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- PDB-5w0t: Crystal structure of monomeric Msp1 from S. cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w0t
タイトルCrystal structure of monomeric Msp1 from S. cerevisiae
要素Protein MSP1
キーワードHYDROLASE / AAA ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


extraction of mislocalized protein from mitochondrial outer membrane / Class I peroxisomal membrane protein import / membrane protein dislocase activity / Translocases; Catalysing the translocation of amino acids and peptides; Linked to the hydrolysis of a nucleoside triphosphate / protein targeting to mitochondrion / protein hexamerization / peroxisomal membrane / mitochondrial outer membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer mitochondrial transmembrane helix translocase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Keenan, R.J. / Wohlever, M.L. / Mateja, A.M.
資金援助 米国, 7件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41 GM103403 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10 RR029205 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)2R01 GM086487 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)2T32HL7381 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)5T32CA9594 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1F32GM119194 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM007183 米国
引用
ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2017
タイトル: Msp1 Is a Membrane Protein Dislocase for Tail-Anchored Proteins.
著者: Wohlever, M.L. / Mateja, A. / McGilvray, P.T. / Day, K.J. / Keenan, R.J.
#1: ジャーナル: EMBO J. / 年: 2014
タイトル: Msp1/ATAD1 maintains mitochondrial function by facilitating the degradation of mislocalized tail-anchored proteins.
著者: Chen, Y.C. / Umanah, G.K. / Dephoure, N. / Andrabi, S.A. / Gygi, S.P. / Dawson, T.M. / Dawson, V.L. / Rutter, J.
#2: ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2014
タイトル: The conserved AAA-ATPase Msp1 confers organelle specificity to tail-anchored proteins.
著者: Okreglak, V. / Walter, P.
#3: ジャーナル: Cell / 年: 2011
タイトル: The AAA+ ATPase Thorase regulates AMPA receptor-dependent synaptic plasticity and behavior.
著者: Zhang, J. / Wang, Y. / Chi, Z. / Keuss, M.J. / Pai, Y.M. / Kang, H.C. / Shin, J.H. / Bugayenko, A. / Wang, H. / Xiong, Y. / Pletnikov, M.V. / Mattson, M.P. / Dawson, T.M. / Dawson, V.L.
履歴
登録2017年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein MSP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6536
ポリマ－34,3431
非ポリマー3105
水19811
1
A: Protein MSP1
ヘテロ分子

A: Protein MSP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,30712
ポリマ－68,6862
非ポリマー62110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x+y,y,-z+2/31
Buried area4920 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area29770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.351, 56.351, 206.707
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number153
Space group name H-MP3212

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要素

#1: タンパク質 Protein MSP1 / Tat-binding homolog 4


分子量: 34343.125 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 51-345 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MSP1, YTA4, YGR028W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/pRIL / 参照: UniProt: P28737
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: ~9 mg/ml protein in 20 mM Hepes pH 7.5, 100 mM NaCl and 1 mM DTT was mixed with reservoir solution containing 16% PEG3350 and 0.6 M Sodium Thiocyanate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→206.71 Å / Num. obs: 11608 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17.4 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.211 / Rpim(I) all: 0.051 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.63→2.7 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 1.447 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 843 / CC1/2: 0.762 / Rpim(I) all: 0.491 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_2499精密化
xia2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.63→68.902 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2596 548 4.79 %
Rwork0.2301 --
obs0.2317 11438 98.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 261.93 Å2 / Biso mean: 76.4023 Å2 / Biso min: 40.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.63→68.902 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2335 0 21 11 2367
Biso mean--63.1 57.95 -
残基数----298
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022419
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.553263
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04379
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003415
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7361494
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.63-2.89470.40511150.35352651276697
2.8947-3.31350.35471290.29662719284899
3.3135-4.17470.26811500.229526992849100
4.1747-68.9260.21161540.190428212975100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6945-0.2184-0.6141.3797-0.17013.41930.21150.4177-0.33-0.5441-0.09250.31270.4361-0.0061-00.56840.0835-0.07160.8464-0.00490.6611-18.404828.277254.6267
22.90340.60461.3233.03172.10324.35950.18-0.256-0.37780.3465-0.2681-0.06020.90820.508-0.00310.48990.01640.02940.83730.0510.6289-15.037524.968968.0844
34.15330.66860.48452.15560.22792.41360.1649-0.5860.35060.3046-0.45080.0327-0.3230.1356-0.00010.5821-0.2370.06640.9454-0.09240.59320.473742.164592.0821
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 50 through 138 )A50 - 138
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 139 through 270 )A139 - 270
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 271 through 353 )A271 - 353

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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