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- PDB-5w57: Structure of Holo AztC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w57
タイトルStructure of Holo AztC
要素Periplasmic solute binding protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Solute binding protein / Zinc / ABC Transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


zinc ion transport / periplasmic space / cell adhesion / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Adhesin B / Adhesion lipoprotein / : / Periplasmic solute binding protein, ZnuA-like / Zinc-uptake complex component A periplasmic / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
High-affinity zinc uptake system protein AztC
類似検索 - 構成要素
生物種Paracoccus denitrificans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Avalos, D. / Yukl, E.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1SC2GM111170-01 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Mechanisms of zinc binding to the solute-binding protein AztC and transfer from the metallochaperone AztD.
著者: Neupane, D.P. / Avalos, D. / Fullam, S. / Roychowdhury, H. / Yukl, E.T.
履歴
登録2017年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2017年9月20日ID: 4XRV
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periplasmic solute binding protein
B: Periplasmic solute binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8134
ポリマ－59,6832
非ポリマー1312
水91951
1
A: Periplasmic solute binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9072
ポリマ－29,8411
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Periplasmic solute binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9072
ポリマ－29,8411
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area23340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.840, 72.373, 105.613
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.55, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Periplasmic solute binding protein


分子量: 29841.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (strain Pd 1222) (バクテリア)
株: Pd 1222 / 遺伝子: Pden_1597 / 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A1B2F3
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode / pH: 7 / 詳細: Sodium Formate 4.0-4.5 M, Bis-tris propane 0.1 M

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月20日
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→48.92 Å / Num. obs: 34922 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.032 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 3427 / CC1/2: 0.903 / Rpim(I) all: 0.268 / % possible all: 90.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XRV

4xrv
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.3→48.92 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2412 1743 5 %
Rwork0.2165 --
obs0.2178 34875 99.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→48.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4169 0 2 51 4222
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064276
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8885841
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.7812940
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048664
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006789
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.36770.39361460.32662775X-RAY DIFFRACTION100
2.3677-2.44410.38991450.31552739X-RAY DIFFRACTION99
2.4441-2.53140.35491430.30712712X-RAY DIFFRACTION100
2.5314-2.63280.33931460.29772769X-RAY DIFFRACTION100
2.6328-2.75260.32221440.28542757X-RAY DIFFRACTION100
2.7526-2.89770.34031450.29582781X-RAY DIFFRACTION100
2.8977-3.07920.29841440.26362728X-RAY DIFFRACTION99
3.0792-3.31690.28671430.2572738X-RAY DIFFRACTION99
3.3169-3.65060.26911450.22412759X-RAY DIFFRACTION99
3.6506-4.17870.20261450.192748X-RAY DIFFRACTION99
4.1787-5.26370.19621470.16812789X-RAY DIFFRACTION99
5.2637-48.93430.17181500.17372837X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3637-0.35530.60431.73710.35482.8427-0.01910.00390.19270.0807-0.28770.2465-0.1327-0.06040.27820.3042-0.0447-0.00380.5046-0.11570.40923.2667-0.27488.006
22.92571.7277-0.48693.0051.15712.8296-0.0515-0.32670.1889-0.3848-0.51420.7584-0.147-0.13190.55660.41940.1638-0.0370.5196-0.15090.52517.415310.602443.9866
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 25:308)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 25:308)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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