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万見
- PDB-5ul6: The molecular mechanisms by which NS1 of the 1918 Spanish influen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ul6
タイトルThe molecular mechanisms by which NS1 of the 1918 Spanish influenza A virus hijack host protein-protein interactions
要素
  • Adapter molecule crk
  • Proline-rich motif of nonstructural protein 1 of influenza a virus
キーワードVIRAL PROTEIN / SH3 / CrkII / Nonstructural Protein 1 / Influenza A Virus
機能・相同性
機能・相同性情報


response to hepatocyte growth factor / regulation of intracellular signal transduction / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin / postsynaptic specialization assembly / protein phosphorylated amino acid binding / symbiont-mediated suppression of host mRNA processing / regulation of T cell migration ...response to hepatocyte growth factor / regulation of intracellular signal transduction / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin / postsynaptic specialization assembly / protein phosphorylated amino acid binding / symbiont-mediated suppression of host mRNA processing / regulation of T cell migration / response to peptide / regulation of dendrite development / negative regulation of wound healing / response to yeast / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / reelin-mediated signaling pathway / ARMS-mediated activation / negative regulation of cell motility / MET receptor recycling / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / MET activates RAP1 and RAC1 / protein localization to membrane / regulation of GTPase activity / positive regulation of smooth muscle cell migration / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / establishment of cell polarity / regulation of cell adhesion mediated by integrin / dendrite development / positive regulation of Rac protein signal transduction / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / regulation of signal transduction / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / cytoskeletal protein binding / ephrin receptor binding / insulin-like growth factor receptor binding / signaling adaptor activity / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / cellular response to nitric oxide / Downstream signal transduction / SH2 domain binding / Regulation of signaling by CBL / protein tyrosine kinase binding / cell chemotaxis / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / hippocampus development / positive regulation of JNK cascade / neuromuscular junction / response to hydrogen peroxide / cellular response to nerve growth factor stimulus / receptor tyrosine kinase binding / cerebral cortex development / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / SH3 domain binding / lipid metabolic process / VEGFA-VEGFR2 Pathway / kinase binding / neuron migration / cell migration / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / signaling receptor complex adaptor activity / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell growth / scaffold protein binding / host cell cytoplasm / cell population proliferation / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host gene expression / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / host cell nucleus / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / Influenza A virus NS1 protein / Influenza A virus NS1, effector domain-like superfamily / Influenza non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain ...CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / Influenza A virus NS1 protein / Influenza A virus NS1, effector domain-like superfamily / Influenza non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / S15/NS1, RNA-binding / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adapter molecule crk / Non-structural protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Shen, Q. / Zeng, D. / Zhao, B. / Li, P. / Cho, J.H.
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: The Molecular Mechanisms Underlying the Hijack of Host Proteins by the 1918 Spanish Influenza Virus.
著者: Shen, Q. / Zeng, D. / Zhao, B. / Bhatt, V.S. / Li, P. / Cho, J.H.
履歴
登録2017年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adapter molecule crk
M: Proline-rich motif of nonstructural protein 1 of influenza a virus


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5662
ポリマ－8,5662
非ポリマー00
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area5290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.650, 39.260, 29.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.43, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Adapter molecule crk / Proto-oncogene c-Crk / p38


分子量: 6971.731 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46108
#2: タンパク質・ペプチド Proline-rich motif of nonstructural protein 1 of influenza a virus


分子量: 1593.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
参照: UniProt: Q99AU3*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.4 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M Sodium acetate trihydrate pH4.6, 30% w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.45 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.45 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→27.351 Å / Num. obs: 10105 / % possible obs: 91.9 % / 冗長度: 3.5 % / Net I/σ(I): 9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IH2

5ih2


解像度: 1.45→27.351 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 22.56
Rfactor反射数%反射
Rfree0.187 483 4.78 %
Rwork0.1672 --
obs0.1681 10105 91.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→27.351 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数607 0 0 129 736
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005633
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.804854
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.374258
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08477
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005118
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.65980.24151490.17982901X-RAY DIFFRACTION84
1.6598-2.09110.17681450.18163303X-RAY DIFFRACTION94
2.0911-27.35610.1811890.15843418X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0077-1.1140.69023.71871.47675.061-0.15570.01520.00150.09010.0883-0.01360.08630.18790.04650.0519-0.0261-0.01740.05150.01090.091139.13687.587612.1522
23.66452.1543.29434.78064.48487.417-0.11930.1394-0.022-0.1620.07280.067-0.13490.16160.06870.0573-0.0089-0.0010.07450.03280.080338.14798.24973.0946
37.6691.10862.25732.79810.53044.6482-0.13270.05640.3026-0.0659-0.00720.63340.058-0.43730.12790.0647-0.0056-0.00430.1003-0.00740.175529.48229.240112.2163
41.60231.58850.12584.2822.33572.28360.0543-0.12260.05460.0362-0.18130.25340.042-0.12320.09930.0696-0.00420.00260.0729-0.00910.103430.30161.36858.5563
55.4428-5.55952.22219.07420.31844.3037-0.17020.3990.4464-0.4849-0.034-0.2086-1.05360.09960.16690.1659-0.0043-0.02070.09050.01450.13532.711417.29756.6832
61.0956-0.48181.11172.31110.33655.3130.0341-0.0359-0.01260.0195-0.01130.09640.1292-0.1201-0.05670.0506-0.02370.01260.0611-0.00380.100435.83095.219612.8545
72.3361.15281.92111.93161.08442.0062-0.0110.262-0.1447-0.17160.1178-0.0899-0.04470.0541-0.10810.1595-0.02290.01620.1304-0.01050.116637.1952-4.21074.6085
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 134 through 144 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 145 through 157 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 158 through 163 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 164 through 173 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 174 through 178 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 179 through 191 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'M' and (resid 0 through 12 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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