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万見
- PDB-5w1b: Tryptophan indole-lyase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w1b
タイトルTryptophan indole-lyase
要素Tryptophanase
キーワードLYASE / pyridoxal-5'-phosphate / aminotransferase fold / tryptophan metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophanase activity / tryptophanase
類似検索 - 分子機能
Tryptophanase / Beta-eliminating lyase family / Tryptophanase, conserved site / Beta-eliminating lyases pyridoxal-phosphate attachment site. / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Proteus vulgaris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Phillips, R.S. / Wood, Z.A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018
タイトル: The crystal structure of Proteus vulgaris tryptophan indole-lyase complexed with oxindolyl-L-alanine: implications for the reaction mechanism.
著者: Phillips, R.S. / Buisman, A.A. / Choi, S. / Hussaini, A. / Wood, Z.A.
履歴
登録2017年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophanase
B: Tryptophanase
C: Tryptophanase
D: Tryptophanase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,3058
ポリマ－211,1484
非ポリマー1564
水14,736818
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18280 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area59050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.785, 152.577, 205.013
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Space group name HallP22ab(z,x,y)
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALALEULEU(chain 'A' and (resid 2 through 49 or resid 51 through 467))AA2 - 492 - 49
12ASPASPGLUGLU(chain 'A' and (resid 2 through 49 or resid 51 through 467))AA51 - 46751 - 467
21ALAALALEULEU(chain 'B' and (resid 2 through 49 or resid 51 through 467))BB2 - 492 - 49
22ASPASPGLUGLU(chain 'B' and (resid 2 through 49 or resid 51 through 467))BB51 - 46751 - 467
31ALAALALEULEU(chain 'C' and (resid 2 through 49 or resid 51 through 467))CC2 - 492 - 49
32ASPASPGLUGLU(chain 'C' and (resid 2 through 49 or resid 51 through 467))CC51 - 46751 - 467
41ALAALALEULEU(chain 'D' and (resid 2 through 49 or resid 51 through 467))DD2 - 492 - 49
42ASPASPGLUGLU(chain 'D' and (resid 2 through 49 or resid 51 through 467))DD51 - 46751 - 467

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要素

#1: タンパク質
Tryptophanase / L-tryptophan indole-lyase / TNase


分子量: 52787.102 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Proteus vulgaris (バクテリア) / 遺伝子: tnaA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P28796, tryptophanase
#2: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 818 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 35 mM potassium phosphate, 0.05 M HEPES, 0.3 M KCl, 11% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→53.58 Å / Num. obs: 133113 / % possible obs: 97.17 % / 冗長度: 14.7 % / Biso Wilson estimate: 3.1018 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.2251 / Rpim(I) all: 0.06079 / Rrim(I) all: 0.2333 / Net I/σ(I): 9.97
反射 シェル解像度: 2→2.167 Å / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 4.666 / Mean I/σ(I) obs: 0.46 / Num. unique obs: 10672 / CC1/2: 0.327 / Rpim(I) all: 0.6886 / Rrim(I) all: 4.829 / % possible all: 92.33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AX4

1ax4


解像度: 2→48.58 Å / SU ML: 0.358 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.325 / 位相誤差: 31.019
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2518 12371 4.9681 %
Rwork0.2072 236633 -
obs0.2094 249004 96.6236 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 44.891 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→48.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14812 0 4 818 15634
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045407712692315140
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75071852721420461
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05033694314152202
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004961169420882666
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.08371713949133
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.020.48573310.4855089X-RAY DIFFRACTION62.4567
2.02-2.040.48512300.47974122X-RAY DIFFRACTION51.1819
2.04-2.060.40974000.38397952X-RAY DIFFRACTION97.2406
2.06-2.090.38894230.37548045X-RAY DIFFRACTION97.6476
2.09-2.120.37723890.35868148X-RAY DIFFRACTION99.9414
2.12-2.150.36113970.3378112X-RAY DIFFRACTION99.2071
2.15-2.180.33754520.3278060X-RAY DIFFRACTION98.6669
2.18-2.210.36684200.31888073X-RAY DIFFRACTION99.9411
2.21-2.250.32564040.31798130X-RAY DIFFRACTION98.3746
2.25-2.280.33134180.30378127X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.320.34574140.29918155X-RAY DIFFRACTION98.6757
2.32-2.360.32444580.27358009X-RAY DIFFRACTION99.9527
2.36-2.410.32274230.27638165X-RAY DIFFRACTION98.94
2.41-2.460.34493710.28148125X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.510.30763960.25098185X-RAY DIFFRACTION99.1793
2.51-2.570.30624070.24878129X-RAY DIFFRACTION99.9765
2.57-2.640.30374450.23568106X-RAY DIFFRACTION99.3147
2.64-2.710.29364920.22678124X-RAY DIFFRACTION99.9883
2.71-2.790.25383750.21228158X-RAY DIFFRACTION99.5218
2.79-2.880.26464290.21068104X-RAY DIFFRACTION99.6147
2.88-2.980.2574030.21218225X-RAY DIFFRACTION99.8957
2.98-3.10.27674090.2128103X-RAY DIFFRACTION99.8123
3.1-3.240.25444310.19858167X-RAY DIFFRACTION99.8142
3.24-3.410.25664730.19228120X-RAY DIFFRACTION99.8605
3.41-3.630.24654150.18088133X-RAY DIFFRACTION99.9064
3.63-3.910.19964440.1648169X-RAY DIFFRACTION99.8956
3.91-4.30.18374360.14858102X-RAY DIFFRACTION99.9297
4.3-4.920.1844220.14098179X-RAY DIFFRACTION99.9767
4.92-6.20.19884380.15358158X-RAY DIFFRACTION99.9883
6.2-48.590.17664260.14768159X-RAY DIFFRACTION99.8952

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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