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- PDB-5uqv: USP7 in complex with GNE6640 (4-(2-amino-4-ethyl-5-(1H-indazol-5-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uqv
タイトルUSP7 in complex with GNE6640 (4-(2-amino-4-ethyl-5-(1H-indazol-5-yl)pyridin-3-yl)phenol)
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HAUSP / USP7 / SBDD / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...regulation of telomere capping / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein deubiquitination / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of gluconeogenesis / negative regulation of TORC1 signaling / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / regulation of protein stability / regulation of circadian rhythm / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / PML body / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of TP53 Degradation / rhythmic process / p53 binding / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cysteine-type endopeptidase activity / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology ...ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Single Sheet / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8JM / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Murray, J.M. / Rouge, L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: USP7 small-molecule inhibitors interfere with ubiquitin binding.
著者: Kategaya, L. / Di Lello, P. / Rouge, L. / Pastor, R. / Clark, K.R. / Drummond, J. / Kleinheinz, T. / Lin, E. / Upton, J.P. / Prakash, S. / Heideker, J. / McCleland, M. / Ritorto, M.S. / ...著者: Kategaya, L. / Di Lello, P. / Rouge, L. / Pastor, R. / Clark, K.R. / Drummond, J. / Kleinheinz, T. / Lin, E. / Upton, J.P. / Prakash, S. / Heideker, J. / McCleland, M. / Ritorto, M.S. / Alessi, D.R. / Trost, M. / Bainbridge, T.W. / Kwok, M.C.M. / Ma, T.P. / Stiffler, Z. / Brasher, B. / Tang, Y. / Jaishankar, P. / Hearn, B.R. / Renslo, A.R. / Arkin, M.R. / Cohen, F. / Yu, K. / Peale, F. / Gnad, F. / Chang, M.T. / Klijn, C. / Blackwood, E. / Martin, S.E. / Forrest, W.F. / Ernst, J.A. / Ndubaku, C. / Wang, X. / Beresini, M.H. / Tsui, V. / Schwerdtfeger, C. / Blake, R.A. / Murray, J. / Maurer, T. / Wertz, I.E.
履歴
登録2017年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6154
ポリマ－84,9542
非ポリマー6612
水00
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8072
ポリマ－42,4771
非ポリマー3301
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8072
ポリマ－42,4771
非ポリマー3301
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.788, 68.435, 76.739
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.450, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 42476.953 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 192-538 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-8JM / 4-[2-amino-4-ethyl-5-(1H-indazol-5-yl)pyridin-3-yl]phenol


分子量: 330.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H18N4O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.78 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG 1000, 0.1M Tris-HCl 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→43.54 Å / Num. obs: 17893 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 93.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.061 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsRpim(I) allRrim(I) allDiffraction-ID% possible all
2.844-2.8533.80.4910.2920.572198.5
13.176-75.4453.30.020.0130.024192.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
BUSTER精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NB8

1nb8


解像度: 2.84→43.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.446
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 919 5.15 %RANDOM
Rwork0.239 ---
obs0.242 17858 95.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 176.85 Å2 / Biso mean: 76.24 Å2 / Biso min: 43.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8919 Å20 Å20.302 Å2
2---0.7998 Å20 Å2
3----0.0921 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.47 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.84→43.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5332 0 52 0 5384
Biso mean--64.76 --
残基数----658
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1956SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes164HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes776HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5502HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion668SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5911SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5502HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7422HARMONIC21.01
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.35
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.64
LS精密化 シェル解像度: 2.84→3.01 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 174 6.17 %
Rwork0.28 2646 -
all0.282 2820 -
obs--94.35 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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