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- PDB-5w0v: Crystal structure of full-length Kluyveromyces lactis Kap123 with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w0v
タイトルCrystal structure of full-length Kluyveromyces lactis Kap123 with histone H4 1-34
要素
  • Histone H4 1-34
  • Kap123
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Budding yeast karyopherin / 23 HEAT repeats with a right-handed superhelical solenoid structure / Histone NLS recognition / The extra-long helix of the repeat 23
機能・相同性
機能・相同性情報


HATs acetylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines ...HATs acetylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / small GTPase binding / protein import into nucleus / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Importin beta family / TOG domain / TOG / HEAT repeat / HEAT repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / HEAT repeat profile. ...Importin beta family / TOG domain / TOG / HEAT repeat / HEAT repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / KLLA0E20769p
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.821 Å
データ登録者An, S. / Yoon, J. / Song, J.-J. / Cho, U.-S.
引用ジャーナル: Elife / : 2017
タイトル: Structure-based nuclear import mechanism of histones H3 and H4 mediated by Kap123.
著者: An, S. / Yoon, J. / Kim, H. / Song, J.J. / Cho, U.S.
履歴
登録2017年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kap123
B: Kap123
C: Histone H4 1-34
D: Histone H4 1-34


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)253,0124
ポリマ-253,0124
非ポリマー00
00
1
A: Kap123
C: Histone H4 1-34


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,5062
ポリマ-126,5062
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Kap123
D: Histone H4 1-34


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,5062
ポリマ-126,5062
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.793, 87.697, 101.623
Angle α, β, γ (deg.)79.59, 81.45, 71.70
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Kap123


分子量: 122968.758 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CMF0
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4 1-34


分子量: 3537.200 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Kluyveromyces lactis (酵母) / 参照: UniProt: P02309*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.76 % / 解説: brick-shaped crystals
結晶化温度: 296.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M sodium cacodylate (pH 6.5), 0.2M sodium acetate, 30% PEG 4000 and 5% Jeffamin M-600

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.821→50 Å / Num. obs: 59828 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rpim(I) all: 0.045 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 2.821→2.93 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.632 / Mean I/σ(I) obs: 1.54 / Num. unique obs: 5938 / Rpim(I) all: 0.479 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000HKL2000_v714-Linuxデータ削減
HKL-2000HKL2000_v714-Linuxデータスケーリング
Coot0.8.7モデル構築
PHENIX1.11.1_2575位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5VCH
解像度: 2.821→33.787 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 28.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2339 1998 3.34 %
Rwork0.1702 --
obs0.1724 59760 98.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.821→33.787 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15749 0 0 0 15749
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00815983
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03321679
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.0669787
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0572617
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072779
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8211-2.89160.35991300.29933762X-RAY DIFFRACTION91
2.8916-2.96970.34581430.26294145X-RAY DIFFRACTION98
2.9697-3.05710.3061440.23874149X-RAY DIFFRACTION99
3.0571-3.15570.31261440.23654164X-RAY DIFFRACTION99
3.1557-3.26840.30651440.22494153X-RAY DIFFRACTION99
3.2684-3.39910.33681420.20654119X-RAY DIFFRACTION99
3.3991-3.55370.25211440.18754152X-RAY DIFFRACTION99
3.5537-3.74080.25011440.17484178X-RAY DIFFRACTION99
3.7408-3.97480.20551440.16014150X-RAY DIFFRACTION99
3.9748-4.28120.22461430.14944144X-RAY DIFFRACTION99
4.2812-4.7110.21521440.13124180X-RAY DIFFRACTION99
4.711-5.39030.21031450.14964163X-RAY DIFFRACTION99
5.3903-6.78210.23951440.18894169X-RAY DIFFRACTION99
6.7821-33.78950.17851430.14154134X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.139-0.0362-0.00331.2897-0.53820.84550.03930.05630.04050.1619-0.05990.02320.09430.035700.6039-0.09060.00230.4441-0.01860.511797.7108-35.1684111.9119
20.4632-0.1201-0.37660.95010.58541.79540.09670.05180.07470.2115-0.04620.06120.08410.107300.5723-0.0493-0.02810.3849-0.01540.463687.2281-71.9745105.8846
30.121-0.1444-0.17990.08830.12680.21780.1453-0.0168-0.2447-0.3978-0.0882-0.38310.2520.1899-0.00010.87940.11540.03830.71610.08680.8332141.1256-76.025874.2367
40.619-0.6161-0.22111.0241-0.38040.1389-0.0391-0.0021-0.11580.30620.06490.03880.0836-0.079700.560.1248-0.05420.68850.05510.553121.9511-49.205480.7086
50.7410.2942-0.56660.6843-0.10621.6896-0.1750.00460.0101-0.09240.095-0.03720.08760.091700.34940.0182-0.01370.4653-0.01380.4204118.5218-26.335348.7681
62.0441-0.1331-1.65411.2151-0.66611.2911-0.16030.4731-0.11850.11630.16450.22390.1814-0.51110.09180.3519-0.0607-0.05380.7061-0.0080.505286.5551-29.040656.8974
70.040.05030.0120.06430.02060.0115-0.32320.03950.13540.0762-0.465-0.0904-0.16670.10310.00060.7660.0769-0.08621.05520.02220.786193.4516-57.9621123.1802
80.0163-0.0168-0.0120.02090.01740.0197-0.2627-0.0221-0.33640.1473-0.4175-0.15660.1192-0.0780.00180.90060.11880.09380.77150.02010.736117.3729-27.205551.1069
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 40 through 588 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 589 through 1113 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 59 through 154 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 155 through 388 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 389 through 760 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 761 through 1112 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 13 through 19 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 14 through 19 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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