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- PDB-5ulo: Crystal Structure of 14-3-3 zeta in Complex with a Serine 124-pho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ulo
タイトルCrystal Structure of 14-3-3 zeta in Complex with a Serine 124-phosphorylated TBC1D7 peptide
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • TBC1 domain family member 7 peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN/peptide / 14-3-3 / TBC1D7 / phosphorylation / protein-peptide interaction / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / SIGNALING PROTEIN-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


TSC1-TSC2 complex binding / TSC1-TSC2 complex / synaptic target recognition / Golgi reassembly / negative regulation of cilium assembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / response to growth factor / respiratory system process / regulation of synapse maturation ...TSC1-TSC2 complex binding / TSC1-TSC2 complex / synaptic target recognition / Golgi reassembly / negative regulation of cilium assembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / response to growth factor / respiratory system process / regulation of synapse maturation / tube formation / activation of GTPase activity / Rap1 signalling / negative regulation of TOR signaling / negative regulation of protein localization to nucleus / TBC/RABGAPs / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of GTPase activity / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / ERK1 and ERK2 cascade / GTPase activator activity / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cellular response to starvation / positive regulation of protein ubiquitination / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / lung development / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of protein stability / small GTPase binding / intracellular protein localization / melanosome / cytoplasmic vesicle / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / ciliary basal body / protein phosphorylation / cadherin binding / protein domain specific binding / lysosomal membrane / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TBC1 domain family member 7 / TBC1 domain family member 7, domain 2 / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site ...TBC1 domain family member 7 / TBC1 domain family member 7, domain 2 / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta / TBC1 domain family member 7 / TBC1 domain family member 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者DONG, A. / HU, J. / MADIGAN, J. / WALKER, J.R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / TONG, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal Structure of 14-3-3 zeta in Complex with a Serine 124-phosphorylated TBC1D7 peptide
著者: HU, J. / DONG, A. / MADIGAN, J. / WALKER, J.R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / TONG, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2017年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月21日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02024年9月25日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_asym / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 2.12024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: TBC1 domain family member 7 peptide
D: TBC1 domain family member 7 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,60714
ポリマ－58,4834
非ポリマー12410
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4680 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area21610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.709, 71.575, 129.899
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 27834.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド TBC1 domain family member 7 peptide


分子量: 1407.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5SZL8, UniProt: Q9P0N9*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 8 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M NaCl, 0.1 M HEPES pH7.5,5%~15% Ethylene Glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→50 Å / Num. obs: 36479 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 59.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.063 / Χ2: 2.214 / Net I/σ(I): 14.4 / Num. measured all: 291490
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
2.14-2.188.20.97918300.8390.3631.037100
2.18-2.228.30.730.9120.2681.0771000.778
2.22-2.268.20.6110.9320.2251.2651000.652
2.26-2.318.30.4590.970.1691.1451000.49
2.31-2.368.30.3970.9670.1461.1951000.423
2.36-2.418.30.3310.9760.1221.211000.353
2.41-2.478.30.2750.9810.1011.2621000.293
2.47-2.548.30.2160.9910.081.321000.231
2.54-2.618.30.180.9930.0671.3691000.193
2.61-2.78.20.1610.9920.061.6081000.172
2.7-2.798.30.140.9920.0521.8381000.149
2.79-2.98.20.1210.9920.0452.2261000.129
2.9-3.048.10.1050.9950.042.6191000.113
3.04-3.28.10.0830.9970.0312.9741000.089
3.2-3.480.0670.9980.0253.16699.90.071
3.4-3.667.80.060.9980.0233.69799.90.065
3.66-4.037.40.0560.9980.0224.51199.80.06
4.03-4.617.20.050.9980.024.64399.60.054
4.61-5.817.40.0440.9980.0173.75799.70.047
5.81-506.80.0360.9990.0153.26192.70.04

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation7.54 Å31.29 Å
Translation7.54 Å31.29 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A38

1a38


解像度: 2.14→29.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.201 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.199 / SU Rfree Blow DPI: 0.182 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.184
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1101 3.03 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.228 36391 99.4 %-
原子変位パラメータBiso max: 155.66 Å2 / Biso mean: 76.7 Å2 / Biso min: 28.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.3721 Å20 Å20 Å2
2--9.4873 Å20 Å2
3----4.1152 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.14→29.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3573 0 32 60 3665
Biso mean--60.45 69.97 -
残基数----462
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1323SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes104HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes538HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3701HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion494SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4403SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3701HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5007HARMONIC20.98
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.69
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.97
LS精密化 シェル解像度: 2.14→2.2 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 106 3.64 %
Rwork0.267 2804 -
all0.268 2910 -
obs--98.41 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9205-0.3280.29993.04591.16852.5885-0.039-0.31780.6399-0.30280.1034-0.0731-0.4762-0.0878-0.0643-0.12230.00590.035-0.199-0.1129-0.050449.45210.22420.012
24.053-1.0994-0.02522.5311-0.61022.8050.1361-0.093-1.0559-0.196-0.1283-0.00640.69740.3231-0.0077-0.1180.0617-0.0233-0.33190.0237-0.020362.086-23.5949.847
32.9051-0.65870.14480.79070.34661.48460.03110.05760.1646-0.16970.0407-0.0424-0.00180.1063-0.07180.0373-0.02990.0731-0.0675-0.0246-0.02554.583-5.45410.195
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|229 }A1 - 229
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|229 }B1 - 229
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|401 - A|430 C|301 - C|301 B|401 - B|427 D|301 - D|301 }A401 - 430
4X-RAY DIFFRACTION3{ A|401 - A|430 C|301 - C|301 B|401 - B|427 D|301 - D|301 }C301
5X-RAY DIFFRACTION3{ A|401 - A|430 C|301 - C|301 B|401 - B|427 D|301 - D|301 }B401 - 427
6X-RAY DIFFRACTION3{ A|401 - A|430 C|301 - C|301 B|401 - B|427 D|301 - D|301 }D301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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