[日本語] English
万見
- PDB-5vnq: Neutron crystallographic structure of perdeuterated T4 lysozyme c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vnq
タイトルNeutron crystallographic structure of perdeuterated T4 lysozyme cysteine-free pseudo-wild type at cryogenic temperature
要素Endolysin
キーワードHYDROLASE / T4 lysozyme / Neutron Crystallography / Hydrogen bonding network / Hydrogen bond / Water
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / Endolysin / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法中性子回折 / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Li, L. / Shukla, S. / Meilleur, F. / Standaert, R.F. / Pierce, J. / Myles, D.A.A. / Cuneo, M.J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2017
タイトル: Neutron crystallographic studies of T4 lysozyme at cryogenic temperature.
著者: Li, L. / Shukla, S. / Meilleur, F. / Standaert, R.F. / Pierce, J. / Myles, D.A.A. / Cuneo, M.J.
履歴
登録2017年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年9月9日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Endolysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6993
ポリマ－18,6281
非ポリマー712
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.500, 61.500, 95.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 Endolysin / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase


分子量: 18628.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: e, T4Tp126 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D9IEF7, UniProt: P00720*PLUS, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: 中性子回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: ~2.0 M Na/K phosphate, pH 6-7, 250 mM NaCl, 40mM 2-hydroxyethyl disulfide
PH範囲: 6-7

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: NUCLEAR REACTOR / サイト: ORNL High Flux Isotope Reactor / ビームライン: CG4D / 波長: 2.8 - 4.6
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年10月4日
放射プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: neutron
放射波長
ID波長 (Å)相対比
12.81
24.61
反射解像度: 2.2→16.7 Å / Num. obs: 7965 / % possible obs: 72.7 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / Rmerge(I) obs: 0.214

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.11.1_2575: ???) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LW9

1lw9


解像度: 2.2→16.7 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 18.63
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2802 190 2.39 %
Rwork0.2421 --
obs0.2431 7964 70.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
NEUTRON DIFFRACTIONf_bond_d0.0043066
NEUTRON DIFFRACTIONf_angle_d0.6585440
NEUTRON DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.306842
NEUTRON DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035200
NEUTRON DIFFRACTIONf_plane_restr0.002601
LS精密化 シェル解像度: 2.1829→16.6495 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2802 190 -
Rwork0.2421 7774 -
obs--70 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る