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- PDB-5uun: Crystal structure of SARO_2595 from Novosphingobium aromaticivorans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uun
タイトルCrystal structure of SARO_2595 from Novosphingobium aromaticivorans
要素Glutathione S-transferase-like protein
キーワードTRANSFERASE / Bioenergy / GLBRC / lignin valorization
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal ...Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Novosphingobium aromaticivorans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Bingman, C.A. / Kontur, W.S. / Olmsted, C.N. / Fox, B.G. / Donohue, T.J.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Novosphingobium aromaticivoransuses a Nu-class glutathioneS-transferase as a glutathione lyase in breaking the beta-aryl ether bond of lignin.
著者: Kontur, W.S. / Bingman, C.A. / Olmsted, C.N. / Wassarman, D.R. / Ulbrich, A. / Gall, D.L. / Smith, R.W. / Yusko, L.M. / Fox, B.G. / Noguera, D.R. / Coon, J.J. / Donohue, T.J.
履歴
登録2017年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Glutathione S-transferase-like protein
A: Glutathione S-transferase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,50027
ポリマ－65,0312
非ポリマー2,46925
水17,511972
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14040 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area20440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.590, 70.640, 168.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase-like protein


分子量: 32515.617 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Novosphingobium aromaticivorans (strain ATCC 700278 / DSM 12444 / CIP 105152 / NBRC 16084 / F199) (バクテリア)
株: ATCC 700278 / DSM 12444 / CIP 105152 / NBRC 16084 / F199
遺伝子: Saro_2595 / 細胞株 (発現宿主): B834 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2G542
#2: 化合物
ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 化合物...
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 972 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Saro protein at 277 mM was incubated with 10 mM reduced glutathione for 50 minutes prior to setting up crystallization experiments. An equal volume of protein solution and reservoir were ...詳細: Saro protein at 277 mM was incubated with 10 mM reduced glutathione for 50 minutes prior to setting up crystallization experiments. An equal volume of protein solution and reservoir were deposited by a TTP Labtech Mosquito in a SD2 crystallization plate and allowed to equilibrate. The crystals were self-cryoprotected by the reservoir of 4 M ammonium acetate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月30日
放射モノクロメーター: Silicon 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→43.97 Å / Num. obs: 140421 / % possible obs: 96.48 % / 冗長度: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 13.23 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.04367 / Rpim(I) all: 0.01239 / Net I/σ(I): 36.36
反射 シェル解像度: 1.45→1.502 Å / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.2047 / Mean I/σ(I) obs: 8.82 / Num. unique obs: 11067 / CC1/2: 0.986 / Rpim(I) all: 0.06599 / % possible all: 76.88

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3c8e chain A

3c8e


解像度: 1.45→43.975 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 11.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1357 1852 1.32 %Thin shells
Rwork0.1165 ---
obs0.1168 140406 96.49 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→43.975 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4502 0 164 972 5638
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095003
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3466779
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5351772
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079676
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007918
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.48920.1541210.13748127X-RAY DIFFRACTION74
1.4892-1.5330.14611250.12399875X-RAY DIFFRACTION90
1.533-1.58250.12861360.11310525X-RAY DIFFRACTION96
1.5825-1.63910.12331570.108210786X-RAY DIFFRACTION98
1.6391-1.70470.12211380.109110798X-RAY DIFFRACTION99
1.7047-1.78230.11691340.112910843X-RAY DIFFRACTION99
1.7823-1.87630.12851680.113410845X-RAY DIFFRACTION99
1.8763-1.99380.14071290.116710941X-RAY DIFFRACTION99
1.9938-2.14780.12471310.112310986X-RAY DIFFRACTION99
2.1478-2.36390.12541870.107210965X-RAY DIFFRACTION100
2.3639-2.70590.13231080.113311124X-RAY DIFFRACTION100
2.7059-3.4090.15521930.122811156X-RAY DIFFRACTION100
3.409-43.99480.13491250.121311583X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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