[日本語] English
万見
- PDB-5vsb: Structure of DUB complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vsb
タイトルStructure of DUB complex
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHydrolase/Inhibitor / deubiquitinase / inhibitor / protein-inhibitor complex / Hydrolase-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / regulation of circadian rhythm / PML body / regulation of protein stability / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / p53 binding / rhythmic process / Regulation of TP53 Degradation / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / protein stabilization / protein ubiquitination / nuclear body / cysteine-type endopeptidase activity / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. ...ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Single Sheet / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9QA / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Seo, H.-S. / Dhe-Paganon, S.
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2017
タイトル: Structure-Guided Development of a Potent and Selective Non-covalent Active-Site Inhibitor of USP7.
著者: Lamberto, I. / Liu, X. / Seo, H.S. / Schauer, N.J. / Iacob, R.E. / Hu, W. / Das, D. / Mikhailova, T. / Weisberg, E.L. / Engen, J.R. / Anderson, K.C. / Chauhan, D. / Dhe-Paganon, S. / Buhrlage, S.J.
履歴
登録2017年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,8604
ポリマ－82,0092
非ポリマー8522
水6,359353
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.970, 73.740, 84.770
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.430, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 41004.340 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 192-544 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-9QA / 7-chloro-3-{[4-hydroxy-1-(3-phenylpropanoyl)piperidin-4-yl]methyl}quinazolin-4(3H)-one


分子量: 425.908 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H24ClN3O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 353 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, NaFormate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.15
反射解像度: 1.85→61.95 Å / Num. obs: 64979 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.85-1.93.21.225199.3
8.27-73.743.30.046198.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→61.951 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2494 3226 4.96 %
Rwork0.2346 --
obs0.2353 64976 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 116.98 Å2 / Biso mean: 38.6858 Å2 / Biso min: 12.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→61.951 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5290 0 108 353 5751
Biso mean--33.72 41.91 -
残基数----669
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0015470
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4627400
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038798
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002956
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1093266
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8506-1.88250.36331520.3893053320594
1.8825-1.91670.36681610.36383022318394
1.9167-1.95350.36621280.34383119324796
1.9535-1.99340.32531550.31833092324795
1.9934-2.03670.35651390.31283080321995
2.0367-2.08410.31411980.29833058325694
2.0841-2.13620.2821670.28873060322795
2.1362-2.1940.28211420.29173093323595
2.194-2.25850.28571420.27513096323896
2.2585-2.33140.26321610.28183067322895
2.3314-2.41460.30441460.28523133327995
2.4146-2.51130.29361550.28043062321795
2.5113-2.62550.28671560.27423118327495
2.6255-2.76380.26391630.25613077324095
2.7638-2.93680.25831420.25743131327395
2.9368-3.16330.24421580.23123079323795
3.1633-3.48120.23361830.2113073325694
3.4812-3.98390.21431620.18433094325695
3.9839-5.01520.19961950.16483078327393
5.0152-29.33340.23311680.19973155332394
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 124.3662 Å / Origin y: -3.9607 Å / Origin z: 106.464 Å
111213212223313233
T0.1814 Å20.0258 Å2-0.0002 Å2-0.1247 Å2-0.0145 Å2--0.1506 Å2
L0.3492 °20.0389 °20.0148 °2-0.305 °2-0.041 °2--0.2681 °2
S-0.0053 Å °0.0409 Å °0.0245 Å °-0.0196 Å °-0.0106 Å °-0.0096 Å °0.0404 Å °0.0161 Å °-0.0001 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA211 - 554
2X-RAY DIFFRACTION1allA4000
3X-RAY DIFFRACTION1allB208 - 548
4X-RAY DIFFRACTION1allB4000
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 353

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る