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- PDB-5ugq: Crystal Structure of Hip1 (Rv2224c) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ugq
タイトルCrystal Structure of Hip1 (Rv2224c)
要素Carboxylesterase A
キーワードHYDROLASE / Serine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxylesterase activity / response to host immune response / cell envelope / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / post-translational protein modification / extracellular region / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease Hip1
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.609 Å
データ登録者Naffin-Olivos, J.L. / Daab, A. / White, A. / Goldfarb, N. / Milne, A.C. / Liu, D. / Dunn, B.M. / Rengarajan, J. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/John E. Fogarty International Center (NIH/FIC)R00TW008043 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)5R01AI083366 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM 32415 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R37AI28571 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Structure Determination of Mycobacterium tuberculosis Serine Protease Hip1 (Rv2224c).
著者: Naffin-Olivos, J.L. / Daab, A. / White, A. / Goldfarb, N.E. / Milne, A.C. / Liu, D. / Baikovitz, J. / Dunn, B.M. / Rengarajan, J. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
履歴
登録2017年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月10日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年10月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxylesterase A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3591
ポリマ－53,3591
非ポリマー00
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.260, 104.260, 127.658
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Carboxylesterase A


分子量: 53359.348 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 50-520 / 変異: N-terminal truncation of 49 residues / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal 6xHis tag with linker and thrombin recognition cleavage site.
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: caeA, Rv2224c, MTCY427.05c / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)STAR
参照: UniProt: P9WHR3, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 30% (W/V) PEG3350, 0.1 M NaAcetate pH 5.6, 0.2 M (NH4)2SO4, 10% (V/V) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月19日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 24929 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 20.7 % / Biso Wilson estimate: 37.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.185 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.189 / Χ2: 0.918 / Net I/av σ(I): 18.235 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.6-2.6916.30.9440.843193.8
2.69-2.819.80.7810.92199.8
2.8-2.9320.60.6130.945199.8
2.93-3.0820.90.4390.975199.8
3.08-3.2821.30.3090.987199.9
3.28-3.5321.90.2160.994199.9
3.53-3.88220.150.997199.9
3.88-4.4521.80.1160.9981100
4.45-5.621.40.1040.9981100
5.6-5020.20.0830.999199.7

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.609→38.492 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.79
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2427 2005 8.05 %random selection
Rwork0.2034 ---
obs0.2066 24904 99.84 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 88.96 Å2 / Biso mean: 36.3207 Å2 / Biso min: 15.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.609→38.492 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3501 0 0 16 3517
Biso mean---31.68 -
残基数----463
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093587
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1544883
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045537
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007659
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2521314
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6086-2.67380.33651400.25181605174599
2.6738-2.74610.29341430.239716151758100
2.7461-2.82690.28861400.231615911731100
2.8269-2.91810.28491400.24215961736100
2.9181-3.02230.30751430.235316101753100
3.0223-3.14330.25331440.227416141758100
3.1433-3.28630.24971400.229116471787100
3.2863-3.45940.29991430.232816181761100
3.4594-3.6760.24491400.214316311771100
3.676-3.95960.22211460.18816431789100
3.9596-4.35750.23251420.177116391781100
4.3575-4.98690.18671490.169716591808100
4.9869-6.27860.22551430.18616811824100
6.2786-38.49640.20031520.17817501902100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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