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- PDB-5vs7: Bromodomain of PF3D7_1475600 from Plasmodium falciparum complexed... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vs7
タイトルBromodomain of PF3D7_1475600 from Plasmodium falciparum complexed with peptide H4K5ac
要素
  • Bromodomain protein, putative
  • H4K5ac peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / Bromodomain-acetylated histone complex / Structural Genomics Consortium (SGC)
機能・相同性
機能・相同性情報


Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromodomain protein, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Hou, C.F.D. / Loppnau, P. / Dong, A. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Hui, R. / Walker, J.R. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Bromodomain of PF3D7_1475600 from Plasmodium falciparum complexed with peptide H4K5ac
著者: Hou, C.F.D. / Loppnau, P. / Dong, A. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Hui, R. / Walker, J.R. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2017年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain protein, putative
P: H4K5ac peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2064
ポリマ－15,1362
非ポリマー712
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area940 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area7620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.110, 41.510, 73.090
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain protein, putative


分子量: 14432.708 Da / 分子数: 1 / 断片: Bromodomain (UNP residues 8-125) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PF14_0724, PF3D7_1475600 / プラスミド: pRARE2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V3R / 参照: UniProt: Q8IK82
#2: タンパク質・ペプチド H4K5ac peptide


分子量: 702.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: The protein was crystallized at 277K in 25% PEG3350, 0.1 M HEPES pH 7.9, using the vapor diffusion sitting drop method. Final concentration of 2 mM peptide H4K5ac (GRGKacGGK) was added ...詳細: The protein was crystallized at 277K in 25% PEG3350, 0.1 M HEPES pH 7.9, using the vapor diffusion sitting drop method. Final concentration of 2 mM peptide H4K5ac (GRGKacGGK) was added directly to the concentrated protein immediately prior to setting up the crystallization plate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97914 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97914 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→40 Å / Num. obs: 8199 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 46.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.08 / Χ2: 0.965 / Net I/σ(I): 7.2 / Num. measured all: 53254
反射 シェル解像度: 2.04→2.08 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.573 / Num. unique obs: 480 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.071 / Χ2: 0.892 / % possible all: 99

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NXJ

4nxj


解像度: 2.04→36.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.249 / SU Rfree Blow DPI: 0.187
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 389 4.78 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.212 8143 99.2 %-
原子変位パラメータBiso max: 119.32 Å2 / Biso mean: 58.82 Å2 / Biso min: 26.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.2593 Å20 Å20 Å2
2---1.8272 Å20 Å2
3----4.432 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.33 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.04→36.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1032 0 2 60 1094
Biso mean--84.21 56.91 -
残基数----124
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d471SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes33HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes286HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2047HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion139SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2282SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2055HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3704HARMONIC3.80.67
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.54
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.68
LS精密化 シェル解像度: 2.04→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 105 4.75 %
Rwork0.286 2106 -
all0.289 2211 -
obs--97.54 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -4.374 Å / Origin y: 24.2776 Å / Origin z: -2.627 Å
111213212223313233
T-0.206 Å2-0.0222 Å20.025 Å2--0.0669 Å2-0.0414 Å2--0.2358 Å2
L2.1866 °2-0.3297 °20.4902 °2-1.5333 °2-1.0493 °2--2.4475 °2
S-0.0804 Å °0.1829 Å °-0.1613 Å °0.031 Å °0.0267 Å °-0.0189 Å °0.0593 Å °0.0462 Å °0.0537 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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