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- PDB-5v6f: Crystal Structure of the Second beta-Prism Domain of RbmC from V.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v6f
タイトルCrystal Structure of the Second beta-Prism Domain of RbmC from V. cholerae bound to Mannotriose
要素Hemolysin-related protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / lectin / beta-prism / glycan-binding domain / mannotriose
機能・相同性
機能・相同性情報


Metalloprotease StcE, C-terminal / Beta/Gamma crystallin / Hemolysin, beta-prism lectin / Beta-prism lectin / FG-GAP-like repeat / Jacalin-like lectin domain / Aligned Prism / Vitelline Membrane Outer Layer Protein I, subunit A / Jacalin-like lectin domain superfamily / FG-GAP repeat ...Metalloprotease StcE, C-terminal / Beta/Gamma crystallin / Hemolysin, beta-prism lectin / Beta-prism lectin / FG-GAP-like repeat / Jacalin-like lectin domain / Aligned Prism / Vitelline Membrane Outer Layer Protein I, subunit A / Jacalin-like lectin domain superfamily / FG-GAP repeat / Integrin alpha, N-terminal / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hemolysin-related protein
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae serotype O1 (コレラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
Model detailsapo form
データ登録者De, S. / Kaus, K. / Sinclair, S. / Case, B.C. / Olson, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R15 AI101977 米国
引用ジャーナル: PLoS Pathog. / 年: 2018
タイトル: Structural basis of mammalian glycan targeting by Vibrio cholerae cytolysin and biofilm proteins.
著者: De, S. / Kaus, K. / Sinclair, S. / Case, B.C. / Olson, R.
履歴
登録2017年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemolysin-related protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6294
ポリマ－14,9331
非ポリマー6973
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Monomer by size exclusion
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.882, 38.581, 50.954
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.890, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Hemolysin-related protein


分子量: 14932.883 Da / 分子数: 1 / 断片: lectin domain, UNP residues 823-957 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio cholerae serotype O1 (strain ATCC 39315 / El Tor Inaba N16961) (コレラ菌)
株: ATCC 39315 / El Tor Inaba N16961 / 遺伝子: VC_0930 / プラスミド: pNGFP-BC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NEB T7 Express / 参照: UniProt: Q9KTH2
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-2-2/a3-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.44 % / Mosaicity: 0.83 °
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M sodium acetate, 2 M sodium sulfate, 2 mM mannotriose

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION NOVA / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: OXFORD ONYX CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→16.112 Å / Num. obs: 18634 / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 2.6 % / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.097 / Rsym value: 0.078 / Net I/av σ(I): 7.5 / Net I/σ(I): 7.7 / Num. measured all: 48096
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.5-1.581.80.4811.4441124420.4270.6470.4811.586.1
1.58-1.681.90.3222.2467624980.2840.4320.322292.2
1.68-1.7920.2263.1480824340.1980.3020.2262.696.5
1.79-1.942.10.154481823130.1310.20.153.898.2
1.94-2.122.30.1115.3486521350.0910.1450.1115.698.2
2.12-2.372.80.0976537219210.0680.1190.0977.697.6
2.37-2.743.20.0798.1531016680.050.0940.0799.696.3
2.74-3.354.10.05111.5585814440.0280.0580.05116.897.3
3.35-4.744.60.0413.9524911510.0210.0450.043099.8
4.74-16.1124.30.0331327296280.0180.0380.03329.295.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.5 Å16.11 Å
Translation1.5 Å16.11 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
CrysalisProデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XEZ

1xez


解像度: 1.5→16.112 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 位相誤差: 19.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1922 1862 10 %
Rwork0.1635 16755 -
obs0.1664 18617 95.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 58.16 Å2 / Biso mean: 9.2837 Å2 / Biso min: 1.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→16.112 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1042 0 76 237 1355
Biso mean--9.84 22.76 -
残基数----137
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041109
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6631514
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052178
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003185
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.552638
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5001-1.54060.30161260.27591137126385
1.5406-1.58590.30291330.24051195132888
1.5859-1.6370.24411340.22311209134391
1.637-1.69550.23461430.20211285142894
1.6955-1.76330.21911450.191304144996
1.7633-1.84340.21481450.16731303144898
1.8434-1.94050.20661470.15411327147498
1.9405-2.06180.17921470.14271326147398
2.0618-2.22060.17481480.13741323147198
2.2206-2.44340.16821470.14091320146797
2.4434-2.79540.18251450.14561303144896
2.7954-3.51590.14131490.13561344149398
3.5159-16.1130.17451530.15941379153299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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