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- PDB-5uru: Insulin with proline analog DhP at position B28 in the R6 state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uru
タイトルInsulin with proline analog DhP at position B28 in the R6 state
要素(Insulin Chain ...) x 2
キーワードHORMONE / Insulin Hormone
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / activation of protein kinase B activity / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / cognition / vasodilation / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Lieblich, S.A. / Fang, K.Y. / Tirrell, D.A.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Novo Nordisk Foundation デンマーク
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Insulin with proline analog DhP at position B28 in the R6 state
著者: Lieblich, S.A. / Fang, K.Y. / Tirrell, D.A.
履歴
登録2017年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 ..._chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Insulin Chain A
B: Insulin Chain B
C: Insulin Chain A
D: Insulin Chain B
E: Insulin Chain A
F: Insulin Chain B
G: Insulin Chain A
H: Insulin Chain B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,04220
ポリマ－23,2638
非ポリマー78012
水1086
1
A: Insulin Chain A
B: Insulin Chain B
C: Insulin Chain A
D: Insulin Chain B
ヘテロ分子

A: Insulin Chain A
B: Insulin Chain B
C: Insulin Chain A
D: Insulin Chain B
ヘテロ分子

A: Insulin Chain A
B: Insulin Chain B
C: Insulin Chain A
D: Insulin Chain B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,06430
ポリマ－34,89412
非ポリマー1,17018
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area19320 Å2
ΔGint-473.2 kcal/mol
Surface area10730 Å2
手法PISA
2
E: Insulin Chain A
F: Insulin Chain B
G: Insulin Chain A
H: Insulin Chain B
ヘテロ分子

E: Insulin Chain A
F: Insulin Chain B
G: Insulin Chain A
H: Insulin Chain B
ヘテロ分子

E: Insulin Chain A
F: Insulin Chain B
G: Insulin Chain A
H: Insulin Chain B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,06430
ポリマ－34,89412
非ポリマー1,17018
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area20300 Å2
ΔGint-727.4 kcal/mol
Surface area9810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.259, 79.259, 79.874
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-101-

ZN

21B-102-

CL

31D-101-

ZN

41D-102-

CL

51F-101-

ZN

61F-102-

CL

71H-101-

ZN

81H-102-

CL

91F-201-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22E
13A
23G
14B
24D
15B
25F
16B
26H
17C
27E
18C
28G
19D
29F
110D
210H
111E
211G
112F
212H

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYASNASNAA1 - 211 - 21
21GLYGLYASNASNCC1 - 211 - 21
12GLYGLYASNASNAA1 - 211 - 21
22GLYGLYASNASNEE1 - 211 - 21
13GLYGLYASNASNAA1 - 211 - 21
23GLYGLYASNASNGG1 - 211 - 21
14VALVALTHRTHRBB2 - 272 - 27
24VALVALTHRTHRDD2 - 272 - 27
15VALVALTHRTHRBB2 - 272 - 27
25VALVALTHRTHRFF2 - 272 - 27
16PHEPHE8LJ8LJBB1 - 281 - 28
26PHEPHE8LJ8LJHH1 - 281 - 28
17GLYGLYASNASNCC1 - 211 - 21
27GLYGLYASNASNEE1 - 211 - 21
18GLYGLYASNASNCC1 - 211 - 21
28GLYGLYASNASNGG1 - 211 - 21
19VALVAL8LJ8LJDD2 - 282 - 28
29VALVAL8LJ8LJFF2 - 282 - 28
110VALVALTHRTHRDD2 - 272 - 27
210VALVALTHRTHRHH2 - 272 - 27
111GLYGLYASNASNEE1 - 211 - 21
211GLYGLYASNASNGG1 - 211 - 21
112VALVALTHRTHRFF2 - 272 - 27
212VALVALTHRTHRHH2 - 272 - 27

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1, 1), (1, 1), (1)1
2given(2, 0.905032, 0.422339), (2, 0.423438, -0.905831), (2, 0.040225, 0.033159)0.050477, -0.013021, -0.99864
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4given(2, 0.996365, 0.081633), (2, -0.08136, 0.996613), (2, 0.025232, -0.009966)-0.024336, 0.011989, 0.999632
5given(1, 1), (1, 1), (1)1
6given(2, 0.870404, 0.490494), (2, 0.491373, -0.870855), (2, 0.030796, 0.032052)0.042569, -0.012793, -0.999012
7given(1, 1), (1, 1), (1)1
8given(2, 0.864889, 0.501028), (2, 0.501105, -0.865368), (2, -0.029332, -0.010464)-0.030627, -0.005646, -0.999515
9given(1, 1), (1, 1), (1)1
10given(2, 0.996011, 0.089172), (2, -0.089183, 0.99601), (2, -0.003, -0.003661)0.003315, 0.003379, 0.999989
11given(1, 1), (1, 1), (1)1
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13given(1, 1), (1, 1), (1)1
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15given(1, 1), (1, 1), (1)1
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-
要素

-
Insulin Chain ... , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質・ペプチド
Insulin Chain A


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド
Insulin Chain B


分子量: 3431.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 4種, 18分子

#3: 化合物
ChemComp-IPH / PHENOL / フェノ-ル


分子量: 94.111 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6O
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 300mM Tris pH 8, 17mM Zinc Acetate, 1% Phenol, 313mM Sodium Citrate, 11.25% Acetone
Temp details: Room temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月23日
放射モノクロメーター: LIQUID NITROGEN-COOLED DOUBLE CRYSTAL K-B FOCUSING MIRRORS
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→52.06 Å / Num. obs: 18094 / % possible obs: 84.1 % / 冗長度: 4.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.097 / Net I/σ(I): 5.4 / Num. measured all: 82670 / Scaling rejects: 51
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) all% possible allCC1/2Net I/σ(I) obs
1.68-1.711.11.2654511.261.7824.5
9.02-34.525.80.0437981370.020.04798.30.99822.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4.17 Å34.52 Å
Translation4.17 Å34.52 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
Aimless0.3.11データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EV6

1ev6


解像度: 2.41→52.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / WRfactor Rfree: 0.272 / WRfactor Rwork: 0.2003 / FOM work R set: 0.785 / SU B: 20.717 / SU ML: 0.225 / SU R Cruickshank DPI: 0.5636 / SU Rfree: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.564 / ESU R Free: 0.28 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2462 376 5.2 %RANDOM
Rwork0.1868 ---
obs0.1902 6816 99.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 90.57 Å2 / Biso mean: 56.008 Å2 / Biso min: 18.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20.01 Å20 Å2
2--0.02 Å2-0 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.41→52.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1420 0 36 6 1462
Biso mean--47.87 52.7 -
残基数----194
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0191486
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021258
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0351.9672016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.19832874
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0335186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg25.12723.45555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.63415194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg5.89153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021653
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02334
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A189TIGHT POSITIONAL0.090.09
1A139TIGHT POSITIONAL0.130.09
1A186TIGHT POSITIONAL0.320.09
1A151TIGHT THERMAL3.480.87
2A139TIGHT THERMAL2.920.87
3A151TIGHT THERMAL2.90.87
4B192TIGHT THERMAL3.120.87
5B192TIGHT THERMAL4.640.87
6B198TIGHT THERMAL2.720.87
7C139TIGHT THERMAL3.010.87
8C158TIGHT THERMAL2.910.87
9D199TIGHT THERMAL2.550.87
10D189TIGHT THERMAL2.110.87
11E139TIGHT THERMAL3.680.87
12F186TIGHT THERMAL2.970.87
LS精密化 シェル解像度: 2.41→2.472 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 26 -
Rwork0.225 469 -
all-495 -
obs--99.6 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.47191.7314.3395.95370.65829.36180.0374-0.3162-0.40580.1727-0.0963-0.03950.5964-0.53510.05880.0803-0.05940.03290.08880.04380.21-10.961533.823611.7201
25.11511.0225-0.83364.80820.76732.9980.1034-0.0805-0.39380.07390.1690.31390.0981-0.4939-0.27240.0073-0.0244-0.01050.14350.04820.2725-10.198340.61236.6442
34.61380.4841-1.73426.9363-0.8056.06510.1110.85610.2406-0.4456-0.11080.5268-0.1595-0.6016-0.00020.10490.0594-0.14230.39150.11490.3049-15.043352.3072-6.1254
45.5564-0.9143-2.73416.3242-0.52493.9686-0.15970.5389-0.1143-0.47390.12370.74060.1394-0.55450.0360.0522-0.0248-0.08210.1613-0.01350.1898-11.4945.6445-0.9717
56.9476-4.12911.88357.1769-2.417711.79170.2863-0.6445-0.65530.7411-0.30470.17520.7532-0.11190.01840.3099-0.13450.03440.19020.16390.2619-10.076932.8374-28.6969
66.57751.89541.22515.17080.97063.17940.1274-0.4448-0.48460.455-0.01680.31860.3633-0.2012-0.11060.0855-0.03740.04250.09330.04510.1442-9.649339.4162-33.6134
75.3255-2.1434-4.53817.7337-2.2346.53810.01160.46990.0746-0.19940.11150.46810.0343-0.6769-0.12310.030.0476-0.05530.23640.04340.3113-15.598650.3558-46.2305
84.3628-1.2989-1.25213.86581.89324.95820.03760.1780.099-0.11510.20410.42890.2317-0.5565-0.24170.0286-0.0582-0.02060.13460.06540.2295-10.888243.8989-41.8519
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 21
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 27
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 21
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 27
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 21
6X-RAY DIFFRACTION6F2 - 27
7X-RAY DIFFRACTION7G1 - 21
8X-RAY DIFFRACTION8H1 - 27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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