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- PDB-5w2g: Crystal structure of the core catalytic domain of human inositol ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w2g
タイトルCrystal structure of the core catalytic domain of human inositol phosphate multikinase
要素Inositol polyphosphate multikinase,Inositol polyphosphate multikinase
キーワードTRANSFERASE / kinase / inositol / inositol polyphosphate / phosphatidylinositol / specificity
機能・相同性
機能・相同性情報


inositol tetrakisphosphate kinase activity / Synthesis of IPs in the nucleus / inositol-tetrakisphosphate 5-kinase / inositol-1,2,3,4,6-pentakisphosphate 5-kinase activity / inositol-polyphosphate multikinase / inositol-1,4,5-trisphosphate 6-kinase activity / inositol-1,4,5,6-tetrakisphosphate 3-kinase activity / inositol-1,3,4,6-tetrakisphosphate 5-kinase activity / flavonoid binding / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 6-kinase activity ...inositol tetrakisphosphate kinase activity / Synthesis of IPs in the nucleus / inositol-tetrakisphosphate 5-kinase / inositol-1,2,3,4,6-pentakisphosphate 5-kinase activity / inositol-polyphosphate multikinase / inositol-1,4,5-trisphosphate 6-kinase activity / inositol-1,4,5,6-tetrakisphosphate 3-kinase activity / inositol-1,3,4,6-tetrakisphosphate 5-kinase activity / flavonoid binding / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 6-kinase activity / inositol-1,4,5-trisphosphate 3-kinase activity / inositol trisphosphate metabolic process / inositol phosphate metabolic process / inositol phosphate biosynthetic process / phosphatidylinositol metabolic process / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / necroptotic process / ciliary basal body / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inositol polyphosphate kinase / Inositol polyphosphate kinase superfamily / Inositol polyphosphate kinase
類似検索 - ドメイン・相同性
Inositol polyphosphate multikinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wang, H. / Shears, S.B.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structural features of human inositol phosphate multikinase rationalize its inositol phosphate kinase and phosphoinositide 3-kinase activities.
著者: Wang, H. / Shears, S.B.
履歴
登録2017年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inositol polyphosphate multikinase,Inositol polyphosphate multikinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4271
ポリマ－29,4271
非ポリマー00
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.466, 78.466, 85.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-634-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Inositol polyphosphate multikinase,Inositol polyphosphate multikinase / Inositol 1 / 3 / 4 / 6-tetrakisphosphate 5-kinase


分子量: 29427.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IPMK, IMPK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NFU5, inositol-polyphosphate multikinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.09 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 35% (w/v) PEG 400, 0.1 M Li2SO4, 100 mM MES Imidanzol buffer , pH 6.0, 50 mM beta-mercaptoethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 25507 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2if8

2if8


解像度: 1.8→46.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 6.362 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.237 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21506 1268 5.1 %RANDOM
Rwork0.17066 ---
obs0.17287 23558 97.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.613 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2---0.06 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→46.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1906 0 0 154 2060
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0192102
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021899
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2851.9652869
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.934440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5785266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.05324.14199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.1515366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8011510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2299
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212412
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02446
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6382.1461019
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.642.1451018
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2763.2041300
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.2823.2051301
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0472.4521083
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0522.4491080
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.6413.581568
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.56126.1582441
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.3525.8262411
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.64934000
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free33.75584
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded17.65954003
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 73 -
Rwork0.246 1457 -
obs--82.84 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.2945 Å / Origin y: 17.8706 Å / Origin z: 25.7565 Å
111213212223313233
T0.0065 Å20.0046 Å2-0 Å2-0.0294 Å20.0143 Å2--0.0087 Å2
L0.1453 °2-0.0498 °2-0.0462 °2-0.0389 °2-0.0188 °2--0.094 °2
S-0.0064 Å °0.0014 Å °0.0006 Å °0.008 Å °0.0111 Å °0.0072 Å °-0.0021 Å °0.0029 Å °-0.0046 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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