+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5v4r | ||||||
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Title | Crystal structure of LARP1-unique domain DM15 bound to m7GTP | ||||||
Components | La-related protein 1 | ||||||
Keywords | RNA BINDING PROTEIN / Cap-binding / RNA-binding / DM15 | ||||||
Function / homology | Function and homology information cellular response to rapamycin / translation activator activity / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA cap binding / TORC1 signaling / response to amino acid starvation / RNA 7-methylguanosine cap binding / mRNA stabilization / post-transcriptional regulation of gene expression / TOR signaling ...cellular response to rapamycin / translation activator activity / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA cap binding / TORC1 signaling / response to amino acid starvation / RNA 7-methylguanosine cap binding / mRNA stabilization / post-transcriptional regulation of gene expression / TOR signaling / ribosomal small subunit binding / positive regulation of translational initiation / positive regulation of macroautophagy / positive regulation of viral genome replication / translation initiation factor binding / negative regulation of translational initiation / translational initiation / positive regulation of translation / mRNA 3'-UTR binding / mRNA 5'-UTR binding / cytoplasmic stress granule / cell population proliferation / negative regulation of translation / cadherin binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / RNA binding / membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.77 Å | ||||||
Authors | Berman, A.J. / Lahr, R.M. | ||||||
Citation | Journal: Elife / Year: 2017 Title: La-related protein 1 (LARP1) binds the mRNA cap, blocking eIF4F assembly on TOP mRNAs. Authors: Lahr, R.M. / Fonseca, B.D. / Ciotti, G.E. / Al-Ashtal, H.A. / Jia, J.J. / Niklaus, M.R. / Blagden, S.P. / Alain, T. / Berman, A.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5v4r.cif.gz | 159.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5v4r.ent.gz | 125.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5v4r.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v4/5v4r ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v4/5v4r | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5v7cC 5v87C 4zc4S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 19616.281 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: LARP1, KIAA0731, LARP / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q6PKG0 #2: Chemical | ChemComp-MGT / | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.2 Å3/Da / Density % sol: 43.98 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.1 M HEPES, pH 7.5 and 10% PEG 6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: Cu FINE FOCUS / Wavelength: 1.54 Å |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS HTC / Detector: IMAGE PLATE / Date: Aug 18, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.77→33.895 Å / Num. obs: 28525 / % possible obs: 86 % / Redundancy: 2.9 % / Net I/σ(I): 2.45 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4ZC4 Resolution: 1.77→33.895 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 22.93
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.77→33.895 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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