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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5uvm | |||||||||
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タイトル | HIT family hydrolase from Clostridium thermocellum Cth-393 | |||||||||
要素 | Histidine triad (HIT) protein | |||||||||
キーワード | HYDROLASE / Southeast Collaboratory for Structural Genomics / SECSG / PSI-2 / Protein Structure Initiative | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Ruminiclostridium thermocellum DSM 1313 (バクテリア) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Habel, J. / Tempel, W. / Liu, Z.-J. / Rose, J. / Wang, B.-C. / Southeast Collaboratory for Structural Genomics (SECSG) | |||||||||
引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: HIT family hydrolase from Clostridium thermocellum Cth-393 著者: Habel, J. / Tempel, W. / Liu, Z.-J. / Rose, J. / Wang, B.-C. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5uvm.cif.gz | 63.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5uvm.ent.gz | 44.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5uvm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5uvm_validation.pdf.gz | 767.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5uvm_full_validation.pdf.gz | 767.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5uvm_validation.xml.gz | 11.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5uvm_validation.cif.gz | 14.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uv/5uvm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uv/5uvm | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1xqu S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | |
その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16388.490 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Ruminiclostridium thermocellum DSM 1313 (バクテリア) 株: ATCC 27405 / DSM 1237 / NBRC 103400 / NCIMB 10682 / NRRL B-4536 / VPI 7372 遺伝子: Cthe_1369 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3DF72 #2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-UNX / #4: 化合物 | ChemComp-ADN / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.18 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 20% w/v PEG 3000, 0.2M sodium chloride, 0.1M HEPES, pH 7.5 |
-データ収集
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.969 Å |
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検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.969 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 16265 / % possible obs: 98 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: フーリエ合成 開始モデル: 1XQU 1xqu 解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 5.343 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.227 / ESU R Free: 0.187 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Metal ions were assigned as zinc based on amino acid residue types at the binding site and following precedence of PDB entries 4EGU, 3OJ7, ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Metal ions were assigned as zinc based on amino acid residue types at the binding site and following precedence of PDB entries 4EGU, 3OJ7, 3OMF. CAUTION: The ligand bound near Asp30 of chain B was tentatively identified as adenosine based on the shape of difference electron density and the presence of similar ligands in PDB entries 4EGU, 3OMF. Ultimate identity and origin of the ligand remain unknown. There is similar but weaker electron density near an equivalent site in chain A. Restraints for adenosine geometry were prepared on the GRADE server (GLOBALPHASING). We note the dubious fit of the Leu1 side chain to electron density and suspect a misassignment or mutation of this residue.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 40.717 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 2.3→20 Å
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拘束条件 |
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