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- PDB-5uoe: Crystal Structure Analysis of Elbow-Engineered-Fab-Bound Human In... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uoe
タイトルCrystal Structure Analysis of Elbow-Engineered-Fab-Bound Human Insulin Degrading Enzyme (IDE)
要素
  • FAB Heavy chain with engineered elbow
  • FAB light chain
  • Insulin-degrading enzyme
キーワードHydrolase/Immune System / Hydrolase / FAB / elbow-engineer / Hydrolase-Immune System complex
機能・相同性
機能・相同性情報


insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process ...insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process / amyloid-beta clearance / peroxisomal matrix / amyloid-beta metabolic process / Insulin receptor recycling / proteolysis involved in protein catabolic process / Peroxisomal protein import / peptide binding / protein catabolic process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of protein binding / peroxisome / insulin receptor signaling pathway / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / endopeptidase activity / Ub-specific processing proteases / external side of plasma membrane / cell surface / protein homodimerization activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Liang, W.G. / Bailey, L. / Kossiakoff, T. / Tang, W.J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure Analysis of Elbow-Engineered-Fab-Bound Human Insulin Degrading Enzyme (IDE)
著者: Liang, W.G. / Bailey, L. / Kossiakoff, T. / Tang, W.J.
履歴
登録2017年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Insulin-degrading enzyme
C: Insulin-degrading enzyme
D: Insulin-degrading enzyme
E: Insulin-degrading enzyme
H: FAB Heavy chain with engineered elbow
L: FAB light chain
M: FAB Heavy chain with engineered elbow
N: FAB light chain
P: FAB Heavy chain with engineered elbow
Q: FAB light chain
S: FAB Heavy chain with engineered elbow
T: FAB light chain
V: FAB Heavy chain with engineered elbow
W: FAB light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)811,09315
ポリマ－811,09315
非ポリマー00
水00
1
A: Insulin-degrading enzyme
H: FAB Heavy chain with engineered elbow
L: FAB light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,2193
ポリマ－162,2193
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area47160 Å2
手法PISA
2
B: Insulin-degrading enzyme
M: FAB Heavy chain with engineered elbow
N: FAB light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,2193
ポリマ－162,2193
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3630 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area47230 Å2
手法PISA
3
C: Insulin-degrading enzyme
P: FAB Heavy chain with engineered elbow
Q: FAB light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,2193
ポリマ－162,2193
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3810 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area46540 Å2
手法PISA
4
D: Insulin-degrading enzyme
S: FAB Heavy chain with engineered elbow
T: FAB light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,2193
ポリマ－162,2193
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3650 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area46710 Å2
手法PISA
5
E: Insulin-degrading enzyme
V: FAB Heavy chain with engineered elbow
W: FAB light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,2193
ポリマ－162,2193
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3800 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area46690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.321, 242.048, 310.757
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質
Insulin-degrading enzyme / Abeta-degrading protease / Insulin protease / Insulinase / Insulysin


分子量: 114561.562 Da / 分子数: 5
変異: C110L, C171S, C178A, C257V, C414L, C573N, C590S, C789S, C812A, C819A, C904S, C966N, C974A.
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14735, insulysin
#2: 抗体
FAB Heavy chain with engineered elbow


分子量: 24251.062 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 抗体
FAB light chain


分子量: 23405.961 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.6 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.088M Ammonium citrate tribasic, ph 7, 10% w/v peg3350, 0.02 M Ethylenediaminetetraacetic disodium salt dihydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 18-ID / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→50 Å / Num. obs: 97999 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2.65 / 冗長度: 6.6 % / Net I/σ(I): 7.95
反射 シェル解像度: 3.8→3.87 Å / 冗長度: 6.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.65 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IOF

4iof


解像度: 3.8→49.237 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2695 1986 2.03 %
Rwork0.2201 --
obs0.2211 97998 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→49.237 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数47331 0 0 0 47331
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00348514
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59365699
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.57729177
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0427117
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0048474
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.8-3.8950.33681400.26626767X-RAY DIFFRACTION100
3.895-4.00030.30691400.24986786X-RAY DIFFRACTION100
4.0003-4.11790.26911420.22616830X-RAY DIFFRACTION100
4.1179-4.25080.2521410.22156784X-RAY DIFFRACTION100
4.2508-4.40260.28281410.20926798X-RAY DIFFRACTION100
4.4026-4.57870.27331400.1986787X-RAY DIFFRACTION100
4.5787-4.7870.21381400.19436810X-RAY DIFFRACTION100
4.787-5.03910.25261440.2026863X-RAY DIFFRACTION100
5.0391-5.35450.31571400.21626811X-RAY DIFFRACTION100
5.3545-5.76730.27311420.21946885X-RAY DIFFRACTION100
5.7673-6.34660.29081430.23576875X-RAY DIFFRACTION100
6.3466-7.26250.27151430.23276918X-RAY DIFFRACTION100
7.2625-9.14040.2381450.20296982X-RAY DIFFRACTION100
9.1404-49.24090.26171450.237116X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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