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- PDB-5vha: DHX36 with an N-terminal truncation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vha
タイトルDHX36 with an N-terminal truncation
要素DEAH (Asp-Glu-Ala-His) box polypeptide 36
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / positive regulation of intracellular mRNA localization / positive regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of cardioblast differentiation / positive regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / pre-miRNA binding / G-quadruplex DNA unwinding / RNA secondary structure unwinding / G-quadruplex DNA binding ...DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / positive regulation of intracellular mRNA localization / positive regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of cardioblast differentiation / positive regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / pre-miRNA binding / G-quadruplex DNA unwinding / RNA secondary structure unwinding / G-quadruplex DNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase III / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of cytoplasmic translation / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / cellular response to arsenite ion / telomerase RNA binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / regulation of embryonic development / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / regulation of mRNA stability / DNA helicase activity / mRNA 3'-UTR binding / mRNA 5'-UTR binding / cytoplasmic stress granule / cellular response to UV / cellular response to heat / G-quadruplex RNA binding / spermatogenesis / defense response to virus / perikaryon / DNA helicase / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / chromosome, telomeric region / RNA helicase activity / negative regulation of translation / cell differentiation / RNA helicase / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / axon / innate immune response / dendrite / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase domain ...: / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent DNA/RNA helicase DHX36
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.227 Å
データ登録者Chen, M. / Ferre-D'Amare, A.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structural basis of G-quadruplex unfolding by the DEAH/RHA helicase DHX36.
著者: Chen, M.C. / Tippana, R. / Demeshkina, N.A. / Murat, P. / Balasubramanian, S. / Myong, S. / Ferre-D'Amare, A.R.
履歴
登録2017年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DEAH (Asp-Glu-Ala-His) box polypeptide 36


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,2111
ポリマ－100,2111
非ポリマー00
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.324, 109.191, 62.406
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.71, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Monomer as determined by gel filtration

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要素

#1: タンパク質 DEAH (Asp-Glu-Ala-His) box polypeptide 36 / DEAH-box helicase 36


分子量: 100211.336 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 150-1010 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: DHX36 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05B79
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.05 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M ammonium citrate tribasic pH 7.0 and 20% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月18日
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.227→39.614 Å / Num. obs: 37011 / % possible obs: 99.75 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 40.32 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.08661 / Rpim(I) all: 0.03684 / Net I/σ(I): 18.28

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SeMet labeled protein

解像度: 2.227→39.614 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2174 1995 5.39 %
Rwork0.1767 --
obs0.1789 37004 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.227→39.614 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6286 0 0 191 6477
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046413
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7448720
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0513884
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491017
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051114
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2272-2.28290.28611440.23162438X-RAY DIFFRACTION97
2.2829-2.34460.26631460.21742470X-RAY DIFFRACTION100
2.3446-2.41360.27221360.20332505X-RAY DIFFRACTION100
2.4136-2.49150.23821400.21022495X-RAY DIFFRACTION100
2.4915-2.58050.26571460.20882506X-RAY DIFFRACTION100
2.5805-2.68380.3031370.20912490X-RAY DIFFRACTION100
2.6838-2.80590.25421400.20552498X-RAY DIFFRACTION100
2.8059-2.95380.23781510.20412497X-RAY DIFFRACTION100
2.9538-3.13880.2451340.21132526X-RAY DIFFRACTION100
3.1388-3.3810.24741430.19992495X-RAY DIFFRACTION100
3.381-3.72110.22981440.17492493X-RAY DIFFRACTION100
3.7211-4.2590.20241450.15192515X-RAY DIFFRACTION100
4.259-5.36370.16591370.14312526X-RAY DIFFRACTION100
5.3637-39.62020.17551520.15212555X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0356-0.0806-0.37480.851-0.12281.24840.0758-0.08530.083-0.025-0.078-0.0375-0.12770.05350.01460.26560.0140.05420.2297-0.00320.309937.38710.165765.3918
22.27230.4047-2.26890.3357-0.34672.6532-0.0590.0072-0.0779-0.0347-0.02740.06780.1366-0.05840.09460.27920.0120.00840.2561-0.00710.310729.9913-4.628253.1964
32.5421-0.2045-0.85791.54150.47562.58970.11030.2495-0.1411-0.3227-0.05220.2213-0.0716-0.2593-0.07520.3323-0.0122-0.070.2201-0.00110.375211.2264-27.962152.641
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 167 through 487 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 488 through 678 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 679 through 994 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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