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- PDB-5vrd: Crystal structure for Methylobacterium extorquens PqqCD (natural ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vrd
タイトルCrystal structure for Methylobacterium extorquens PqqCD (natural fusion)
要素Bifunctional coenzyme PQQ synthesis protein C/D
キーワードOXIDOREDUCTASE / PQQ / oxidase / alpha-helical bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrroloquinoline-quinone synthase activity / pyrroloquinoline-quinone synthase / pyrroloquinoline quinone biosynthetic process / sulfur compound metabolic process / quinone binding
類似検索 - 分子機能
Coenzyme PQQ synthesis D, bacteria / Coenzyme PQQ synthesis protein D / Coenzyme PQQ synthesis protein D superfamily / Coenzyme PQQ synthesis protein D (PqqD) / Coenzyme PQQ biosynthesis protein C / Pyrroloquinoline-quinone synthase-like / Thiaminase-2/PQQC / TENA/THI-4/PQQC family / Heme oxygenase-like / Heme Oxygenase; Chain A ...Coenzyme PQQ synthesis D, bacteria / Coenzyme PQQ synthesis protein D / Coenzyme PQQ synthesis protein D superfamily / Coenzyme PQQ synthesis protein D (PqqD) / Coenzyme PQQ biosynthesis protein C / Pyrroloquinoline-quinone synthase-like / Thiaminase-2/PQQC / TENA/THI-4/PQQC family / Heme oxygenase-like / Heme Oxygenase; Chain A / Haem oxygenase-like, multi-helical / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional coenzyme PQQ synthesis protein C/D
類似検索 - 構成要素
生物種Methylobacterium extorquens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Evans III, R.L. / Wilmot, C.M. / Esler, M.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-66569 (C.M.W.) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-118117 (J.P.K.) 米国
引用ジャーナル: Not published
タイトル: Crystal structures for Methylobacterium extorquens PqqC from the CD natural fusion and the C truncation
著者: Evans III, R.L. / Esler, M.A. / Latham, J.A. / Klinman, J.P. / Wilmot, C.M.
履歴
登録2017年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_abbrev
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Bifunctional coenzyme PQQ synthesis protein C/D
A: Bifunctional coenzyme PQQ synthesis protein C/D
B: Bifunctional coenzyme PQQ synthesis protein C/D
C: Bifunctional coenzyme PQQ synthesis protein C/D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,2064
ポリマ－175,2064
非ポリマー00
水00
1
D: Bifunctional coenzyme PQQ synthesis protein C/D
B: Bifunctional coenzyme PQQ synthesis protein C/D


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology, PqqC is a physiological monomer in most species (few are naturally fused as Methylobacterium extorquens PqqCD is). This truncation from the CD natural fusion is monomeric like most independent PqqCs.
  • 87.6 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,6032
ポリマ－87,6032
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area19590 Å2
手法PISA
2
A: Bifunctional coenzyme PQQ synthesis protein C/D

C: Bifunctional coenzyme PQQ synthesis protein C/D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,6032
ポリマ－87,6032
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-y-1/2,x+1/2,z+1/41
Buried area1570 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area20090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.936, 103.936, 243.485
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質
Bifunctional coenzyme PQQ synthesis protein C/D / Pyrroloquinoline quinone biosynthesis protein C/D


分子量: 43801.516 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylobacterium extorquens (strain ATCC 14718 / DSM 1338 / JCM 2805 / NCIMB 9133 / AM1) (バクテリア)
株: ATCC 14718 / DSM 1338 / JCM 2805 / NCIMB 9133 / AM1 / 遺伝子: pqqCD, MexAM1_META1p1749 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q49150, pyrroloquinoline-quinone synthase

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.52 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 500 microL well volumes. Protein solution: 8.0 mg/mL protein, 50 mM Tris, pH 7.9, 100 mM sodium chloride, and 1 mM TCEP. Well solution: 100 mM HEPES, pH 6.7, 19% w/v PEG-4000, 10% isopropanol. ...詳細: 500 microL well volumes. Protein solution: 8.0 mg/mL protein, 50 mM Tris, pH 7.9, 100 mM sodium chloride, and 1 mM TCEP. Well solution: 100 mM HEPES, pH 6.7, 19% w/v PEG-4000, 10% isopropanol. Water used in the well solutions contained 0.55 mM sodium azide. Hanging drops were 1 microL protein solution and 1 microL well solution

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→243.49 Å / Num. obs: 31557 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.032 / Net I/σ(I): 17
反射 シェルRmerge(I) obs: 0.597 / Rpim(I) all: 0.32

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1otv

1otv


解像度: 2.85→243.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.854 / SU ML: 0.371 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.995 / ESU R Free: 0.447 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32707 1593 5.1 %RANDOM
Rwork0.25314 ---
obs0.2569 29899 98.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.09 Å20 Å20 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----2.17 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.85→243.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6570 0 0 0 6570
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0196723
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026220
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0881.9419094
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.241314247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1195796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.88622.312333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.46151091
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9391564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2990
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.027425
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021547
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.6155.9843241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.6135.9853240
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.648.9634018
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.6418.9634019
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4446.2473482
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.4446.2473483
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.4969.2715077
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.50970.3337957
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.50370.3237956
LS精密化 シェル解像度: 2.852→2.926 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 97 -
Rwork0.335 1817 -
obs--82.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.35820.41620.04680.7923-0.12041.06090.1034-0.210.14720.0444-0.1863-0.0577-0.05420.04050.08290.2392-0.0516-0.01850.23190.01580.0389-36.6196.6068-20.8505
21.0019-0.72450.45351.2526-0.57120.8654-0.09620.24780.03490.0614-0.0318-0.12430.0570.11440.12810.15860.02510.02810.2485-0.01960.0306-35.1863-11.78815.7925
31.59910.76890.22931.123-0.22520.4698-0.07680.05760.2175-0.1562-0.05210.1188-0.13990.03910.12890.27710.0067-0.05570.14550.01850.0709-52.21616.1799-41.1781
41.00380.67070.34191.0910.58460.31790.2573-0.4366-0.040.14-0.31380.07750.0853-0.17930.05650.2727-0.1617-0.01050.33650.01950.0226-62.8479-17.6738-16.6281
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1D15 - 251
2X-RAY DIFFRACTION2A16 - 251
3X-RAY DIFFRACTION3B17 - 248
4X-RAY DIFFRACTION4C19 - 244

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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