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- PDB-5vfe: Synaptotagmin 1 C2A domain, lead-bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vfe
タイトルSynaptotagmin 1 C2A domain, lead-bound
要素Synaptotagmin-1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / C2A DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding ...GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding / calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / regulation of regulated secretory pathway / spontaneous neurotransmitter secretion / positive regulation of vesicle fusion / chromaffin granule membrane / dense core granule / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / calcium ion sensor activity / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / vesicle docking / exocytic vesicle / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of dopamine secretion / protein heterooligomerization / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of dendrite extension / neurotransmitter secretion / calcium-dependent phospholipid binding / neuron projection terminus / syntaxin binding / syntaxin-1 binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / clathrin binding / regulation of dopamine secretion / phosphatidylserine binding / synaptic vesicle exocytosis / excitatory synapse / synaptic vesicle endocytosis / detection of calcium ion / positive regulation of synaptic transmission / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cellular response to calcium ion / SNARE binding / secretory granule / phospholipid binding / synaptic vesicle membrane / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / presynaptic membrane / cell differentiation / calmodulin binding / neuron projection / protein heterodimerization activity / axon / glutamatergic synapse / calcium ion binding / Golgi apparatus / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Synaptotagmin / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LEAD (II) ION / Synaptotagmin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Taylor, A.B. / Hart, P.J. / Igumenova, T.I.
引用ジャーナル: Metallomics / 年: 2018
タイトル: High affinity interactions of Pb2+with synaptotagmin I.
著者: Katti, S. / Her, B. / Srivastava, A.K. / Taylor, A.B. / Lockless, S.W. / Igumenova, T.I.
履歴
登録2017年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Synaptotagmin-1
B: Synaptotagmin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6586
ポリマ－29,0512
非ポリマー6074
水6,359353
1
A: Synaptotagmin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8293
ポリマ－14,5261
非ポリマー3032
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Synaptotagmin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8293
ポリマ－14,5261
非ポリマー3032
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.040, 55.040, 77.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Synaptotagmin-1 / Synaptotagmin I / SytI / p65


分子量: 14525.588 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 140-265 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Syt1 / プラスミド: PET-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P46096
#2: 化合物 ChemComp-PB / LEAD (II) ION


分子量: 207.200 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pb
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 353 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.04 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→40.55 Å / Num. obs: 53772 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 13.6 Å2 / Rpim(I) all: 0.022 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.38→1.45 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 7848 / Rpim(I) all: 0.317 / Rsym value: 0.61 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3F00

3f00


解像度: 1.38→29.988 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 16.32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1782 3938 3.72 %
Rwork0.1445 --
obs0.1457 53727 98.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 22.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.38→29.988 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2028 0 12 353 2393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072116
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.082861
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.071790
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075307
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005367
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.38-1.39690.26571190.28453125X-RAY DIFFRACTION84
1.3969-1.41460.32551240.27623172X-RAY DIFFRACTION85
1.4146-1.43320.26651400.23213573X-RAY DIFFRACTION98
1.4332-1.45280.23771440.2063666X-RAY DIFFRACTION100
1.4528-1.47360.24971400.19353720X-RAY DIFFRACTION100
1.4736-1.49550.20691520.18863697X-RAY DIFFRACTION100
1.4955-1.51890.21971440.17823693X-RAY DIFFRACTION100
1.5189-1.54380.2191440.17313720X-RAY DIFFRACTION100
1.5438-1.57040.19611520.15983771X-RAY DIFFRACTION100
1.5704-1.5990.18341360.15763618X-RAY DIFFRACTION100
1.599-1.62970.1721440.15113704X-RAY DIFFRACTION100
1.6297-1.6630.17341320.14343754X-RAY DIFFRACTION100
1.663-1.69920.20591520.13993676X-RAY DIFFRACTION100
1.6992-1.73870.18171400.13623650X-RAY DIFFRACTION100
1.7387-1.78220.15951360.12913730X-RAY DIFFRACTION100
1.7822-1.83030.19391480.13153706X-RAY DIFFRACTION100
1.8303-1.88420.16111480.1293646X-RAY DIFFRACTION100
1.8842-1.9450.16821400.1253727X-RAY DIFFRACTION100
1.945-2.01450.17261440.12993658X-RAY DIFFRACTION100
2.0145-2.09510.17211280.13153682X-RAY DIFFRACTION100
2.0951-2.19050.20881560.13333740X-RAY DIFFRACTION100
2.1905-2.30590.1811340.13783709X-RAY DIFFRACTION100
2.3059-2.45030.15031400.13673627X-RAY DIFFRACTION99
2.4503-2.63940.20581420.14253695X-RAY DIFFRACTION99
2.6394-2.90480.16671490.1513609X-RAY DIFFRACTION98
2.9048-3.32470.16861370.14843609X-RAY DIFFRACTION98
3.3247-4.1870.17221380.12853650X-RAY DIFFRACTION98
4.187-29.99530.131350.13513528X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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