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- PDB-5vub: Pim1 Kinase in complex with a benzofuranone inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vub
タイトルPim1 Kinase in complex with a benzofuranone inhibitor
要素Serine/threonine-protein kinase pim-1
キーワードTRANSFERASE / Pim1 kinase / kinase inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / negative regulation of innate immune response ...positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / negative regulation of innate immune response / Signaling by FLT3 fusion proteins / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of TORC1 signaling / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to type II interferon / manganese ion binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8GU / Serine/threonine-protein kinase pim-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Parker, L.J.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
JSPS KAKENHIJP15582248 日本
引用ジャーナル: J Chem Inf Model / 年: 2017
タイトル: Theoretical Analysis of Activity Cliffs among Benzofuranone-Class Pim1 Inhibitors Using the Fragment Molecular Orbital Method with Molecular Mechanics Poisson-Boltzmann Surface Area (FMO+MM-PBSA) Approach
著者: Watanabe, C. / Watanabe, H. / Fukuzawa, K. / Parker, L.J. / Okiyama, Y. / Yuki, H. / Yokoyama, S. / Nakano, H. / Tanaka, S. / Honma, T.
履歴
登録2017年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Serine/threonine-protein kinase pim-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6863
ポリマ－34,2041
非ポリマー4832
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area12780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.100, 98.100, 80.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase pim-1


分子量: 34203.727 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 120-404 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIM1
発現宿主: Cell-free gateway cloning vector C-term 8xHis pCellFree_G02 (その他)
参照: UniProt: P11309, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-8GU / (2Z)-6-methoxy-7-(piperazin-1-ylmethyl)-2-(1H-pyrrolo[3,2-b]pyridin-3-ylmethylidene)-1-benzofuran-3-one


分子量: 390.435 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H22N4O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100MM CITRATE BUFFER, PH 5.5, 200MM NACL, 1M NH4HPO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→31.144 Å / Num. obs: 29862 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 27.55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.074 / Rsym value: 0.068 / Net I/av σ(I): 7.6 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
2-2.116.40.4391.70.1880.4770.439100
2.11-2.246.40.2932.60.1250.3190.293100
2.24-2.396.40.1794.20.0760.1950.179100
2.39-2.586.40.1295.90.0550.140.129100
2.58-2.836.40.098.30.0380.0980.09100
2.83-3.166.40.0696.60.0290.0750.069100
3.16-3.656.40.0639.20.0270.0680.063100
3.65-4.476.40.04612.10.020.050.04699.9
4.47-6.326.40.03117.30.0130.0330.03199.9
6.32-32.1116.20.02324.40.010.0250.02398.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ収集
SCALA3.2.25データスケーリング
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→31.14 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 17.29
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1837 1482 4.97 %Transferred from model
Rwork0.1603 ---
obs0.1614 29846 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 100.92 Å2 / Biso mean: 32.39 Å2 / Biso min: 10.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→31.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2197 0 35 238 2470
Biso mean--31.22 39.53 -
残基数----270
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052330
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9323170
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067333
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004410
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.938874
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.0001-2.06470.22621370.187525522689
2.0647-2.13840.19081310.17125892720
2.1384-2.2240.18251410.16725472688
2.224-2.32520.17321250.158125802705
2.3252-2.44780.18831330.165625912724
2.4478-2.60110.2141440.16825452689
2.6011-2.80180.19611210.175325942715
2.8018-3.08350.19361400.167425722712
3.0835-3.52920.20761460.159825702716
3.5292-4.44430.15661320.137725862718
4.4443-31.14420.1631320.161626382770
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.80570.34391.05122.7436-0.65433.8903-0.0569-0.2135-0.7245-0.11020.1086-0.16520.3751-0.3518-0.03630.3565-0.0197-0.01430.13070.04980.35640.3588-6.2957-3.1357
29.11294.294-1.78646.3776-3.76397.81760.24760.9493-0.325-0.43630.52350.70170.0089-1.0547-0.63790.57230.0834-0.17530.33930.01920.378229.70073.8558-13.7099
32.41652.02211.18474.46191.98172.5475-0.02730.0332-0.3258-0.16680.2098-0.21010.29430.1061-0.15670.23470.0385-0.00180.16050.04190.203343.61793.6395-2.4534
41.88710.09160.65652.01220.4662.78240.0202-0.1153-0.0135-0.0864-0.00370.0672-0.0606-0.0808-0.00670.14090.02150.00920.10820.03170.108839.3421.24361.8431
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 36 through 73 )B36 - 73
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 74 through 96 )B74 - 96
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 97 through 140 )B97 - 140
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 141 through 305 )B141 - 305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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