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- PDB-5vny: Crystal structure of DM14-3 domain of Lgd -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vny
タイトルCrystal structure of DM14-3 domain of Lgd
要素Lethal (2) giant discs 1, isoform B
キーワードENDOCYTOSIS / PROTEIN BINDING / ESCRT
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of intralumenal vesicle formation / cytoplasmic side of apical plasma membrane / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / imaginal disc-derived wing vein morphogenesis / sensory organ precursor cell division / wing disc morphogenesis / female germ-line stem cell asymmetric division / compound eye development / phosphatidylinositol phosphate binding / sensory organ development ...positive regulation of intralumenal vesicle formation / cytoplasmic side of apical plasma membrane / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / imaginal disc-derived wing vein morphogenesis / sensory organ precursor cell division / wing disc morphogenesis / female germ-line stem cell asymmetric division / compound eye development / phosphatidylinositol phosphate binding / sensory organ development / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / apicolateral plasma membrane / endosomal transport / negative regulation of Notch signaling pathway / mitotic cytokinesis / Notch signaling pathway / intracellular protein transport / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / cell cortex / endosome membrane / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DM14 / Freud, C2 domain / Coiled-coil and C2 domain-containing protein 1 / Coiled-coil and C2 domain-containing protein 1, DM14 domain / Repeats in fly CG4713, worm Y37H9A.3 and human FLJ20241. / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Lethal (2) giant discs 1, isoform B / Coiled-coil and C2 domain-containing protein 1-like
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.101 Å
データ登録者McMillan, B.J. / Blacklow, S.C.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2017
タイトル: Structural Basis for Regulation of ESCRT-III Complexes by Lgd.
著者: McMillan, B.J. / Tibbe, C. / Drabek, A.A. / Seegar, T.C.M. / Blacklow, S.C. / Klein, T.
履歴
登録2017年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lethal (2) giant discs 1, isoform B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,4261
ポリマ－7,4261
非ポリマー00
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.670, 29.670, 139.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-578-

HOH

21A-589-

HOH

31A-612-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Lethal (2) giant discs 1, isoform B


分子量: 7426.284 Da / 分子数: 1 / 断片: DM14-3 domain (UNP residues 359-423) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: l(2)gd1, CG4713, Dmel_CG4713 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: M9NEZ0, UniProt: Q9VKJ9*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 30% PEG2000 MME, Tris, pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月19日
放射モノクロメーター: Cryo-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→50 Å / Num. obs: 46405 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 5.8 % / CC1/2: 0.998 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 11.61
反射 シェル解像度: 1.1→1.13 Å / CC1/2: 0.608 / Rsym value: 0.962

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.101→34.778 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 17.99
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1782 3554 7.68 %
Rwork0.1697 --
obs0.1703 46256 96.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.101→34.778 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数514 0 0 118 632
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006524
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.897705
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.431208
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06772
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00895
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1007-1.11580.3373790.3307972X-RAY DIFFRACTION56
1.1158-1.13170.28661060.31461253X-RAY DIFFRACTION70
1.1317-1.14860.27731250.26631587X-RAY DIFFRACTION89
1.1486-1.16660.24031420.25991663X-RAY DIFFRACTION94
1.1666-1.18570.22171460.24451797X-RAY DIFFRACTION99
1.1857-1.20610.23321480.23121723X-RAY DIFFRACTION99
1.2061-1.22810.21571500.22221786X-RAY DIFFRACTION100
1.2281-1.25170.19561450.20781773X-RAY DIFFRACTION100
1.2517-1.27720.19331490.20791763X-RAY DIFFRACTION100
1.2772-1.3050.19611480.19761775X-RAY DIFFRACTION100
1.305-1.33540.20441470.19371746X-RAY DIFFRACTION100
1.3354-1.36880.19641450.19311766X-RAY DIFFRACTION100
1.3688-1.40580.18791530.19131816X-RAY DIFFRACTION100
1.4058-1.44710.20261560.18491752X-RAY DIFFRACTION100
1.4471-1.49380.1621450.17061770X-RAY DIFFRACTION100
1.4938-1.54720.18321500.16161795X-RAY DIFFRACTION100
1.5472-1.60920.17241430.15671757X-RAY DIFFRACTION100
1.6092-1.68240.15771490.151773X-RAY DIFFRACTION100
1.6824-1.77110.16921480.15021792X-RAY DIFFRACTION100
1.7711-1.88210.18331480.15491781X-RAY DIFFRACTION100
1.8821-2.02740.14761420.15261745X-RAY DIFFRACTION100
2.0274-2.23140.16811510.15721791X-RAY DIFFRACTION100
2.2314-2.55420.15491510.14611765X-RAY DIFFRACTION100
2.5542-3.21760.17851420.15781798X-RAY DIFFRACTION100
3.2176-34.79490.16941460.16291763X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.2458 Å / Origin y: 26.5643 Å / Origin z: 60.2038 Å
111213212223313233
T0.0991 Å20.0003 Å20.0021 Å2-0.1454 Å2-0.0126 Å2--0.1149 Å2
L0.0289 °20.0119 °20.0588 °2-0.0669 °2-0.0353 °2--0.1477 °2
S-0.0126 Å °0.0798 Å °0.028 Å °0.0034 Å °-0.0018 Å °0.0516 Å °-0.0413 Å °-0.0448 Å °0.0079 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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