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万見
- PDB-5uho: Crystal structure of the core catalytic domain of human O-GlcNAca... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uho
タイトルCrystal structure of the core catalytic domain of human O-GlcNAcase complexed with PUGNAc
要素
  • O-GlcNAcase TIM-barrel domain
  • O-GlcNAcase stalk domain
キーワードHYDROLASE / O-GLCNACASE / GH84 / ENZYME / PUGNAc
機能・相同性
機能・相同性情報


hyalurononglucosaminidase activity / glycoprotein metabolic process / hexosaminidase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / protein deglycosylation / protein O-GlcNAcase / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / glycoprotein catabolic process / protein O-linked glycosylation / membrane ...hyalurononglucosaminidase activity / glycoprotein metabolic process / hexosaminidase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / protein deglycosylation / protein O-GlcNAcase / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / glycoprotein catabolic process / protein O-linked glycosylation / membrane / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Beta-N-acetylglucosaminidase / beta-N-acetylglucosaminidase / Glycosyl hydrolases family 84 (GH84) domain profile. / : / Acyl-CoA N-acyltransferase / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OAN / Protein O-GlcNAcase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Klein, D.J. / Elsen, N.L.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the core catalytic domain of human O-GlcNAcase and molecular basis of activity and inhibition
著者: Elsen, N.L. / Patel, S.B. / Ford, R.E. / Hall, D.L. / Hess, F. / Kandula, H. / Kornienko, M. / Lumb, K.J. / Reid, J. / Selnick, H. / Shipman, J.M. / Sharma, S. / Soisson, S.M. / Klein, D.J.
履歴
登録2017年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-GlcNAcase TIM-barrel domain
B: O-GlcNAcase stalk domain
C: O-GlcNAcase TIM-barrel domain
D: O-GlcNAcase stalk domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,2546
ポリマ－117,5484
非ポリマー7072
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13140 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area32920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.340, 97.340, 260.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 O-GlcNAcase TIM-barrel domain / OGA / Beta-N-acetylglucosaminidase / Beta-N-acetylhexosaminidase / Beta-hexosaminidase / Meningioma- ...OGA / Beta-N-acetylglucosaminidase / Beta-N-acetylhexosaminidase / Beta-hexosaminidase / Meningioma-expressed antigen 5 / N-acetyl-beta-D-glucosaminidase / N-acetyl-beta-glucosaminidase / Nuclear cytoplasmic O-GlcNAcase and acetyltransferase / NCOAT


分子量: 39987.340 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MGEA5, HEXC, KIAA0679, MEA5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O60502, protein O-GlcNAcase, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: タンパク質 O-GlcNAcase stalk domain / OGA / Beta-N-acetylglucosaminidase / Beta-N-acetylhexosaminidase / Beta-hexosaminidase / Meningioma- ...OGA / Beta-N-acetylglucosaminidase / Beta-N-acetylhexosaminidase / Beta-hexosaminidase / Meningioma-expressed antigen 5 / N-acetyl-beta-D-glucosaminidase / N-acetyl-beta-glucosaminidase / Nuclear cytoplasmic O-GlcNAcase and acetyltransferase / NCOAT


分子量: 18786.576 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MGEA5, HEXC, KIAA0679, MEA5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O60502, protein O-GlcNAcase, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#3: 化合物 ChemComp-OAN / O-(2-ACETAMIDO-2-DEOXY D-GLUCOPYRANOSYLIDENE) AMINO-N-PHENYLCARBAMATE / PUGNAc


分子量: 353.327 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H19N3O7 / コメント: 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 14-17% PEG 3350, 0.2 M Mg Formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.21→130 Å / Num. obs: 21392 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 106.83 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 3.21→3.22 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 1.072 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / CC1/2: 0.929 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.6精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化解像度: 3.21→34.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.848 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.47
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1076 5.05 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.2 21293 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 116.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--23.0724 Å20 Å20 Å2
2---23.0724 Å20 Å2
3---46.1448 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.41 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.21→34.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6912 0 50 5 6967
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017144HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.189664HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2475SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes166HARMONIC8
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1036HARMONIC8
X-RAY DIFFRACTIONt_it7144HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.9
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.27
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion883SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8658SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.21→3.37 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 164 5.95 %
Rwork0.252 2592 -
all0.256 2756 -
obs--99.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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