[日本語] English
万見
- PDB-5v3h: Crystal structure of SMYD2 with SAM and EPZ033294 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v3h
タイトルCrystal structure of SMYD2 with SAM and EPZ033294
要素N-lysine methyltransferase SMYD2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE inhibitor / protein-inhibitor complex / protein lysine methyltransferase / TRANSFERASE-TRANSFERASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II complex binding ...lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II complex binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / heart development / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain ...SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8WG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / S-ADENOSYLMETHIONINE / N-lysine methyltransferase SMYD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Boriack-Sjodin, P.A.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2018
タイトル: Small molecule inhibitors and CRISPR/Cas9 mutagenesis demonstrate that SMYD2 and SMYD3 activity are dispensable for autonomous cancer cell proliferation.
著者: Thomenius, M.J. / Totman, J. / Harvey, D. / Mitchell, L.H. / Riera, T.V. / Cosmopoulos, K. / Grassian, A.R. / Klaus, C. / Foley, M. / Admirand, E.A. / Jahic, H. / Majer, C. / Wigle, T. / ...著者: Thomenius, M.J. / Totman, J. / Harvey, D. / Mitchell, L.H. / Riera, T.V. / Cosmopoulos, K. / Grassian, A.R. / Klaus, C. / Foley, M. / Admirand, E.A. / Jahic, H. / Majer, C. / Wigle, T. / Jacques, S.L. / Gureasko, J. / Brach, D. / Lingaraj, T. / West, K. / Smith, S. / Rioux, N. / Waters, N.J. / Tang, C. / Raimondi, A. / Munchhof, M. / Mills, J.E. / Ribich, S. / Porter Scott, M. / Kuntz, K.W. / Janzen, W.P. / Moyer, M. / Smith, J.J. / Chesworth, R. / Copeland, R.A. / Boriack-Sjodin, P.A.
履歴
登録2017年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月13日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: N-lysine methyltransferase SMYD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,90512
ポリマ－51,0281
非ポリマー1,87711
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.560, 54.775, 79.702
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.220, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 N-lysine methyltransferase SMYD2 / HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain- ...HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain-containing protein 2


分子量: 51028.379 Da / 分子数: 1
変異: N-terminal His tag with TEV cleavage site and FLAG tag
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD2, KMT3C / プラスミド: pFastBacHTb-lic
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NRG4, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase

-
非ポリマー , 7種, 140分子

#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-8WG / N-[1-({1-[(4-chlorophenyl)methyl]-1H-pyrazol-4-yl}methyl)azetidin-3-yl]-1-cyclopropyl-1H-1,2,3-triazole-4-carboxamide


分子量: 411.888 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22ClN7O
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 5% v/v Ethanol, 0.1 M Tris pH 7.5, 26% w/v PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17B1 / 波長: 0.95369 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95369 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→50 Å / Num. obs: 17477 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.7 % / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.69→2.74 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.588 / Mean I/σ(I) obs: 2.35 / Num. unique obs: 881 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化解像度: 2.69→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 27.126 / SU ML: 0.306 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.133 / ESU R Free: 0.36
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 892 5.2 %RANDOM
Rwork0.2175 ---
obs0.2202 16191 96.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 142.07 Å2 / Biso mean: 54.016 Å2 / Biso min: 15.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å2-0 Å20.16 Å2
2---1.24 Å20 Å2
3---0.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.69→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3521 0 118 129 3768
Biso mean--41.66 36.86 -
残基数----438
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0193748
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023536
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3452.0025047
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9623.0038180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6245443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.20724.368174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.07115670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1421521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2530
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214134
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02837
LS精密化 シェル解像度: 2.68→2.749 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 60 -
Rwork0.336 914 -
all-974 -
obs--73.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7186-1.8481-1.87791.31931.04126.40010.3290.3820.5406-0.27980.03580.0108-1.5712-0.1444-0.36490.4318-0.02420.00840.16280.21030.2788-39.83241.870917.6891
25.15910.4235-1.32652.34130.68414.6239-0.14540.5086-0.4703-0.26340.0843-0.14460.18690.1330.06110.10680.035-0.00730.1976-0.07640.0735-29.962-18.72717.7733
34.7339-0.6752-2.05547.13490.96831.64380.0393-0.2134-0.6113-0.4108-0.1193-0.76110.08370.68840.080.09880.0996-0.01730.5757-0.02120.2313-15.7712-17.092215.1126
43.3118-0.5046-2.79661.73561.02446.10150.1139-0.31650.16250.21410.1136-0.0998-0.39980.4879-0.22750.1137-0.0061-0.0290.0523-0.03730.04-36.2531-7.540628.3277
51.34551.63071.04966.61290.95221.92630.4582-0.2879-0.48220.3305-0.1107-0.22330.46090.5628-0.34750.70020.2004-0.11740.80050.13250.2793-34.554-22.740548.0261
62.86571.10043.38683.11123.58316.2646-0.0604-0.4881-0.83581.85530.44120.1041.9894-0.0971-0.38082.00870.37750.66480.23310.2060.4858-40.2283-31.173340.2159
72.5006-0.04021.54113.6017-0.43877.6534-0.29960.0229-0.6410.5857-0.00230.61711.0204-0.94040.3020.3872-0.13920.32280.275-0.11060.3554-51.5469-22.68233.8885
82.78123.0210.90638.6468-0.54431.4368-0.31390.0041-0.1712-0.80460.36371.11880.2428-0.828-0.04980.2397-0.17070.04780.8356-0.28080.5386-57.7046-16.644723.2628
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-5 - 43
2X-RAY DIFFRACTION2A44 - 142
3X-RAY DIFFRACTION3A143 - 182
4X-RAY DIFFRACTION4A183 - 270
5X-RAY DIFFRACTION5A271 - 311
6X-RAY DIFFRACTION6A312 - 355
7X-RAY DIFFRACTION7A356 - 397
8X-RAY DIFFRACTION8A398 - 432

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る