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万見
- PDB-5ulk: Crystal Structure of RNF165 in complex with a UbcH5b~Ub conjugate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ulk
タイトルCrystal Structure of RNF165 in complex with a UbcH5b~Ub conjugate
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF165
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードTRANSFERASE / Open conformation / Backside / Isopeptide-linked
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle structure development / forelimb morphogenesis / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / innervation / positive regulation of BMP signaling pathway / motor neuron axon guidance / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development ...muscle structure development / forelimb morphogenesis / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / innervation / positive regulation of BMP signaling pathway / motor neuron axon guidance / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / neuron projection morphogenesis / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / regulation of mitochondrial membrane potential / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase MBR1/2-like / Zinc finger, RING-CH-type / The RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity. / Ring finger domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase MBR1/2-like / Zinc finger, RING-CH-type / The RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity. / Ring finger domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / E3 ubiquitin-protein ligase ARK2C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Middleton, A.J. / Day, C.L. / Wright, J.D.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Discovery of new non-covalent ubiquitin binding sites on UbcH5
著者: Middleton, A.J. / Wright, J.D. / Day, C.L.
履歴
登録2017年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
B: Ubiquitin
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF165
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1535
ポリマ－36,0223
非ポリマー1312
水00
1
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF165
ヘテロ分子

B: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1535
ポリマ－36,0223
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_444-x-1/2,y-1/2,-z-1/21
Buried area2400 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area13450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.109, 73.714, 121.559
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / p53-regulated ubiquitin-conjugating enzyme 1


分子量: 17144.525 Da / 分子数: 1 / 変異: C21S, C85K, C107S, C111S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / 細胞株 (発現宿主): BL21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62837, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 細胞株 (発現宿主): BL21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF165 / RING finger protein 165


分子量: 10300.740 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 292-340 / 変異: M313A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF165 / 細胞株 (発現宿主): BL21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6ZSG1, RING-type E3 ubiquitin transferase
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.76 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 200 mM ammonium nitrate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.381→60.779 Å / Num. all: 12481 / Num. obs: 12481 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 6.9 % / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.074 / Rsym value: 0.068 / Net I/av σ(I): 7.1 / Net I/σ(I): 13.3 / Num. measured all: 85553
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.38-2.515.50.7341861515680.3250.8070.7341.985.2
2.51-2.667.30.5011.51274617410.1980.5390.5013.3100
2.66-2.857.30.2862.71193016310.1130.3080.2865.1100
2.85-3.077.30.1584.71106115200.0630.170.1587.9100
3.07-3.377.20.171031714320.040.1080.112.2100
3.37-3.7770.0679.8890912700.0270.0720.06718.7100
3.77-4.356.80.05311.5781611480.0220.0570.05325.8100
4.35-5.336.50.04911.463959780.020.0540.04929.399.9
5.33-7.536.80.0461352337740.0190.050.04630.2100
7.53-31.51560.04213.925314190.0180.0460.0423491.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
SCALA3.3.21データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.38→60.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 39.609 / SU ML: 0.368 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.416 / ESU R Free: 0.279 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2673 612 4.9 %RANDOM
Rwork0.2065 ---
obs0.2096 11834 97.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 137.93 Å2 / Biso mean: 83.06 Å2 / Biso min: 30 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.73 Å20 Å2-0 Å2
2---2.75 Å20 Å2
3----6.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.38→60.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2164 0 2 0 2166
Biso mean--71.81 --
残基数----270
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192209
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022151
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4841.9752993
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95134974
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1485267
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.20524.12497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.73315401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1681515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2337
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212429
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02476
LS精密化 シェル解像度: 2.381→2.443 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.535 26 -
Rwork0.497 628 -
all-654 -
obs--70.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.59220.0174-2.60834.15020.779910.3533-0.11340.3828-0.11990.02910.1501-0.11670.0972-0.1563-0.03670.098-0.04620.01850.08-0.05260.1695-19.857-25.112-22.379
29.21681.7468-0.06719.2053-1.83978.38770.3160.2573-0.30150.0751-0.1809-0.13430.40690.2326-0.13510.28090.0326-0.06760.0205-0.02770.1266-2.809-6.947-45.949
35.4241-1.56460.116.7436-0.2698.8849-0.27060.1901-0.1518-0.20170.0764-0.2332-0.0414-0.16570.19420.3684-0.05940.04860.0379-0.05420.0882-24.986-5.775-5.78
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 147
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 73
3X-RAY DIFFRACTION3C293 - 340

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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