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- PDB-5uqa: Insulin with proline analog FzP at position B28 in the R6 state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uqa
タイトルInsulin with proline analog FzP at position B28 in the R6 state
要素(Insulin, chain ...) x 2
キーワードHORMONE / Insulin Hormone
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of acute inflammatory response / positive regulation of protein autophosphorylation / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / positive regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of gluconeogenesis / Signal attenuation / fatty acid homeostasis / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of protein kinase B activity / COPI-mediated anterograde transport / transport vesicle / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / insulin receptor binding / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / cognition / glucose metabolic process / vasodilation / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protease binding / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETONE / PHENOL / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.31000248093 Å
データ登録者Lieblich, S.A. / Fang, K.Y. / Tirrell, D.A.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Novo Nordisk Foundation デンマーク
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Insulin with proline analog FzP at position B28 in the R6 state
著者: Lieblich, S.A. / Fang, K.Y. / Tirrell, D.A.
履歴
登録2017年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin, chain A
B: Insulin, chain B
C: Insulin, chain A
D: Insulin, chain B
E: Insulin, chain A
F: Insulin, chain B
G: Insulin, chain A
H: Insulin, chain B
I: Insulin, chain A
J: Insulin, chain B
K: Insulin, chain A
L: Insulin, chain B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,06830
ポリマ－35,01412
非ポリマー1,05518
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20320 Å2
ΔGint-282 kcal/mol
Surface area12440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.936, 61.258, 60.39
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 111.694, 90.0
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb

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要素

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Insulin, chain ... , 2種, 12分子 ACEGIKBDFHJL

#1: タンパク質・ペプチド
Insulin, chain A


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド
Insulin, chain B


分子量: 3451.944 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 7種, 258分子

#3: 化合物
ChemComp-IPH / PHENOL / フェノ-ル


分子量: 94.111 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6O
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-ACN / ACETONE / アセトン


分子量: 58.079 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H6O
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.3M Tris pH8, 17mM Zinc Acetate, 1% Phenol, 0.3875M Sodium Citrate, 2.1% Acetone
Temp details: Room Temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Ambient temp details: Room temp
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月10日
放射モノクロメーター: LIQUID NITROGEN-COOLED DOUBLE CRYSTAL K-B FOCUSING MIRRORS
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.31→35.5 Å / Num. obs: 74398 / Biso Wilson estimate: 16.1420287196 Å2
反射 シェル解像度: 1.31→1.326 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 2587 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.refine1.9_1692+SVN精密化
PHENIX1.9_1692+SVN精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EV6

1ev6


解像度: 1.31000248093→35.5276984754 Å / SU ML: 0.137401211013 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33281516724 / 位相誤差: 17.937196213
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.182111798874 3749 5.03911395468 %RANDOM
Rwork0.152410704119 70649 --
obs0.15392757289 74398 97.4280401247 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.4386011946 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.31000248093→35.5276984754 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2284 0 62 240 2586
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005808429587542514
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.102876142593395
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082681555987386
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034482858675433
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8255193781859
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.31-1.32660.2940439031751310.2594284877832587X-RAY DIFFRACTION96.1103253182
1.3266-1.3440.2631246884161370.2320384048522573X-RAY DIFFRACTION96.5443534022
1.344-1.36250.2784987940171320.2263941268952569X-RAY DIFFRACTION96.7406876791
1.3625-1.38190.3047464768141480.2220434293922607X-RAY DIFFRACTION96.9046781569
1.3819-1.40250.2254510080891370.1917912715192597X-RAY DIFFRACTION96.881644224
1.4025-1.42450.254471551621240.1826743781122619X-RAY DIFFRACTION96.7548500882
1.4245-1.44780.2243796011571290.1710696818852529X-RAY DIFFRACTION96.5492190338
1.4478-1.47280.1720754030571110.1590302324192653X-RAY DIFFRACTION96.8126094571
1.4728-1.49960.1643718110621420.1410194301442476X-RAY DIFFRACTION94.3763518385
1.4996-1.52840.1797798704191530.1364537080962557X-RAY DIFFRACTION95.9292035398
1.5284-1.55960.1695396741721290.1282652088492644X-RAY DIFFRACTION97.6064765927
1.5596-1.59350.1688961921031310.1269990256732630X-RAY DIFFRACTION97.8730946473
1.5935-1.63060.1810356209051450.1297713873112614X-RAY DIFFRACTION97.8715856687
1.6306-1.67140.1759639900361470.122812621552614X-RAY DIFFRACTION97.6999292286
1.6714-1.71660.1599686205671210.1198654132832632X-RAY DIFFRACTION98.0413105413
1.7166-1.76710.1635378170121560.1302016325562591X-RAY DIFFRACTION98.0371163455
1.7671-1.82410.1756025970561360.135136265792667X-RAY DIFFRACTION98.1786339755
1.8241-1.88930.1857979627471490.1328030550582550X-RAY DIFFRACTION95.8451704545
1.8893-1.96490.1757663164641570.1351114946352650X-RAY DIFFRACTION98.9076814658
1.9649-2.05430.185434063991250.1425528817562674X-RAY DIFFRACTION99.2553191489
2.0543-2.16260.1544032816561430.1461460113172665X-RAY DIFFRACTION99.1175432404
2.1626-2.29810.1951057056711340.1443637510732646X-RAY DIFFRACTION98.8268752222
2.2981-2.47550.2006725846781510.1567204497352685X-RAY DIFFRACTION98.8842398884
2.4755-2.72450.1883166642031350.1577202148572541X-RAY DIFFRACTION94.927279177
2.7245-3.11860.1723291555271460.1629778878162695X-RAY DIFFRACTION99.2315752707
3.1186-3.92830.17141721410.1515415673342700X-RAY DIFFRACTION99.2662473795
3.9283-35.54080.1755092059691590.1582311908772684X-RAY DIFFRACTION97.4297464016

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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