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- PDB-5w1j: Echinococcus granulosus thioredoxin glutathione reductas (egTGR) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w1j
タイトルEchinococcus granulosus thioredoxin glutathione reductas (egTGR)
要素Thioredoxin glutathione reductase
キーワードSIGNALING PROTEIN / egTGR / redox / ntioxidant
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Glutaredoxin / Glutaredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / thioredoxin-disulfide reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Echinococcus granulosus (いりゅうじょうちゅう)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Gao, W. / Wang, Y. / Dai, S.
引用ジャーナル: Antioxid. Redox Signal. / 年: 2017
タイトル: The Enzymatic and Structural Basis for Inhibition of Echinococcus granulosus Thioredoxin Glutathione Reductase by Gold(I).
著者: Salinas, G. / Gao, W. / Wang, Y. / Bonilla, M. / Yu, L. / Novikov, A. / Virginio, V.G. / Ferreira, H.B. / Vieites, M. / Gladyshev, V.N. / Gambino, D. / Dai, S.
履歴
登録2017年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin glutathione reductase
B: Thioredoxin glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,2574
ポリマ－128,6862
非ポリマー1,5712
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10640 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area45330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.740, 108.740, 257.064
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin glutathione reductase


分子量: 64342.918 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 34-617 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Echinococcus granulosus (いりゅうじょうちゅう)
遺伝子: TGR
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q869D7
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 18% PEG3350, 0.1 M lithium sulfate, 0.1 M Tris-HCl, pH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 36071 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 14.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.7→47.783 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.64
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2597 2166 5.04 %
Rwork0.1969 --
obs0.2001 42994 99.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→47.783 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9010 0 106 0 9116
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0139327
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.60512679
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9975525
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0841415
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011636
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7002-2.7630.37851430.31392591X-RAY DIFFRACTION96
2.763-2.83210.34631350.27862673X-RAY DIFFRACTION100
2.8321-2.90870.32221420.27832687X-RAY DIFFRACTION100
2.9087-2.99430.34011390.28822676X-RAY DIFFRACTION99
2.9943-3.09090.39921440.27952690X-RAY DIFFRACTION100
3.0909-3.20140.38821490.26822696X-RAY DIFFRACTION100
3.2014-3.32950.28811530.2492671X-RAY DIFFRACTION100
3.3295-3.4810.32591490.22922711X-RAY DIFFRACTION100
3.481-3.66450.2971510.21612699X-RAY DIFFRACTION100
3.6645-3.89390.28071400.18822720X-RAY DIFFRACTION99
3.8939-4.19440.231480.17882702X-RAY DIFFRACTION99
4.1944-4.61620.19911440.15192735X-RAY DIFFRACTION99
4.6162-5.28350.19271480.14972766X-RAY DIFFRACTION99
5.2835-6.65380.26111370.1892821X-RAY DIFFRACTION100
6.6538-47.790.2041440.16772990X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.3728 Å / Origin y: -38.8055 Å / Origin z: 3.0853 Å
111213212223313233
T0.2724 Å20.0528 Å2-0.0577 Å2-0.3719 Å2-0.0369 Å2--0.3647 Å2
L0.4378 °20.0526 °2-0.0101 °2-0.584 °20.2155 °2--1.0136 °2
S-0.0133 Å °0.0201 Å °0.0156 Å °0.0301 Å °0.1099 Å °-0.0645 Å °0.0994 Å °0.1687 Å °0.0006 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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