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万見
- PDB-5w3e: CryoEM structure of rhinovirus B14 in complex with C5 Fab (33 deg... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w3e
タイトルCryoEM structure of rhinovirus B14 in complex with C5 Fab (33 degrees Celsius, molar ratio 1:3, full particle)
要素
  • (C5 antibody variable ...) x 2
  • (viral protein ...) x 4
キーワードVIRUS/IMMUNE SYSTEM / virus / antibody / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity ...lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / DNA replication / RNA helicase activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 / Rhinovirus 14, subunit 4 / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Jelly Rolls - #20 / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A ...Picornavirus coat protein VP4 / Rhinovirus 14, subunit 4 / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Jelly Rolls - #20 / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Few Secondary Structures / Irregular / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Immunoglobulins / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.53 Å
データ登録者Liu, Y. / Dong, Y. / Rossmann, M.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI011219 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Antibody-induced uncoating of human rhinovirus B14.
著者: Yangchao Dong / Yue Liu / Wen Jiang / Thomas J Smith / Zhikai Xu / Michael G Rossmann /
要旨: Rhinoviruses (RVs) are the major causes of common colds in humans. They have a nonenveloped, icosahedral capsid surrounding a positive-strand RNA genome. Here we report that the antigen-binding (Fab) ...Rhinoviruses (RVs) are the major causes of common colds in humans. They have a nonenveloped, icosahedral capsid surrounding a positive-strand RNA genome. Here we report that the antigen-binding (Fab) fragment of a neutralizing antibody (C5) can trigger genome release from RV-B14 to form emptied particles and neutralize virus infection. Using cryo-electron microscopy, structures of the C5 Fab in complex with the full and emptied particles have been determined at 2.3 Å and 3.0 Å resolution, respectively. Each of the 60 Fab molecules binds primarily to a region on viral protein 3 (VP3). Binding of the C5 Fabs to RV-B14 results in significant conformational changes around holes in the capsid through which the viral RNA might exit. These results are so far the highest resolution view of an antibody-virus complex and elucidate a mechanism whereby antibodies neutralize RVs and related viruses by inducing virus uncoating.
履歴
登録2017年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月26日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.42019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8754
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8754
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: C5 antibody variable heavy domain
G: C5 antibody variable light domain
A: viral protein 1
B: viral protein 3
C: viral protein 2
D: viral protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,3696
ポリマ－117,3696
非ポリマー00
水3,891216
1
E: C5 antibody variable heavy domain
G: C5 antibody variable light domain
A: viral protein 1
B: viral protein 3
C: viral protein 2
D: viral protein 4
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,042,141360
ポリマ－7,042,141360
非ポリマー00
水6,485360
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: C5 antibody variable heavy domain
G: C5 antibody variable light domain
A: viral protein 1
B: viral protein 3
C: viral protein 2
D: viral protein 4
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 587 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)586,84530
ポリマ－586,84530
非ポリマー00
水54030
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
E: C5 antibody variable heavy domain
G: C5 antibody variable light domain
A: viral protein 1
B: viral protein 3
C: viral protein 2
D: viral protein 4
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 704 kDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)704,21436
ポリマ－704,21436
非ポリマー00
水64936
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

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Viral protein ... , 4種, 4分子 ABCD

#3: タンパク質 viral protein 1


分子量: 32560.549 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 568-856 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
参照: UniProt: P03303
#4: タンパク質 viral protein 3


分子量: 26236.754 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 332-567 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
参照: UniProt: P03303
#5: タンパク質 viral protein 2


分子量: 28501.361 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 70-331 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
参照: UniProt: P03303
#6: タンパク質 viral protein 4


分子量: 7183.863 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 2-69 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
参照: UniProt: P03303

-
抗体 , 2種, 2分子 EG

#1: 抗体 C5 antibody variable heavy domain


分子量: 11989.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 C5 antibody variable light domain


分子量: 10897.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)

-
非ポリマー , 1種, 216分子

#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human rhinovirus B14 / タイプ: VIRUS / 詳細: Viruses were grown in HeLa-H1 cells. / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Human rhinovirus B14 (ライノウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris, 120 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, pH 8.0
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Ted Pella, Ultrathin lacey carbon
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 298 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 29000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1111
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3710 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 4-49

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN22.07粒子像選択
2DoG Picker粒子像選択
3Leginon3.1画像取得
5jsprCTF補正
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
11Cootモデル精密化
12jspr初期オイラー角割当
13jspr最終オイラー角割当
14RELION1.4分類
15jspr３次元再構成
CTF補正詳細: On-the-fly CTF correction during 2D alignment and 3D reconstruction
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 60065
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23242 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coeffcient
詳細: A combination of the following approaches was used: (1) model rebuilding using Coot, (2) real space refinement using Phenix, (3) reciprocal space refinment using Phenix (as in standard ...詳細: A combination of the following approaches was used: (1) model rebuilding using Coot, (2) real space refinement using Phenix, (3) reciprocal space refinment using Phenix (as in standard crystallographic refinement).

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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