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- PDB-5w68: Type II secretin from Enteropathogenic Escherichia coli - GspD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w68
タイトルType II secretin from Enteropathogenic Escherichia coli - GspD
要素Putative type II secretion protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Type 2 secretin / outer membrane complex / homo oligomer
機能・相同性
機能・相同性情報


protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Type II secretion system protein GspD / : / GspD-like, N0 domain / GspD/PilQ family / : / NolW-like / NolW-like superfamily / Bacterial type II/III secretion system short domain / Type II/III secretion system / Bacterial type II and III secretion system protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative type II secretion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O127:H6 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Hay, I.D. / Belousoff, M.J. / Dunstan, R. / Bamert, R. / Lithgow, T.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1092262 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)FL130100038 オーストラリア
引用ジャーナル: J Bacteriol / 年: 2018
タイトル: Structure and Membrane Topography of the Vibrio-Type Secretin Complex from the Type 2 Secretion System of Enteropathogenic Escherichia coli.
著者: Iain D Hay / Matthew J Belousoff / Rhys A Dunstan / Rebecca S Bamert / Trevor Lithgow /
要旨: The β-barrel assembly machinery (BAM) complex is the core machinery for the assembly of β-barrel membrane proteins, and inhibition of BAM complex activity is lethal to bacteria. Discovery of ...The β-barrel assembly machinery (BAM) complex is the core machinery for the assembly of β-barrel membrane proteins, and inhibition of BAM complex activity is lethal to bacteria. Discovery of integral membrane proteins that are key to pathogenesis and yet do not require assistance from the BAM complex raises the question of how these proteins assemble into bacterial outer membranes. Here, we address this question through a structural analysis of the type 2 secretion system (T2SS) secretin from enteropathogenic O127:H6 strain E2348/69. Long β-strands assemble into a barrel extending 17 Å through and beyond the outer membrane, adding insight to how these extensive β-strands are assembled into the outer membrane. The substrate docking chamber of this secretin is shown to be sufficient to accommodate the substrate mucinase SteC. In order to cause disease, bacterial pathogens inhibit immune responses and induce pathology that will favor their replication and dissemination. In Gram-negative bacteria, these key attributes of pathogenesis depend on structures assembled into or onto the outer membrane. One of these is the T2SS. The -type T2SS mediates cholera toxin secretion in , and in O127:H6 strain E2348/69, the same machinery mediates secretion of the mucinases that enable the pathogen to penetrate intestinal mucus and thereby establish deadly infections.
履歴
登録2017年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation.year
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging_optics / Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name
改定 1.42020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8778
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative type II secretion protein
B: Putative type II secretion protein
C: Putative type II secretion protein
D: Putative type II secretion protein
E: Putative type II secretion protein
F: Putative type II secretion protein
G: Putative type II secretion protein
H: Putative type II secretion protein
I: Putative type II secretion protein
J: Putative type II secretion protein
K: Putative type II secretion protein
L: Putative type II secretion protein
M: Putative type II secretion protein
N: Putative type II secretion protein
O: Putative type II secretion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)617,88815
ポリマ－617,88815
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, Complex stays at ~1 MDa complex under SDS-PAGE conditions
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Putative type II secretion protein


分子量: 41192.559 Da / 分子数: 15 / 断片: UNP residues 282-668 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O127:H6 (strain E2348/69 / EPEC) (大腸菌)
株: E2348/69 / EPEC / 遺伝子: gspD, E2348C_3249 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: B7UI37

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Type II sectretin outer membrane complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: O127:H6 strain E2348/69
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: C43 / プラスミド: pET20b
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF
画像スキャン動画フレーム数/画像: 18 / 利用したフレーム数/画像: 1-18

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7MDFF - namd22.12モデルフィッティング
9PHENIX1.12モデル精密化
10cryoSPARC0.4初期オイラー角割当
11cryoSPARC0.4最終オイラー角割当
13cryoSPARC0.4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 20000
対称性点対称性: C15 (15回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 8896 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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