase / hematopoietic progenitor cell differentiation / response to bacterium / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) ...: / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Probable E3 ubiquitin-protein ligase HERC6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.199 Å
データ登録者WANG, Y. / BELLESIS, A.G. / ROYER, W.E. / SPRATT, D.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Clark University start-up funds 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the C-terminal lobe of the human HERC6 HECT domain
著者: WANG, Y. / BELLESIS, A.G. / ROYER, W.E. / SPRATT, D.E.
履歴
登録2017年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable E3 ubiquitin-protein ligase HERC6
B: Probable E3 ubiquitin-protein ligase HERC6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8603
ポリマ－28,7652
非ポリマー951
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5280 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area10270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.579, 74.579, 114.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1101-

PO4

21A-1101-

PO4

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要素

#1: タンパク質 Probable E3 ubiquitin-protein ligase HERC6 / HECT domain and RCC1-like domain-containing protein 6 / HECT-type E3 ubiquitin transferase HERC6


分子量: 14382.314 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal lobe (UNP residues 902-1022) / 変異: C970S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HERC6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CodonPlus RIL / 参照: UniProt: Q8IVU3, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.46 % / 解説: triangular pyramid with soft vertices
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: K2HPO4/NaH2PO4, NaCl, imidazole:HCl / PH範囲: 7.6-8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 298.15 K / Ambient temp details: room temperature
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.199→23.88 Å / Num. obs: 11479 / % possible obs: 91.75 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.05707 / Rpim(I) all: 0.0349 / Net I/σ(I): 12.12
反射 シェル解像度: 2.199→2.278 Å / Rmerge(I) obs: 0.7581 / Num. unique obs: 782 / Rpim(I) all: 0.6231 / % possible all: 64.41

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: 000)精密化
HKL-3000データ収集
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1C4Z

1c4z


解像度: 2.199→23.879 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 31.65
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2435 557 5.01 %
Rwork0.2112 --
obs0.2129 11127 91.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.199→23.879 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1521 0 5 35 1561
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021564
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5282114
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.661915
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036230
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003263
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.199-2.420.32611240.29662278X-RAY DIFFRACTION79
2.42-2.76980.32891540.28092858X-RAY DIFFRACTION100
2.7698-3.48790.27391470.22862873X-RAY DIFFRACTION100
3.4879-23.880.19781320.17612561X-RAY DIFFRACTION89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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