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- PDB-5vev: Crystal Structure of Phosphoribosylamine-glycine Ligase from Neis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vev
タイトルCrystal Structure of Phosphoribosylamine-glycine Ligase from Neisseria gonorrhoeae
要素Phosphoribosylamine--glycine ligase
キーワードLIGASE / SSGCID / Neisseria gonorrhoeae / Phosphoribosylamine--glycine ligase / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


purine nucleobase biosynthetic process / phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-terminal domain / Glycinamide Ribonucleotide Synthetase; Chain A, domain 4 / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. ...Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-terminal domain / Glycinamide Ribonucleotide Synthetase; Chain A, domain 4 / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Phosphoribosylamine--glycine ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Phosphoribosylamine-glycine Ligase from Neisseria gonorrhoeae
著者: Dranow, D.M. / Abendroth, J. / Lorimer, D.D. / Edwards, T.E.
履歴
登録2017年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoribosylamine--glycine ligase
B: Phosphoribosylamine--glycine ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,82723
ポリマ－92,5092
非ポリマー1,31821
水9,836546
1
A: Phosphoribosylamine--glycine ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,92612
ポリマ－46,2541
非ポリマー67211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area920 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area17060 Å2
手法PISA
2
B: Phosphoribosylamine--glycine ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,90111
ポリマ－46,2541
非ポリマー64710
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area16690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.310, 99.450, 131.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Phosphoribosylamine--glycine ligase / GARS / Glycinamide ribonucleotide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase


分子量: 46254.434 Da / 分子数: 2 / 変異: R211Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae (strain NCCP11945) (淋菌)
株: NCCP11945 / 遺伝子: purD, NGK_2312 / プラスミド: NegoA.00865.a.B1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: B4RPN9, phosphoribosylamine-glycine ligase

-
非ポリマー , 5種, 567分子

#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 546 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.56 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 1:1 15 mg/mL NegoA.00865.a.B1.PW37919 / JCSG+(d4) (30% w/v PEG8000, 0.1 M sodium acetate/acetic acid, pH 4.5, 0.2 M lithium sulfate), cryoprotectant: 20% ethylene glycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月22日 / 詳細: Beryllium Lenses
放射モノクロメーター: diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→46.515 Å / Num. obs: 74874 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.283 % / Biso Wilson estimate: 28.19 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rrim(I) all: 0.061 / Χ2: 1.015 / Net I/σ(I): 19.23
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.9-1.956.3820.5163.6854000.8870.56297.2
1.95-26.3990.4024.6853040.9270.43897.4
2-2.066.3950.3136.0151850.9530.34197.3
2.06-2.126.3810.2497.3250090.9670.27297.5
2.12-2.196.3620.28.9948760.980.21897.7
2.19-2.276.3440.1710.4547430.9850.18597.8
2.27-2.366.3480.13412.8245780.990.14797.9
2.36-2.456.3330.11614.5544130.9920.12797.9
2.45-2.566.3290.09617.3242410.9940.10598
2.56-2.696.3140.08219.5440910.9960.0998.1
2.69-2.836.2910.06723.1138680.9970.07398.4
2.83-36.2680.05627.4136960.9970.06198.4
3-3.216.210.04831.5734740.9980.05398.6
3.21-3.476.2050.04136.532370.9980.04598.4
3.47-3.86.1570.03839.4829950.9980.04198.5
3.8-4.256.1110.03542.0127290.9980.03898.6
4.25-4.916.0630.03144.0224460.9990.03498.7
4.91-6.016.0060.03242.5420670.9980.03598.8
6.01-8.55.9130.03143.2416370.9980.03498.3
8.5-46.5155.5680.02944.578850.9990.03289.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
MoRDa位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3MJF

3mjf


解像度: 1.9→46.515 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2006 2062 2.76 %
Rwork0.1657 72763 -
obs0.1667 74825 97.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 144.25 Å2 / Biso mean: 41.8728 Å2 / Biso min: 13.38 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→46.515 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5962 0 81 552 6595
Biso mean--65.32 43.05 -
残基数----813
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066205
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8268436
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054970
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051115
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9523696
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.94420.25541460.21824711485797
1.9442-1.99280.23331350.20094781491697
1.9928-2.04670.22341420.18834741488398
2.0467-2.10690.22811210.18154799492098
2.1069-2.17490.23691360.18354797493398
2.1749-2.25270.21941470.18574795494298
2.2527-2.34280.2141250.17744807493298
2.3428-2.44950.221170.17764849496698
2.4495-2.57860.19781310.1774849498098
2.5786-2.74010.20341240.18254874499898
2.7401-2.95170.21791610.1854874503599
2.9517-3.24860.21161590.17844853501299
3.2486-3.71860.17161320.15414933506598
3.7186-4.68430.18311480.13084983513199
4.6843-46.52920.18221380.15485117525597
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.99240.313-0.68832.5007-0.20783.92640.1677-0.2574-0.05640.5625-0.08380.15920.1108-0.2768-0.09220.3074-0.06450.02180.20820.01680.1522-9.339110.774749.2857
23.69181.1607-1.02641.14060.24420.27280.3864-0.6265-0.58440.0522-0.3326-0.45580.23610.724-0.0870.2980.0723-0.09520.63790.03960.542124.22311.524534.5272
31.0230.29260.20232.10820.04651.95390.07250.0324-0.00810.2528-0.0299-0.2236-0.09750.1828-0.05760.1555-0.0255-0.02320.12550.00050.18012.28113.10633.8359
41.37041.14090.21561.15110.89143.80080.5274-0.55010.56471.0828-0.45650.467-1.3046-0.31130.17760.9677-0.14510.08940.2971-0.14030.3201-0.278231.089852.2494
53.96331.33772.42074.27850.42953.66230.00640.06210.15110.2027-0.0779-0.1596-0.57420.28020.06350.3774-0.0690.01310.13070.00870.26556.357631.658337.5638
61.94220.47310.79713.70180.81435.54640.1090.2549-0.0172-0.39060.0174-0.0615-0.09390.2903-0.12090.2315-0.0109-0.05270.27-0.02470.1615-9.66283.6469-0.9374
74.1083-1.41480.25850.3666-0.6158-0.18730.4140.4874-0.64680.0779-0.6040.42050.1039-0.31880.15650.2836-0.0493-0.0030.8511-0.24070.6096-43.4915-1.392814.9641
81.16190.2275-0.02831.76190.78344.5531-0.09430.10570.2472-0.4362-0.05370.3722-0.7602-0.9921-0.0060.30310.1592-0.14620.38390.00520.3139-21.461114.36238.6425
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -1 through 102 )A-1 - 102
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 103 through 190 )A103 - 190
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 191 through 345 )A191 - 345
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 346 through 379 )A346 - 379
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 380 through 423 )A380 - 423
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid -2 through 102 )B-2 - 102
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 103 through 190 )B103 - 190
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 191 through 421 )B191 - 421

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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