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万見
- PDB-5u7g: Crystal Structure of the Catalytic Core of CBP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u7g
タイトルCrystal Structure of the Catalytic Core of CBP
要素CREB-binding protein
キーワードTRANSFERASE / Histone Acetyltransferase / Bromodomain / Zinc fingers / Transcriptional coactivator
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / TRAF6 mediated IRF7 activation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Attenuation phase / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / RUNX3 regulates NOTCH signaling ...Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / TRAF6 mediated IRF7 activation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Attenuation phase / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / cAMP response element binding protein binding / Notch-HLH transcription pathway / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / positive regulation of cell adhesion molecule production / germ-line stem cell population maintenance / negative regulation of viral process / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Cytoprotection by HMOX1 / Estrogen-dependent gene expression / CD209 (DC-SIGN) signaling / peptide lactyltransferase (CoA-dependent) activity / outer kinetochore / protein K48-linked deubiquitination / histone H3K18 acetyltransferase activity / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K27 acetyltransferase activity / negative regulation of interferon-beta production / MRF binding / peroxisome proliferator activated receptor binding / face morphogenesis / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SMAD binding / positive regulation of dendritic spine development / TFIIB-class transcription factor binding / histone acetyltransferase complex / : / protein-lysine-acetyltransferase activity / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / long-term memory / histone acetyltransferase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / energy homeostasis / behavioral response to cocaine / canonical NF-kappaB signal transduction / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / cellular response to nutrient levels / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / cellular response to virus / chromatin DNA binding / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / PML body / positive regulation of protein localization to nucleus / double-strand break repair via homologous recombination / protein destabilization / transcription coactivator binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / disordered domain specific binding / p53 binding / cellular response to UV / transcription corepressor activity / rhythmic process / transcription regulator complex / DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / damaged DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / protein stabilization / nuclear body / protein domain specific binding / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain ...Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc finger, ZZ type / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone lysine acetyltransferase CREBBP / histone acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.401 Å
データ登録者Park, S. / Stanfield, R.L. / Martinez-Yamout, M.M. / Dyson, H.J. / Wilson, I.A. / Wright, P.E.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA096865 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)Y1-CO-1020 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)Y1-GM-1104 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Role of the CBP catalytic core in intramolecular SUMOylation and control of histone H3 acetylation.
著者: Park, S. / Stanfield, R.L. / Martinez-Yamout, M.A. / Dyson, H.J. / Wilson, I.A. / Wright, P.E.
履歴
登録2016年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CREB-binding protein
B: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,80110
ポリマ－145,2782
非ポリマー5238
水81145
1
A: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,9005
ポリマ－72,6391
非ポリマー2624
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,9005
ポリマ－72,6391
非ポリマー2624
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)214.173, 87.170, 114.977
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.68, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 CREB-binding protein


分子量: 72638.820 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1073-1550 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8QZV8, UniProt: P45481*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, Tri-sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 77429 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5 % / CC1/2: 0.84 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 12.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BHW

4bhw


解像度: 2.401→47.904 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2831 3886 5.02 %
Rwork0.254 --
obs0.2555 77429 99.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.401→47.904 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8852 0 8 45 8905
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0139140
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.06712348
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3415438
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571290
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081600
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4014-2.43070.39921190.37332350X-RAY DIFFRACTION90
2.4307-2.46140.36691310.34822600X-RAY DIFFRACTION98
2.4614-2.49380.38121420.33562567X-RAY DIFFRACTION98
2.4938-2.5280.35511570.33592614X-RAY DIFFRACTION100
2.528-2.56410.3581370.3322645X-RAY DIFFRACTION100
2.5641-2.60240.36881370.32252611X-RAY DIFFRACTION100
2.6024-2.6430.36241230.31732642X-RAY DIFFRACTION100
2.643-2.68640.32931250.3182632X-RAY DIFFRACTION100
2.6864-2.73270.33751300.3162653X-RAY DIFFRACTION100
2.7327-2.78240.37561360.32632634X-RAY DIFFRACTION100
2.7824-2.83590.35991290.32482627X-RAY DIFFRACTION100
2.8359-2.89380.33961490.32292643X-RAY DIFFRACTION100
2.8938-2.95670.31411460.30182602X-RAY DIFFRACTION99
2.9567-3.02540.3231490.3042619X-RAY DIFFRACTION100
3.0254-3.10110.3491430.30112634X-RAY DIFFRACTION100
3.1011-3.18490.32341500.29972605X-RAY DIFFRACTION100
3.1849-3.27860.34231270.30332657X-RAY DIFFRACTION100
3.2786-3.38440.29221440.29642631X-RAY DIFFRACTION100
3.3844-3.50530.30471300.26442669X-RAY DIFFRACTION100
3.5053-3.64560.31461490.25022618X-RAY DIFFRACTION100
3.6456-3.81150.27141500.23432634X-RAY DIFFRACTION100
3.8115-4.01230.26771220.2262658X-RAY DIFFRACTION100
4.0123-4.26360.22981370.20522663X-RAY DIFFRACTION100
4.2636-4.59250.20741430.19532654X-RAY DIFFRACTION100
4.5925-5.05420.22411360.1932665X-RAY DIFFRACTION100
5.0542-5.78450.22031430.20152663X-RAY DIFFRACTION100
5.7845-7.28380.27611640.22332647X-RAY DIFFRACTION99
7.2838-47.91310.22831380.21632706X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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